Гемоглобин относится к включениям – Строение гемоглобина. Гемоглобин является сложным белком, состоящим из белковой части глобина и просте-тической — гема. Молекулярная масса 68 000.

Строение и функции гемоглобина

Гемограмма

Гемограмма (греч. haima кровь + gramma запись) – клинический анализ крови. Включает данные о количестве всех форменных элементов крови, их морфологических особенностях, СОЭ, содержании гемоглобина, цветном показателе, гематокритном числе, соотношении различных видов лейкоцитов и др.

Кровь для исследования берут через 1 ч после легкого завтраки из пальца (мочки уха или пятки у новорожденных и детей раннего возраста). Место прокола обрабатывают ватным тампоном, смоченным 70% этиловым спиртом. Прокол кожи проводят стандартным копьем-скарификатором разового пользования. Кровь должна вытекать свободно. Можно использовать кровь, взятую из вены.

Общее содержание гемоглобина измеряют с помощью гемоглобинометра, фотоэлектроколориметра или спектрофотометра.

Норма содержания гемоглобина в крови

мужчины	130–160 г/л
женщины	120–140 г/л

При сгущении крови возможно увеличение концентраций гемоглобина, при увеличении объема плазмы крови – снижение.

Определение количества форменных элементов крови проводят в счетной камере Горяева. Высота камеры, площадь сетки и ее делений, разведение взятой для исследования крови позволяют установить количество форменных элементов в определенном объеме крови. Камера Горяева может быть заменена автоматическими счетчиками. Принцип их работы основан на различной электропроводности взвешенных частиц в жидкости.

Норма количества эритроцитов в 1 л крови

мужчины	4,0–5,0×1012
женщины	3,7–4,7×1012

Уменьшение числа эритроцитов (эритроцитопения) характерно для анемий: увеличение их наблюдается при гипоксии, врожденных пороках сердца, сердечно-сосудистой недостаточности, эритремии и др.

Количество тромбоцитов подсчитывают различными методами (в мазках крови, в камере Горяева, при помощи автоматических счетчиков). У взрослых количество тромбоцитов составляет 180,0–320,0×10⁹/л. Увеличение числа тромбоцитов отмечается при злокачественных новообразованиях, хроническом миелолейкозе, остеомиелофиброзе и др. Пониженное содержание тромбоцитов может быть симптомом различных заболеваний, например тромбоцитопенической пурпуры. Наиболее часто в клинической практике встречаются иммунные тромбоцитопении. Количество ретикулоцитов подсчитывают в мазках крови или в камере Горяева. У взрослых их содержание составляет

2–10 ‰.

Нормальное количество лейкоцитов у взрослых колеблется от 4,0 до 9,0×10⁹/л. У детей оно несколько больше. Содержание лейкоцитов ниже 4,0×10⁹/л обозначается термином «лейкопения», более 10,0×10

⁹/л – термином «лейкоцитоз». Количество лейкоцитов у здорового человека не является постоянным и может значительно колебаться в течение суток (суточные биоритмы). Амплитуда колебаний зависит от возраста, пола, конституциональных особенностей, условий жизни, физической нагрузки и др. Развитие лейкопении обусловлено несколькими механизмами, например снижением продукции лейкоцитов костным мозгом, что имеет место при гипопластической и железодефицитной анемии. Лейкоцитоз обычно связан с увеличением количества нейтрофилов, чище обусловлен повышением продукции лейкоцитов или их перераспределением в сосудистом русле; наблюдается при многих состояниях организма, например, при эмоциональном или физическом напряжении, при ряде инфекционных болезней, интоксикациях и др. В норме лейкоциты крови взрослого человека представлены различными формами, которые распределяются в окрашенных препаратах в следующих соотношениях:

базофилы	0–1%
эозинофилы	0,5–5%
палочко-ядерные нейтрофилы	1–6%
сегментоядерные нейтрофилы	47–72%
лимфоциты	19–37%
моноциты	3–11%

Определение количественного соотношения между отдельными формами лейкоцитов (лейкоцитарная формула) имеет клиническое значение. Наиболее часто наблюдается так называемый сдвиг в лейкоцитарной формуле влево. Он характеризуется появлением незрелых форм лейкоцитов (палочкоядерных, метамиелоцитов, миелоцитов, бластов и др.). Наблюдается при воспалительных процессах различной этиологии, лейкозах.

Морфологическую картину форменных элементов исследуют в окрашенных мазках крови под микроскопом. Существует несколько способов окраски мазков крови, основанных на химическом сродстве элементов клетки к определенным анилиновым краскам. Так, цитоплазматические включения метахроматически окрашиваются органическим красителем азуром в ярко-пурпурный цвет (азурофилия). В окрашенных мазках крови определяют величину лейкоцитов, лимфоцитов, эритроцитов (микроциты, макроциты и мегалоциты), их форму, окраску, например насыщенность эритроцита гемоглобином (цветной показатель), цвет цитоплазмы лейкоцитов, лимфоцитов. Низкий цветной показатель свидетельствует о гипохромии, он наблюдается при анемиях, обусловленных дефицитом железа в эритроцитах или неиспользованием его для синтеза гемоглобина. Высокий цветной показатель говорит о гиперхромии при анемиях, вызванных недостаточностью витамина

В₁₂ и (или) фолиевой кислоты, гемолизом.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ) определяется методом Панченкова, основанным на свойстве эритроцитов оседать при помещении несвернувшейся крови в вертикально расположенную пипетку. СОЭ зависит от количества эритроцитов, их величины. Объема и способности к образованию агломератов, от температуры окружающей среды, количества белков плазмы крови и соотношения их фракций. Повышенная СОЭ может быть при инфекционных, иммунопатологических, воспалительных, некротических и опухолевых процессах. Наибольшее увеличение СОЭ наблюдается при синтезе патологического белка, что характерно для миеломной болезни, макроглобулинемии Вальденстрема, болезни легких и тяжелых цепей, а также при гиперфибриногенемии. Следует иметь в виду, что снижение содержания фибриногена в крови может компенсировать изменение соотношения альбуминов и глобулинов, вследствие чего СОЭ остается нормальной или замедляется. При острых инфекционных болезнях (например, при гриппе, ангине) наиболее высокая СОЭ возможна в период снижения температуры тела, при обратном развитии процесса. Значительно реже отмечается замедленная СОЭ, например при эритремии, вторичных эритроцитозах, повышении концентрации желчных кислот и желчных пигментов в крови, гемолизе, кровотечениях и др.

Об общем объеме эритроцитов дает представление гематокритное число – объемное соотношение форменных элементов крови и плазмы.

Нормальное гематокритное число

мужчины	40–48%
женщины	36–42%

Его определяют с помощью гематокрита, представляющего собой два коротких стеклянных градуированных капилляра в специальной насадке. Гематокритное число зависит от объема эритроцитов в кровяном русле, вязкости крови, скорости кровотока и других факторов. Оно повышается при обезвоживании организма, тиреотоксикозе, сахарном диабете, кишечной непроходимости, беременности и др. Низкое гематокритное число наблюдается при кровотечениях, сердечной и почечной недостаточности, голодании, сепсисе.

Показатели гемограммы позволяют обычно ориентироваться в особенностях течения патологического процесса. Так, небольшой нейтрофильный лейкоцитоз возможен при легком течении инфекционных болезней и гнойных процессов; об утяжелении свидетельствует нейтрофильный гиперлейкоцитоз. Данные гемограммы используют для контроля за действием некоторых лекарственных препаратов. Так, регулярное определение содержания гемоглобина эритроцитов необходимо для установления режима приема препаратов железа у больных железодефицитной анемией, числа лейкоцитов и тромбоцитов – при лечении лейкозов цитостатическими препаратами.

Гемоглобин– главный компонент эритроцита и основной дыхательный пигмент, обеспечивает перенос кислорода (О₂) из легких в ткани и углекислого газа (СО₂) из тканей в легкие. Кроме того, он играет существенную роль в поддержании кислотно-основного равновесия крови. Подсчитано, что в одном эритроците содержится ~340 000 000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 103 атомов. В крови человека в среднем содержится ~750 г гемоглобина.

Гемоглобин представляет собой сложный белок, относящийся к группе гемопротеинов белковый компонент в котором представлен глобином, небелковый – четырьмя одинаковыми железопорфириновыми соединениями, которые называются гемами. Атом железа (II), расположенный в центре гема, придает крови характерный красный цвет (см. рис. 1). Наиболее характерным свойством гемоглобина является обратимое присоединение газов

О₂, СО₂и др.

Рис. 1. Структура гемоглобина

Было установлено, что гем приобретает способность переносить О₂лишь при условии, что его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород). Обычно при соединенииО₂ с железом (Fe) один или более электронов необратимо переходят с атомовFe на атомыО₂. Иными словами, происходит химическая реакция. Экспериментально было доказано, что миоглобин и гемоглобин обладают уникальной способностью обратимо связыватьO₂ без окисления гемовогоFe²⁺ в Fe³⁺.

Таким образом, процесс дыхания, который на первый взгляд кажется столь простым, на самом деле осуществляется благодаря взаимодействию многих видов атомов в гигантских молекулах чрезвычайной сложности.

В крови гемоглобин существует, по крайней мере, в четырех формах: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин. В эритроцитах молекулярные формы гемоглобина способны к взаимопревращению, их соотношение определено индивидуальными особенностями организма.

Как и любой другой белок, гемоглобин имеет определенный набор характеристик, по которым его можно отличить от других белковых и небелковых веществ в растворе. К таким характеристикам относятся молекулярная масса, аминокислотный состав, электрический заряд, химические свойства.

На практике чаще всего используются электролитные свойства гемоглобина (на этом основаны кондуктивные методы его исследования) и способность гема присоединять различные химические группы, приводящие к изменению валентности Feи окраски раствора (калориметрические методы). Однако в многочисленных исследованиях показано, что результат кондуктивных методов определения гемоглобина зависит от электролитного состава крови, это делает затруднительным применение такого исследования в неотложной медицине.

Строение и функции костного мозга

Костный мозг(medulla ossium) – центральный орган кроветворения, расположенный в губчатом веществе костей и костно-мозговых полостях. Выполняет также функции биологической защиты организма и костеобразования.

У человека костный мозг (КМ) впервые появляется на 2-м месяце эмбриогенеза в закладке ключицы, на 3-м месяце – в лопатках, ребрах, грудине, позвонках и др. На 5-м месяце эмбриогенеза костный мозг функционирует как основной кроветворный орган, обеспечивая дифференцированное костномозговое кроветворение с элементами гранулоцитарного, эритроцитарного и мегакарциоцитарного рядов.

В организме взрослого человека различают красный КМ, представленный деятельной кроветворной тканью, и желтый, состоящий из жировых клеток. Красный КМ заполняет промежутки между костными перекладинами губчатого вещества плоских костей и эпифизов трубчатых костей. Он имеет темно-красный цвет и полужидкую консистенцию, состоит из стромы и клеток кроветворной ткани. Строма образована ретикулярной тканью, она представлена фибробластами и эндотелиальными клетками; содержит большое количество кровеносных сосудов, в основном широких тонкостенных синусоидных капилляров. Строма принимает участие в развитии и жизнедеятельности кости. В промежутках между структурами стромы находятся клетки, участвующие в процессах кроветворения стволовые клетки, клетки-предшественники, эритробласты, миелобласты, монобласты, мегакариобласты, промиелоциты, миелоциты, метамиелоциты, мегакариоциты, макрофаги и зрелые форменные элементы крови.

Формирующиеся клетки крови в красном КМ располагаются в виде островков. При этом эритробласты окружают макрофаг, содержащий железо, необходимое для построения геминовой части гемоглобина. В процессе созревания зернистые лейкоциты (гранулоциты) депонируются в красном КМ, поэтому их содержание в 3 раза больше, чем эритрокариоцитов. Мегакариоциты тесно связаны с синусоидными капиллярами; часть их цитоплазмы проникает в просвет кровеносного сосуда. Отделяющиеся фрагменты цитоплазмы в виде тромбоцитов переходят в кровяное русло. Формирующиеся лимфоциты плотно окружают кровеносные сосуды. В красном костном мозгу развиваются предшественники лимфоцитов и В-лимфоциты. В норме через стенку кровеносных сосудов КМ проникают только созревшие форменные элементы крови, поэтому появление в кровяном русле незрелых форм свидетельствует об изменении функции или повреждении костномозгового барьера. КМ занимает одно из первых мест в организме по своим репродуктивным свойствам. В среднем у человека в день образуется:

20×109 лимфоцитов

200×109 эритроцитов

120×109 гранулоцитов

150×109 тромбоцитов

В детском возрасте (после 4 лет) красный КМ постепенно замещается жировыми клетками. К 25 годам диафизы трубчатых костей целиком заполняются желтым мозгом, в плоских костях он занимает около 50% объема КМ. Желтый КМ в норме не выполняет кроветворной функции, но при больших кровопотерях в нем появляются очаги кроветворения. С возрастом объем и масса КМ изменяются. Если у новорожденных на его долю приходится примерно 1,4% массы тела, то у взрослого человека – 4,6%.

Костный мозг участвует также в разрушении эритроцитов, реутилизации железа, синтезе гемоглобина, служит местом накопления резервных липидов. Поскольку в нем содержатся лимфоциты и мононуклеарные фагоциты, он принимает участие в реакции иммунного ответа.

Деятельность КМ как саморегулирующейся системы контролируется по принципу обратной связи (число зрелых клеток крови влияет на интенсивность их образования). Эта регуляция обеспечивается сложным комплексом межклеточных и гуморальных (поэтины, лимфокины и монокины) воздействий. Предполагается, что основным фактором, регулирующим клеточный гомеостаз, является количество клеток крови. В норме по мере старения клеток они удаляются и на их место приходят другие. При экстремальных состояниях (например, кровотечении, гемолизе) изменяется концентрация клеток, срабатывает обратная связь; в дальнейшем процесс зависит от динамической устойчивости системы и силы воздействия вредных факторов.

Под воздействием эндогенных и экзогенных факторов происходит нарушение кроветворной функции КМ. Нередко патологические изменения, происходящие в КМ, особенно в начале какого-либо заболевания, не сказываются на показателях, характеризующих состояние крови. Возможны уменьшение числа клеточных элементов КМ (гипоплазия) или их увеличение (гиперплазия). При гипоплазии КМ уменьшается количество миелокариоцитов, отмечается цитопения, нередко жировая ткань преобладает над миелоидной. Гипоплазия кроветворения может быть самостоятельным заболеванием (например, апластическая анемия). В редких случаях она сопровождает такие заболевания, как хронический гепатит, злокачественные новообразования, встречается при некоторых формах миелофиброза, мраморной болезни, аутоиммунных заболеваниях. При некоторых заболеваниях уменьшается количество клеток одного ряда, например красного (парциальная красноклеточная аплазия), или клеток гранулоцитарного ряда (агранулоцитоз). При ряде патологических состояний, кроме гипоплазии кроветворения, возможен неэффективный гемопоэз, для которого характерны нарушение созревания и выхода клеток гемопоэза в кровь и их интрамедуллярная гибель.

Гиперплазия КМ имеет место при различных лейкозах. Так, при остром лейкозе появляются незрелые (бластные) клетки; при хроническом лейкозе возрастает число морфологически зрелых клеток, например лимфоцитов при лимфолейкозе, эритроцитов при эритремии, гранулоцитов при хроническом миелолейкозе. Гиперплазия клеток эритроцитарного ряда характерна также для гемолитических анемий,В₁₂-дефицитной анемии.

studfiles.net

Гемоглобин — это… Что такое Гемоглобин?

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы глобина окрашены в разные цвета

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях^[1].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—170 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин 120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимальный и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови.^[2]

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO₂) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.

Метгемоглобин — производное гемоглобина, в котором железо окислено (трехвалентно). Метгемоглобин не способен переносить кислород. Образуется в организме при некоторых видах отравлений.^[3]

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α₁, α₂, β₁ и β₂. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология

Для связывания кислорода с гемоглобином характерна кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидно-клеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).^[4]

Гемоглобин при заболеваниях крови

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при поликизэмии (англ.)русск.. Это повышение может быть вызвано: врожденной болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также

Примечания

Литература

• Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6.
• Levitt, M & C Chothia (1976), «Structural patterns in globular proteins», Nature. doi 10.1038/261552a0.

Плазмозамещающие и перфузионные растворы — АТХ код: B05

 

B05A	Препараты крови Плазмозамещающие препараты и белковые фракции плазмы Альбумин (B05AA01) • Фторкарбоновые кровезаменители (B05AA03) • Декстран (B05AA05) • Препараты желатина (B05AA06) • Гидроксиэтилкрахмал (B05AA07) • Гемоглобин глутамер (бычий) (B05AA10)
B05B	Растворы для в/в введения
B05C	Ирригационные растворы
B05D	Растворы для перитонеального диализа
B05X	Добавки к растворам для в/в введения
B05Z

dic.academic.ru

Гемоглобин Википедия

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зеленым. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях^[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа.

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию^[2].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови^[3].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности^[4].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO₂) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз^[5]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[ | ]

ru-wiki.ru

Гемоглобин

Гемоглобин рыб является хромопротеидом, состоящим из белковой части — глобина (94%) и небелковой (простетической группы)—тема (6%). В молекуле гемоглобина имеются 4 простетические группы.[ …]

Гемоглобин эритроцитов плода имеет особые свойства, и его называют утробным гемоглобином. Он отличается от гемоглобина крови взрослых животных более высокой способностью соединяться с кислородом, большей резистентностью к кислотам и щелочам. Это свойство плод теряет в конце утробного периода.[ …]

Синтез гемоглобинов кодируется двумя несцепленными кластерами генов. Кластер глобиновых генов локализован на 16 хромосоме и содержит два эмбриональных, а также два почти идентичных фетальных глобиновых гена. Второй кластер, располагающийся на хромосоме II, кодирует р-глобины. Он состоит из р-глобинового гена, одного эмбрионального Е-гена, двух фетальных генов, а также гена 8-глобина.[ …]

Реакция гемоглобина с кислородом в значительной степени зависит от рСОг. С увеличением напряжения угольной кислоты в крови диссо-циационная кривая оксигемоглобина смещается вправо. Это явление называется эффектом Бора.[ …]

Количество гемоглобина у рыб определяют так же, как у человека или высших животных. Наиболее распространенным способом является колориметрический способ по Сали—-растворение эритроцитов в соляной кислоте и последующее колориметрирование со стандартом. Так как у рыб эритроциты ядерные, то при таком способе определения появляется небольшая муть в растворе, мешающая колориметрированию. За 100% принято содержание 17,3 г гемоглобина в 100 мл крови (последнее время стали градуировать гемометры, исходя из 16 г гемоглобина в 100 мл крови).[ …]

Количество гемоглобина и эритроцитов у подопытных и у животных контрольной группы в течение всего опыта колебалось как в сторону повышения, так и в сторону понижения его в пределах 5—10%. Обращает на себя внимание повышение гемоглобина (до 20%) у всех кроликов, получавших анилин в дозе 2 мг/кг, и у части животных, получавших 0,2 мг/кг, в июне, июле и августе (что соответствует 3-му, 4-му и 5-му месяцу опыта) с последующим снижением в сентябре (табл. 4 и 5).[ …]

Известно, что гемоглобин является амфотерным электролитом и всегда частью отрицательно ионизирован. Изменение реакции среды в щелочную сторону увеличивает количество анионов гемоглобина, имеющих исключительное сродство к кислороду. Опыты давно уже показали, что отрицательные аэроионы повышают легочный газообмен. Исследования В. Г. Ку-невича и других полностью это подтвердили.[ …]

Известно, что накопление гемоглобина происходит в клетках — про-нормобластах, поэтому сообщение о том, что кровь при выклеве розовая подтверждается нашими исследованиями.[ …]

Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II).

Окись углерода соединяется с гемоглобином крови и мешает ему нести кислород в ткани организма.[ …]

Аналогичная картина отмечалась и в отношении гемоглобина крови: его концентрация в крови животных опытных групп составляла: 10,92± 0,64% — 12,93±0,69%, в контрольной группе — 11,91±0,47%. Следует отметить, что наиболее высокий уровень гемоглобина отмечался во второй группе животных, получавших бутылированную активную воду.[ …]

Кроме того, при рождении преобладающей формой гемоглобина является гемоглобин Г (эмбриональный гемоглобин), который склонен к превращению в метгемоглобин в большей степени, чем гемоглобин А, который содержится в крови взрослых. И наконец, у младенца наблюдается пониженная активность фермента (ДНКА — редуктаза метгемоглобина), от которого зависит нормальное восстановление метгемоглобина.[ …]

Моноксид углерода соединяется с железом и двухвалентным гемоглобином (НЬ), в результате чего получается карбоксигемоглобин (НЬСО). Сродство моноксида углерода и гемоглобина примерно в 200 — 300 раз больше, чем у кислорода и гемоглобина. Поэтому из вдыхаемого воздуха он переходит в кровь и препятствует насыщению крови кислородом, равно как и насыщению кислородом тканей, мышц и мозга.[ …]

Миоглобин обладает намного большим сродством к кислороду, чем гемоглобин крови, и легко присоединяет его, забирая от гемоглобина. Вместе с тем он легко отдает его клеточным окислительным системам, поддерживая окислительные процессы. При приспособлении организма к высотной гипоксии возможности этого возрастают. Миоглобин не только поглощает, резервирует и отдает кислород, но и осуществляет в клетке направленный перенос его к окислительным ферментам, активируя их.[ …]

В больших концентрациях вызывает удушье; является кровяным ядом: переводя гемоглобин в потемоглобин, оказывает прямое действие на центральную нервную систему. Быстро окисляется в диоксид азота. Скорость окисления зависит от температуры окружающей среды, атмосферного давления и концентрации N0.[ …]

Розовая окраска определяется наличием в клубеньках пигмента, по химическому составу близкого гемоглобину крови. Легогло-бин содержится лишь в тех клетках клубеньков, в которых имеются бактероиды. Он локализован в пространстве между бактероидами и окружающей их мембраной.[ …]

Первые попытки объяснить механизм кооперативности были предприняты при исследовании свойств гемоглобина. Чтобы лучше понять смысл этих работ, рассмотрим структуру дезокси’ и оксигемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из двух пар цепей, аир, расположенных в пространстве таким образом, что образуется симметричный тетраэдр. Гемы, являющиеся центрами связывания кислорода, располагаются достаточно далеко друг от друга и непосредственно не взаимодействуют. При ок-сигенации дезоксигемоглобина тетраэдрическая симметрия сохраняется, а в четвертичной и третичной структуре наблюдаются изменения (рис. 8.2) [3]. Из опытов по измерению констант связывания известно, что дезоксигемоглобин характеризуется низким сродством к кислороду, тогда как оксигемоглобин — высоким.[ …]

Вызывает удивление, почему связывание с кислородом сопровождается столь сильными структурными изменениями в гемоглобине. Дело в том, что природа создала остроумный триггерный механизм. Ион Ре2- — в дезоксигемоглобине находится в высокоспиновом состоянии, и его радиус слишком велик, чтобы ион мог располагаться в плоскости порфиринового кольца гема (рис. 8.12). При связывании 02 ион Ре2+ переходит в низкоспиновое состояние, и его радиус уменьшается на 13%. Теперь Ре2+ может занять энергетически выгодное положение в плоскости порфиринового кольца и перемещается приблизительно на 0,6 А. Это вызывает перемещение гистидина, связанного с Ре2+, что сопровождается конформационными изменениями молекулы гемоглобина [3, 26].[ …]

Особо опасное действие на живые организмы оказывает бензпирен — непредельный углеводород, который связывает гемоглобин крови, вызывая выраженное нарушение нервной системы и мочеполовой сферы. А ведь его появление очень вероятно во всех случаях, где не полностью сгорает органическое топливо: от работы двигателей (при взлете современного самолета в атмосферу поступает от 2 до 10 мг бензпирена; плохо отрегулированный ДВС за час может дать и больше) до тления сигарет, металлургических, литейных и коксохимических производств. Примерно так же действует на организм человека формальдегид (СН20), но он на несколько порядков (по величине ПДК) слабее бензпирена. Вообще бензпирен относится к наиболее опасным веществам из детально обследованных к настоящему времени. Появились еще более опасные, но менее обследованные вещества — так называемые диоксины, о которых речь пойдет ниже.[ …]

Выбор модели часто зависит от характера эксперимента. Исследователи, изучающие, скажем, влияние структурных изменений в молекуле гемоглобина на сродство кислорода и коэффициент Хилла, предпочитают пользоваться моделью Моно и др., поскольку она является по своей природе структурной. Эта модель позволяет легко предсказать характер связывания лиганда и интерпретировать экспериментальные данные. Использование ее для нахождения коэффициента Хилла и анализа результатов исследования равновесных процессов дает очень хорошие результаты. Ученые, занимающиеся кинетическими исследованиями, предпочитают модель Кошланда и др., поскольку кинетические параметры более чувствительны к существованию промежуточных состояний. В теории Кошланда и др. больше параметров и больше возможностей для подгонки.[ …]

Это явление называется прямым эффектом Бора. Оно имеет ярко выраженное адаптивное значение: при поступлении С02 из тканей в капилляры гемоглобин отдает больше кислорода, чем это было бы без двуокиси углерода. Эффект Бора облегчает доставку тканям дополнительного кислорода, потребность в котором увеличивается при различных функциональных нагрузках на организм. Вместе с тем в жабрах рыб по мере отдачи С02 связывание кислорода гемоглобином увеличивается. Показателем выраженности эффекта Бора служит изменение величины Р о на единицу pH.[ …]

В результате снижения щелочного резерва крови, повышения рС02 и лактата в крови существенно снижается величина pH крови, падает сродство гемоглобина к кислороду, снижается кислородная емкость, нарушается газообмен в жабрах и падает р02 крови. Все это однозначно свидетельствует о том, что основной причиной гибели рыб при экстремально низких pH является эндогенная гипоксия. Что касается необратимого изменения проницаемости жаберного эпителия и снижения концентрации ионов натрия в крови при кислотном отравлении, то оно, вероятно, тоже имеет определенное значение, но какое именно, предстоит выяснить. При этом, конечно, следует иметь в виду, что гибель рыб при кислотном отравлении может происходить либо при значительно более высоком содержании натрия в крови, чем во время обессоливания в дистиллированной воде [30], либо вообще при нормальном содержании ионов натрия в крови [533]. Особую опасность для рыб представляет снижение величины pH воды в естественных водоемах с пониженным содержанием ионов кальция и неустойчивым кислородным режимом.[ …]

Кроме того, есть сведения, что и некоторые другие органофосфаты (гунаозинтрифосфат — ГТФ, инозиттрифосфат — ИТФ) могут изменять сродство гемоглобина рыб к кислороду [240, 427]. У рыб, адаптированных к пониженному содержанию кислорода, снижается содержание органических фосфатов [665], а сродство гемоглобина к кислороду возрастает.[ …]

Окись азота — бесцветный газ, быстро окисляемый в Ж)2 в зависимости от температуры ОС, давления и концентрации N0. Является ядом для кровяных телец, переводит гемоглобин в потгемоглобин, воздействует на нервную систему.[ …]

Рассмотрим вкратце этот процесс. Кислород поступает в легкие при каждом вдохе. В альвеолах кислород переходит в кровяное русло. В крови кислород соединяется с гемоглобином. Эритроциты разносят связанный гемоглобином кислород через сеть артерий и капилляров по всему телу. В капиллярах кислород через их стенки попадает в клетки тканей тела. При наличии во вдыхаемом воздухе, оксида углерода прекращается процесс переноса кислорода, поскольку молекулы оксида углерода соединяются с гемоглобином в 200 раз легче, чем кислород. Оксид углерода, связанный с гемоглобином, оттесняет кислород от его переносчика к клеткам тканей. Чем больше оксида углерода содержится в воздухе, тем больше гемоглобина прочно связывается с ним и становится неспособным переносить кислород. Гемоглобин, соединившийся с оксидом углерода, называется карбоксигемоглобином.[ …]

Оксид углерода(П). Монооксид углерода является наиболее опасным и распространенным из газообразных загрязнителей атмосферного воздуха. Оксид углерода(П) опасен тем, что соединяется с гемоглобином крови, в результате чего образуется карбок-сигемоглобин. Повышение уровня карбоксигемоглобина в крови может вызвать нарушение функций центральной нервной системы: ослабевают зрение, реакция, ориентация во времени и пространстве. Особенно опасен этот вид загрязнения для больных с сер-дечно-сосудистыми заболеваниями.[ …]

Замены оснований приводят к изменениям смысла кодонов, вследствие чего они приобретают способность кодировать другую аминокислоту (миссенс-мутации). Это ведет к превращению гемоглобина в новый вариант мутантного гемоглобина (например, типа Бристоль). В результате замен оснований возникают также нонсенс-мутации, когда на измененных кодонах обрывается чтение информации гена (как правило, такими кодонами являются триплеты УАГ, УАА и УГА). Одновременно в результате замен образуются кодоны, сохраняющие исходный смысл.[ …]

У позвоночных усложняются строение и функции крови. Кровь состоит из форменных элементов и плазмы, увеличивается их масса. Например, в крови млекопитающих клеточная масса крови составляет 45%, плазменная — 55%. Гемоглобин содержится в эритроцитах, которые у всех позвоночных, кроме млекопитающих, содержат ядра. У земноводных клетки крови очень крупные по сравнению с пресмыкающимися, птицами и млекопитающими. В 1 мл крови человека содержится 5 млн эритроцитов и 8-10 тыс лейкоцитов. Группы крови современных людей также являются результатом их эволюции (см. гл. В плазме крови содержатся ферменты, гормоны и другие соединения, необходимые для метаболизма клеток.[ …]

Нитраты и нитриты, как это уже отмечалось выше, способны вызывать весьма опасные заболевания. С повышенными концентрациями нитратов в подземной воде связывают заболевания крови (появление извращенной формы гемоглобина — мет-гемоглобина). Нитриты и нитраты, при попадании в организм человека способны превращаться в К-нитрозоамины — канцерогенные соединения.[ …]

Синильная кислота (цианистый водород, НСИ) — жидкость с запахом горького миндаля, смешивается с водой. Обладает слабыми кислотными свойствами. Токсична, задерживает окислительные и ферментативные процессы, связывает гемоглобин в циангемоглобин, парализует дыхательные центры и вызывает удушение, ПДК в воздухе — 0,3 мг/м3.[ …]

Кровь наиболее уязвима для сильных токсических веществ. Основным ядом для крови в современных условиях загрязнения окружающей среды является свинец, нарушающий химические реакции в организме человека при образовании гемоглобина — переносчика кислорода в крови. В результате воздействия свинца наступает анемия, характерными признаками которой являются бледность и усталость. Бензол повреждает костный мозг, в котором развиваются клетки крови, и с течением времени наступает развитие лейкемии. Мышьяк разрушает эритроциты и освобождает содержащийся в них гемоглобин, вызывая поражение почек, часто смертельное.[ …]

Накопление в организме человека нитратов при длительном употреблении такой растительной пищи вызывает тяжелые нарушения обмена веществ, аллергию, нервные расстройства. В крови нитраты превращают двухвалентное железо гемоглобина в трехвалентное, что нарушает перенос кислорода от легких к тканям. Что касается нитрозосоединений, то в ряде случаев они способны вызывать злокачественные новообразования, рак желудка, лейкоз. Поступление нитратов в организм в дозе более 5 мг. на 1 кг массы тела уже является опасным. Суточная доза поступающих в организм с пищей нитратов не должна превышать 320 мг, а нитритов — 9 мг.[ …]

Клиническая картина острого отравления характеризуется общей слабостью, нарушением дыхания, зрения, изменениями со стороны нервной системы (возможны тремор, парезы, судороги мышц) и т. д. Со стороны крови: снижение содержания гемоглобина и эритроцитов, повышение количества ретикулоци-тов, лейкоцитов со сдвигом лейкоцитарной формулы влево.[ …]

Теноран вызывает значительное снижение количества аскорбиновой кислоты в крови, нарушает деятельность центральной нервной системы, что влечет за собой расстройство координации и гармонии движений, мышечную гипотонию; он вызывает снижение количества гемоглобина и эритроцитов, обусловливает возникновение лейкоцитоза, нарушает деятельность почек, способствует появлению в моче белка. Теноран при попадании в организм рыбы также обладает гемолитическим действием.[ …]

Высокие концентрации оксида углерода могут привести к физиологическим и патологическим изменениям и неожиданной смерти человека. Оксид углерода можно считать вдыхаемым ядом, который лишает ткани тела необходимого им кислорода. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином крови, образует карбоксигемоглобин СО-Нв. соединение же кислорода с гемоглобином дает оксигемог-лобин Оз-Ив. Сродство гемоглобина с СО примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом. Процесс образования в крови карбокси-гемоглобина — обратимый. Когда вдыхание оксида углерода прекращается, СО, связанный с гемоглобином, постепенно выделяется, и кровь человека очищается от оксида утлерода наполовину за каждые 3-4 часа. Прямое воздействие карбоксигемоглобина состоит в уменьшении способности крови переносить кислород, кроме того. СО-Нв мешает реализации кислорода, переносимого остальным гемоглобином, что еще больше уменьшает способность крови к переносу кислорода. Оксид утлерода не имеет запаха и вкуса, что делает его особенно опасным.[ …]

Внешний вид, поведение и динамика веса у кроликов всех подопытных групп не отличались от таковых у контрольных. Не было также каких-либо изменений ио ряду показателей. Не изменялись показатели морфологической картины крови (за исключением небольшого снижения количества гемоглобина у 2 кроликов, получавших норсульфазол в дозе 300 мг/кг). Не выявили изменений некоторые методы, характеризующие функциональное состояние печени (проба Вельтмана, сулемовая проба, содержание уробилина в моче, количество общего белка и белковых фракций, количество транс-аминаз). Не обнаружено какой-либо разницы в ориентировочных, оборонительных и вегетативных рефлексах у подопытных кроликов по сравнению с контрольными.[ …]

Ранние симптомы: желтуха, а особенно синюха, более заметная на губах, щеках, пальцах рук и ног, на ушах и кончике носа (если синюха не объясняется другими заболеваниями пострадавшего — эмфиземой, сердечными расстройствами). Исследование крови показывает часто уменьшение содержания гемоглобина и числа красных кровяных телец (в последних — дегенеративные изменения). Особенно важно обнаружение метгемоглобина. Даже при отсутствии клинических признаков отравления и субъективных жалоб содержание метгемоглобина в крови у отравленных в несколько раз превосходит нормальное (у людей нормальное содержание метгемоглобина может достигать 3%). Скорость деметгемоглобинизации зависит в большей степени от индивидуальных особенностей организма. После острых отравлений деметге-моглобинизация происходит обычно медленно, иногда до 10—11 дней (Воль-фовская и Горн; Горн). Диагностическое значение может иметь определение вердоглобина, особенно в сочетании с определением метгемоглобина и числа телец Гейнца (Пачери и Магош).[ …]

Из сказанного следует, что к существеннейшим конституциональным различиям между животными разного направления продуктивности относится интенсивность окислительно-восстановительных процессов и общего обмена веществ. Но изучение морфологического состава крови, содержания в эритроцитах гемоглобина, а также определение других гематологических показателей все же недостаточно для суждения об интенсивности окислительно-восстановительных процессов, а тем более о конституции и характере продуктивности животных. Известно, что онтогенетические изменения числа эритроцитов и содержания в них гемоглобина менее значительны, чем изменения лейкоцитарной картины. Возможно, что онтогенетические изменения эритрона и приспособления его к возрастным изменениям интенсивности обменных процессов носят иной характер и не сводятся только к изменению числа эритроцитов в единице объема крови и насыщенности их гемоглобином. Эрнтрон выполняет свою основную роль в организме, вероятно, благодаря качественной неоднородности и различной продолжительности жизни отдельных эритроцитов.[ …]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Мен-тен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1; она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молекула с частично заполненными центрами связывания обладала бы м«ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого.[ …]

Во второй половине ноября 2000 г. на производственной базе НПЦ по осетроводству «БИОС» обследованы 23 самки русского осетра яровой расы, зарезервированные до октября в пруду. Кровь для исследований получали из хвостовой вены после двухнедельного выдерживания при нерестовой температуре (+14 °С). В крови определяли содержание гемоглобина, общего белка, альбумина, общих липидов, холестерина, скорость оседания эритроцитов (СОЭ). В группе самок осетра, созревших после инъекции экстракта гипофиза (18 из 23) и отдавших икру, содержание в крови гемоглобина было достаточно высоким — 89,5±4,3 г/л. СОЭ также соответствовала хорошему физиологическому состоянию — 5,2±0,3 мм/ч. Содержание общего белка и альбумина варьировало в широких пределах, составив в среднем соответственно 29,8±1,2 и 8,7±0,3 г/л. Вариабельность этих показателей можно связать с белковыми затратами в ходе формирования половых продуктов. Содержание общих липидов (6,1±0,6 г/л) и холестерина (4,68±0,38 ммоль/л) в сыворотке крови было относительно небольшим, что также может объясняться процессом формирования икры.[ …]

Снабжение организма рыбы кислородом является самой первейшей необходимостью. Кислородное голодание переносится организмом только в течение короткого времени. Высокая работоспособность ¡рыбы требует постоянного притока значительных количеств кислорода. Для этого необходимо иметь высокое рОг во внешней среде и высокую концентрацию гемоглобина в крови. Так как не всегда эти условия имеются, то у рыб выработался ряд приспособительных механизмов, обеспечивающих удовлетворительное снабжение организма кислородом (дыхательный аппарат) — Но эти сложные анатомо-морфологические приспособления все же оказались недостаточными, и рыбы выработали также приспособления биохимического характера (свойства гемоглобина, карбоангидразы и др.). Сочетание разнообразных приспособлений в каждом конкретном случае — результат не только филогении данного вида, но и определенных условий жизни, при которых происходило онтогенетическое развитие.[ …]

Между тяжестью отравления и метгемоглобинообразованием у разных видов животных параллелизма нет: у лягушек, кур, белых мышей (обычно и кроликов) даже при смертельном отравлении метгемоглобин спектроскопически не обнаруживается, напротив, он найден в крови м о р-скнх свинок, кошек и собак. Острое отравление приводит к стойкой анемии (понижение максимальной и минимальной резистентности эритроцитов, падение резистентности гемоглобина, уменьшение вязкости крови, ускорение РОЭ). В последующие за отравлением 1—3 месяца все изменения приходят к норме, за исключением резистентности гемоглобина (Куцевич). Наступающее после острого отравления увеличение количества белков крови (главным образом глобулинов и фибриногена) и остаточного азота крови (за счет мочевины) и другие явления говорят о нарушении белкового обмена (Синицын; Савицкий и Васютинская). По крайней мере уряда видов животных смерть при остром отравлении не является следствием кислородного голодания (Канторович).[ …]

Таким образом, изучение и оценка конституции животных должны базироваться на морфологических и гистофизиологических показателях и на их физиологической характеристике. Последняя включает данные об уровне обмена веществ и дыхательной функции организма (объем вентиляции и частота дыхания, пульс, кровяное давление, электрокардиография, объем крови, содержание гемоглобина и ферментов в крови, число эритроцитов, формула белой крови, содержание окисленного глютатиона в венозной крови), а также данные о пищеварительной функции организма (переваримость отдельных питательных веществ, их усвоение, активность пищеварительных ферментов и т.д.). Кроме того, она основана на оценке деятельности нервной и мышечной систем (мышечный тонус, рефлексы, подвижность животного, темперамент) и конституционального состояния организма (принимают во внимание здоровье и продуктивность животного в период исследования, например при раздое коров, проведении скачек и бегов лошадей). Заниматься изу чеиием конституции следует и после смерти или убоя животного (путем его анатомического исследования). В результате этого может быть получен ценный материал для познания анатомических особенностей животного и установления их связи с его продуктивностью и племенной ценностью.[ …]

Оксид углерода. Оксид углерода (СО), или «угарный газ», — широко распространенный загрязнитель воздуха, содержащийся в дымовых газах любых установок сжигания органического топлива, в том числе в выхлопных газах транспорта с двигателями внутреннего сгорания. Особенность воздействия СО на многие виды животных и, в частности, на человека заключается в способности центрального атома железа Ее в молекуле гемоглобина крови образовывать с молекулой оксида углерода значительно более прочную связь, чем с молекулой кирлорода. Попадая в организм, угарный газ действует как яд: он изолирует железо в гемоглобине, препятствуя переносу кислорода.[ …]

Токсическое действие. На животных. При высоких концентрациях — возбуждение, затем оглушение, наркоз, клонико-тонические судороги, слюнотечение. Наркотическая концентрация для белых мышей 15—20 мг!л, для белых к р ы-с 60 мг/л. Абсолютно смертельная концентрация для крыс 43,5 мг/л при 2-часовой экспозиции (Шашкина). При 8 мг/л у мышей изменяется способность к суммации импульсов. Отравление крыс в течение 2,5 ме,-сяцев концентрацией 1,5 мг/л вызывает отставание в весе, снижение содержания гемоглобина и числа эритроцитов. На вскрытии — жировая или зернистая дистрофия паренхиматозных органов; при острых отравлениях — отек легких. У кроликов наблюдается наркоз с почти полным исчезновением рефлексов, иногда с общими судорогами, не приводящими, однако, к смерти. Дыхание замедлено, пульс учащен (судя по опытам с обнаженным сердцем лягушки, Ц. сильно действует на сердце, вызывая остановку сердечной деятельности). После наркоза значительное последействие — кролик приходит в нормальнее состояние только через 18 час (Эльстранд; Поль; Осина).[ …]

Признаки острого отравления: головная боль, головокружение, тошнота, рвота, боли в животе, жажда, повышение температуры, слюнотечение, одышка, цианоз, частое сердцебиение, падение кровяного давления, сонливость (или бессонница), звон в ушах, нарушение зрения и др. В случаях хронического отравления кроме того отмечаются падение веса тела; раздражительность, понижение слуха, желтое окрашивание волосяного покрова, ногтей, конъюнктивы. Лабораторными анализами в крови и моче определяются различные количества пестицидов, снижение гемоглобина и эритроцитов, повышение сахара в крови, в моче появляются белок, кровь и сахар.[ …]

Экспериментально установлено, что за время одного вдоха 1 см крови соприкасается с 1,48 см воздуха. Мы говорим “соприкасается”, ибо общепризнано, что стенка эндотелия легочного капилляра, находящаяся между альвеолярным воздухом и кровью, играет лишь пассивную роль, так как кислород проникает в кровьЛ1утем диффузии. Оказывается, что число молекул кислорода, содержащихся в 1,48 см воздуха, соответствует числу атомов железа во всех эритроцитах, находящихся в 1 см нормальной крови (А.Л. Чижевский, 1945). Известно, что один атом железа в молекуле гемоглобина связывает два атома или одну молекулу кислорода.[ …]

При более медленном поступлении яда в организм вначале наблюдаются недомогание, головная боль, головокружение, шум в ушах, мелькание перед глазами, тошнота, рвота. Лицо сначала бледное, затем — серовато-синее, особенно нос, уши и губы, такое же окрашивание десен, пальцев рук и ног. В случае дальнейшего ухудшения состояния больного — сильное затруднение дыхания, учащение и неправильность пульса, шатающаяся походка, подергивания, нарушение речи, помрачение сознания, большей частью судороги. Глаза выпячены, неподвижны или, наоборот, блуждают; зрачки расширены . Рефлексы (в том числе и зрачковый) отсутствуют. В крови метгемоглобин. Кровь имеет типичный темно-бурый цвет; вязкость ее повышена, свертываемость резко понижена; число эритроцитов и содержание гемоглобина снижены. В моче иногда гемоглобин, уробилин; количество гематопорфирина увеличено. Для диагноза важен запах горького миндаля изо рта (ср. с описанием Генкина [40]). На вскрытии — часто венозный застой в разных органах, мелкие кровоизлияния в слизистую оболочку пищевода, желудка и кишок; полнокровие мозга и его оболочек; иногда воспалительные изменения в почках; внутренности пахнут горьким миндалем.[ …]

ru-ecology.info

Функция гемоглобина. Что мы не знаем о гемоглобине

   Мы попытались ради интереса задать вопрос “гемоглобин, что это такое?” в очередях в нескольких поликлиниках. Наш интерес сводился к выяснению уровня знаний и умения потенциальных пациентов делать выводы из посещения поликлиники для себя и умения строить планы на улучшения своего здоровья.

Все, что мы выяснили – большинство знали, что в листке с результатом анализов крови есть строка с названием параметра (гемоглобин), есть какие-то цифры (значения этих цифр, конечно же, знать на память не специалистам не совсем обязательно), а вот что такое конкретно гемоглобин и что он делает, знали немногие. Да, люди старшего поколения еще помнят, что гемоглобина должно быть много. Только в этом случае здоровье должно быть в порядке. Но вот, сколько это “много” – не помнили.

Содержание статьи

Гемоглобин. Что это такое

Странно, но не один раз в качестве объяснения мы слышали, что гемоглобин это пигмент, который придает крови такой красный цвет. Хотя отчасти о цветовых воздействиях и можно говорить, но не напрямую.

Гемоглобин – это особый белок, имеющий железо-содержащую сложную структуру. Запомнили? Белок!

В медицинской литературе белками называют высокомолекулярные соединения, которые являются основным строительным материалом для организма

О каком газообмене идет речь? Клетки в тканях организма “живые”, поэтому, как и мы с вами, дышат кислородом, а выдыхают углекислый газ. Дыхательный процесс у клеток отличается от нашего в силу того, что как таковых легких у них нет. И гемоглобин обеспечивает этот процесс дыхания. Иногда гемоглобину приписывается посредническая роль в этом процессе. Отчасти действительно эту функцию можно назвать посреднической, хотя при рассмотрении ее с биохимической точки зрения это не совсем точное определение.

Как и во всех процессах в нашем организме, в процессе газообмена очень важна стабильность (по-научному, должен поддерживаться гомеостаз).

По этой причине гемоглобин в анализе крови может менять свое значение, поддерживая стабильность дыхания клеток. Отклонение значения от нормы свидетельствует о возникновении проблем.

Функции белка

Мы не будем подробно вникать в структуру белков и в принципы их работы, однако отметим, что белок гемоглобин состоит из двух составляющих:

• глобин, представляющий собой также белок, который является основой гемоглобина,
• железо, представленное в особой форме, которая называется гемма.

Именно эти две составляющие позволяют гемоглобину выполнять ту самую важную функцию газообмена.

Процесс газообмена в упрощенном виде проходит следующим образом. Молекула гемоглобина в составе крови поступает в кровеносные сосуды, проходящие внутри легких. Именно здесь происходит обмен молекулы углекислого газа, принесенной от клетки в тканях организма, на молекулу кислорода. Получив молекулу кислорода, молекула гемоглобина с важным “грузом” отправляется снова к клеткам тканей, чтобы обеспечить доставку очередной порции “дыхания”.

Уточним, что кислород прикрепляется к молекуле гемоглобина не в чистом виде, а в виде молекулы оксигемоглобина. В обратный путь отправляется не стандартная молекула углекислого газа (СО2), а молекула карбоксигемоглобина. Спросите, что нам дает это уточнение? А вот что. Именно эти молекулы – оксигемоглобина и карбоксигемоглобина, включающие в себя кислород и углекислый газ выполняют функцию пигментации. Первые окрашивают кровь в ярко-алый цвет, а вторые в вишневый.

Здесь есть важный для понимания момент. Он связан с различием цвета крови в венах и в артериях.

Часто возникающая путаница в понятиях – вены, артерии, связана с непониманием сути. Прежде всего, стоит запомнить, что в большинстве случаев видимые под кожей кровеносные сосуды являются венами. Артерии, как правило, спрятаны глубоко в мышечных тканях. Можно наблюдать, например, сонную артерию, выходящую к поверхностным тканям, ну и еще пару артерий. Почему так?

Дело в том, что кровеносная систему устроена так, что в артерии попадает кровь обогащенная кислородом. К тому же давление подачи крови в артериях достаточно высокое. Величина этого давления должна обеспечить продавливание крови по всем, даже мельчайшим сосудам, к каждой клетке организма, чтобы доставить так необходимый для жизни кислород. Для удержания высокого давления стенки артерий имеют высокую упругость. А спрятаны артерии глубоко по той причине, что любое ранение артерии может привести к большой потере крови (давление же высокое!).

Важное замечание.
По артериям течет кровь ярко-алого цвета, насыщенная кислородом в направлении “ТУДА”, то есть от сердца к клеткам организма. По венам течет кровь вишневого цвета в направлении “ОБРАТНО” к легким, чтобы произвести обмен углекислого газа на кислород.

Белок гемоглобин располагается внутри эритроцитов (красные кровяные клетки), которые производятся в костном мозге в строго определенных количествах. Определенность этого количества обеспечивает стабильность процесса газообмена. Любое нарушение в процессе дыхания клеток может привести к сбоям в работе организма. Представьте себя в том случае, если вам не хватает воздуха для дыхания. Представьте свои ощущения. То же самое будет происходить и с клетками вашего организма.

Эритроциты, так же, как и находящийся в них белок гемоглобин не вечны. Они отрабатывают срок своей жизни (в среднем 120 суток) и разрушаются. Процесс разрушения и утилизации эритроцитов, а также находящегося в них гемоглобина происходит в селезенке и печени. Если срок жизни эритроцитов по каким-либо причинам уменьшается, то может развиться так называемая гемолитическая анемия.

Анализ крови на гемоглобин

  Учитывая исключительную важность обеспечения кислородом клеток организма, естественным образом на начальном этапе обследования в поликлинике назначается общий анализ крови с детализацией уровня гемоглобина. Также в ходе анализа обращают внимание на показатели эритроцитов, как носителей белка гемоглобина.

Конечно же, напрямую показатели гемоглобина не могут указывать на тот или иной диагноз. Однако отклонение от нормы, а также при рассмотрении в системе с некоторыми другими показателями, может помочь в определении путей дальнейшего обследования.

Норма гемоглобина в крови

Поскольку эритроциты неразрывно связаны с гемоглобином как носители, нас будет интересовать и норма эритроцитов в крови в обычных условиях. Дополнение об условиях важно тем, что мы должны понимать наличие различий показателей у мужчин и женщин, а также клинических условий, в которых находился испытуемый.

По эритроцитам норма будет составлять:

• для мужчин от 4.5 до 5.5*10 в степени 12/литр,
• для женщин от 3.7 до 4.6*10 в степени 12/литр.

По гемоглобину норма составляет:

• для мужчин 125-145 г/л,
• для женщин 115-135 г/л.

В результатах анализа также может быть отражен особый показатель, который называется “цветовой показатель”. По этому показателю можно судить о степени насыщенности эритроцитов белком гемоглобином. Обычно этот показатель удерживается в пределах от 0.8 до 1.1 единиц.

Есть еще один качественный показатель, показывающий, насколько эритроцит насыщен гемоглобином. В норме этот показатель имеет значение от 28 до 32 пикограмм.

Гемоглобин у детей

В качестве справки заметим, что, как правило, мы имеем дело со взрослой формой гемоглобина. Однако у развивающегося при беременности плода и у только что новорожденного ребенка существует так называемая фетальная форма. И эту форму можно обнаружить только у новорожденного. В ходе развития организма новорожденного эта форма быстро замещается “взрослой”, однако цифры по ее норме в крови упоминаются в медицинской литературе – не более 0.5 – 1%. Это чтобы не было неожиданностью в случае озвучивания врачом.

Нарушения в структуре гемоглобина

  Как и обычный белок, гемоглобин при некоторых условиях может утрачивать свои способности по переноске кислорода и об этом следует знать. Дело в том, что эти особые условия изменяют структуру белка таким образом, что в результатах анализов вроде количественные параметры в норме, а вот со способностями далеко не все в порядке.

К таким особым условиям отнесем следующие:

• аномальные гемоглобины. В качестве примера можно привести структуру гемоглобина, которая возникает при талассемии.
   
• отравление угарным газом. Карбогемоглобин, образующийся в этом случае не способен переносить кислород.
   
• отравление ядами. Метгемоглобин, образующийся при многих отравлениях также не в состоянии переносить кислород.
   
• избыток глюкозы. Особенно это касается больных сахарным диабетом. Гликированный гемоглобин, формируемый в этом случае также не в состоянии выполнять свои функции.

Важно!
Для себя следует внимательно относиться к любым аномальным случаям, чтобы в итоге понимать возможные причины недомоганий.

serdcet.ru

Гемоглобин

Гемоглобин – высокомолекулярное белковое соединение, принадлежащее к группе хромопротеидов. Плотность его около 66 000 – 68 000. Хорошо растворяется в воде. При гидролизе без доступа воздуха распадается на белок глобин (96%) и на содержащий железо пигмент – гемм (4%). Содержание железа во всем гемоглобине организма человека равно около 2,5 грамм.

Гем в соединении с азотистыми телами дает окрашенные растворы — гемохромогены. Гемохромоген — соединение тема с денатурированным белком. Гемоглобин — соединение тема с иативным, неизмененным белком.

В составе гемоглобина одна молекула глобина соединена с четырьмя молекулами гема.

Изучение химии гемоглобина проводилось М. В. Ненцким с 1884 г.

Гемоглобин взрослого человека резко отличается от гемоглобина новорожденного и эмбриона. Гемоглобин эмбриона способен сильнее насыщаться кислородом и образовывать с ним более прочные соединения, чем гемоглобин взрослого. Большая способность гемоглобина новорожденного поглощать кислород имеет значение для роста организма.

В эритроцитах встречаются следующие соединения.

Восстановленный (редуцированный) гемоглобин (Hb). Обладает способностью легко соединяться с газами: кислородом, окисью углерода, окисью азота.

В составе гема гемоглобина — двухвалентное железо (закись). Он легко растворим в воде и нерастворим в спирте. Раствор вишнево-красного цвета, характерного для венозной крови.

Оксигемоглобин (HbO₂) — непрочное, легко диссоциирующее соединение гемоглобина с кислородом. При отдаче кислорода вновь превращается в гемоглобин.

Кислород присоединяется к железу тема. В этой реакции железо остается двухвалентным (закись). Количество поглощенного кислорода зависит главным образом от концентрации кислорода в газовой смеси, от его напряжения или парциального давления, а также от температуры и реакции среды.

Легко растворяется в воде. Раствор ало-красного цвета, характерного для артериальной крови. Чем полнее насыщен гемоглобин кислородом, тем светлее окраска крови. Кристаллизуется гораздо легче гемоглобина. Кристаллы оксигемоглобина, полученные из крови разных животных, неодинаковой формы.

Карбоксигемоглобин (HbCO) образуется при угаре, отравлении окисью углерода. Представляет собой прочное, малодиссоциирующее соединение гемоглобина с окисью углерода — угарным газом.

Карбоксигемоглобин, как и гемоглобин, содержит тем с двухвалентным железом. Способность окиси углерода соединяться с гемоглобином в 250 раз больше, чем кислорода.

При содержании 16% кислорода и 0,1% СО во вдыхаемом воздухе 80% гемоглобина превращается в НbСО, а при содержании 1% СО — 95% гемоглобина. Если в крови 70% НЬСО, нормальное дыхание невозможно, и наступает смерть. Тяжелое отравление бывает при содержании во вдыхаемом воздухе 0,04% СО. Для вытеснения СО из НЬСО нужно вдыхать чистый кислород или воздух, обогащенный кислородом.

Диссоциация НЬСО происходит в 3 600 раз медленнее, чем диссоциация НЬO₂. Соединение гемоглобина (НЬ) с окисью азота (NO) еще более стойкое. Спектр карбоксигемоглобина почти не отличается от спектра оксигемоглобина.

Метгемоглобин (НЬО) получается при отравлении бертолетовой солью, амилнитритом и другими веществами. Он образуется также при внутренних кровоизлияниях. В составе метгемоглобина содержится окисленное трехвалентное железо.

Метгемоглобин представляет собой прочное соединение гемоглобина с кислородом и поэтому его появление быстро приводит к смерти от удушья. Если при малом количестве метгемоглобина организм не погиб, то постепенно метгемоглобин восстанавливается и превращается в гемоглобин.

Содержание гемоглобина

В эритроцитах человека содержится около 32% гемоглобина и в цельной крови в среднем 13-14% (14 г. на 100 г. крови), у мужчин — 14, у женщин — 13%. Содержание гемоглобина в 100 см³ крови лошади 13,6%, крупного рогатого скота — 11%, свиньи — 11,6%.

Гемоглобин — исходный материал, из которого образуются все другие пигменты организма (пигменты кожи, желчи, мочи, Ы 4.1 И др.).

Мышечная работа средней тяжести увеличивает содержание гемоглобина в крови на 4-10%. Возврат к норме происходит через 1-2 часа по окончании работы. Нарушение питания уменьшает содержание гемоглобина.

Кислородная емкость гемоглобина и кривая диссоциации оксигемоглобина

Общее количество гемоглобина в организме характеризует максимальную кислородную емкость, т. е. способность к поглощению кислорода: 1 г гемоглобина при 0°С и давлении 101 080 Па поглощает 1,34 см³ кислорода. Так как кровь человека в среднем содержит 600 г гемоглобина, то при полном насыщении кислородом она может поглотить более 800 см³ кислорода.

В обычных физиологических условиях кислородная емкость артериальной крови у людей составляет около 20 объемных процентов (14 х 1,34).

Почти весь кислород переносится кровью в виде оксигемоглобина, и единственный фактор, ограничивающий поглощение кислорода, — это способность гемоглобина соединяться с кислородом. Следовательно, количество поглощенного кислорода зависит от содержания гемоглобина в крови. Количество О₂, поглощаемого плазмой крови, зависит от барометрического давления: при 101,080 кПа в 100 см³ крови содержится в плазме 0,3 см³ О₂, при 202,160 кПа — 4,3 см³ О₂, а при 303,240 кПа — 6,6 см³ О₂.

Количество связанного гемоглобином кислорода более чем в 60 раз превышает количество кислорода, который находится в крови в простом физическом растворе.

Степень насыщения гемоглобина кислородом зависит от парциального давления кислорода.

Насыщение крови кислородом при различных парциальных давлениях кислорода показано на кривой диссоциации оксигемоглобина. Оно называется оксигенацией.

Уже при небольшом парциальном давлении кислорода гемоглобин энергично поглощает кислород. Так, например, уже при давлении О₂ 1330 Па гемоглобин насыщен кислородом на 55%, а при парциальном давлении кислорода в альвеолярном воздухе 13 300 — 14 630 Па гемоглобин артериальной крови насыщается кислородом до 96%.

www.polnaja-jenciklopedija.ru

Роль гемоглобина в организме человека, его функциональные особенности

Гемоглобин представляет собой сложный белок, в состав которого входит простой белок глобин и железосодержащий компонент — гема. Гемоглобин находится в красных клетках крови, основная роль гемоглобина в организме человека — это доставка кислорода в органам и тканям, а также обратная доставка углекислого газа. Железо, которое требуется для формирования гемм, попадает в организм из продуктов с животным белком.

В нормальном состоянии в мужской крови концентрация гемоглобина больше, чем в женской- 135 — 160 г на лит и 120 — 140 г на литр крови соответственно. Отличительная черта гемоглобина — это его сильная способность присоединения углекислого газа по сравнению с присоединением кислорода. Данное свойство делает очень опасным для людей угарный газ -даже при несильное концентрации в воздухе большая часть частиц гемоглобина будет соединяться именно с ним и не присоединять кислород.

Процесс образования и распада гемоглобина

Для того чтобы правильно реализовывалась роль гемоглобина в молодых эритроцитах происходит биосинтез этого белка. Туда же попадают и атомы железа, которые затем включаются в состав гемоглобина. Глобин формируется посредством аминокислот — способов обыкновенного синтеза белка. Процессы распада гемоглобина начинают происходить в эритроцитах, которые уже заканчивают свой цикл жизнедеятельности.

Это важно! После завершения распада полученное производное приобретает зеленый оттенок, оно слишком неустойчивое и быстро распадается. Гемм распадается уже в клетках печени, селезенки и костного мозга с одновременным появлением желчных пигментов, а железо быстро переносится  вновь в эритроциты с целью производства новых молекул.

Функциональные характеристики

Основная биологическая роль гемоглобина — это непосредственное участие в процессах газообмена  организма с внешней средой. Данное вещество отвечает за процессы переноса крови от легких к тканям во всем организме, и за обратную транспортировку углекислого газа к легким.

Нельзя забывать, что степенно притяжения гемоглобина и углекислоты во много раз превышает аналогично соединение гемоглобина с кислородом — это причина  ядовитости угарного газа. Таким образом, даже при концентрации угарного газа в воздухе о,1% большая часть гемоглобина будет связываться именно с ним с образованием карбоксигемоглобина, который уже никак не может переносить кислород.

Ещё одна важная роль гемоглобина в организме — это поддержание нормального кислотно-щелочного баланса.

Нарушение концентрации гемоглобина и его последствия

При формировании недостатка гемоглобина в эритроцитах крови происходит нарушением обменных процессов в клетках тканей. В сложившейся ситуации пациентов в первую очередь интересует вопрос, какова роль гемоглобина в организме человека. Низкий уровень этого белка развивается и железодефицитном малокровии, возникающем из-за хронической потери крови или по причине нарушения питания, особенно, когда в рационе значительно не хватает животных белков.

Повышение гемоглобина может характеризоваться, как вариант нормы или признак патологии. К примеру, у людей, проживающих в высокогорной местности, происходит компенсация недостатка гемоглобина в воздухе посредством повышения гемоглобина в крови.

Недостаточное употребление витаминов группы В провоцирует изменение состава крови снижение концентрации эритроцитов и повышения уровня гемоглобина — развивается злокачественная форма малокровия. При некоторых легочных и сердечнососудистых патологиях также повышается концентрация гемоглобина, но содержание эритроцитов не изменяется — это происходит по причине нарушения кровотока и недостатка кислорода в тканях.

Это важно! Гемоглобин, безусловно, является важным показателем состояния здоровья для каждого человека, поэтому при каких-либо отклонениях необходимо посетить врача.

Чем опасно снижение уровня гемоглобина в крови

Низкая концентрация гемоглобина провоцирует нехватку кислорода во всех органах и тканях. В первую очередь этот процесс отражается на состоянии тканей, который больше всего остального нуждаются в поступлении кислорода, особенно ткань почек и ткань головного мозга.

Уменьшение концентрации гемоглобина носит название железодефицитной анемии, и её причиной являются постоянные кровопотери. Раньше причинами патологии были ещё и многочисленные травмы и ранения, сопровождающиеся обильным кровотечением.

Это важно! В связи с тем, что железо в гемме формируется и животного белка, то его недостаток может спровоцировать развитие железодефицитной анемии. И, наконец, вызвать анемию может неправильное усвоение железа кишечником или неправильное производство белка, который входит в состав гемоглобина — так происходит при наследственных отклонениях.

Основные проявления заболевания — это сильная слабость, постоянные недомогания, отсутствие работоспособности, нарушение функционирования головного мозга — плохая память и ухудшение способности рационально мыслить. Кожный покров становится сухим, начинают слоиться ногти и человек может часть падать в обмороки. Для нормализации жизни и здоровья всё это требует немедленной коррекции с участием специалиста.

Оцените статью:  Loading …

Записи по теме:

vashnevrolog.ru