Ph кишечного сока: Карта сайта

Значения рН и активность пищеварительных ферментов в желудочно-кишечном тракте рыб озера Чаны (Западная Сибирь)

ВОПРОСЫ ИХТИОЛОГИИ том 55 № 2 2015

ЗНАЧЕНИЯ рН И АКТИВНОСТЬ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ 213

nobilis

– при рН 7.0 (Bitterlich, 1985). При исследо

вании суммарной амилолитической активности,

включающей активность

α

амилазы, глюкоами

лазы и ферментов группы мальтаз, максимальная

активность у щуки

Esox lucius

проявляется при

рН 7–8, судака – при рН 6–8, окуня – при рН 8,

плотвы

Rutilus rutilus

, леща

Abramis brama

и синца

A.

ballerus

– при рН 7–8 (Кузьмина, Голованова,

1980).

Присутствие нескольких изоформ

α

амилазы

в желудочнокишечном тракте характерно для

многих видов рыб. На примере пяти видов семей

ства Sparidae, обитающих в средиземноморском

районе, показано наличие нескольких пиков ак

тивности

α

амилазы при значениях рН от 4 до 9

(Fernandez et al. , 2001). Один пик активности

α

амилазы при рН 7 обнаружен у золотистого па

гра

Pagrus pagrus

и бопса

Boops boops

, два пика – у

красного пагеля

Pagellus erythrinus

(рН 7 и 9) и

морского карася

Diplodus annularis

(6 и 9), три пи

ка – у краснопёрого пагеля

Pagellus bogaraveo

при

рН 4, 6 и 8 (Fernandez et al., 2001). Это можно объ

яснить присутствием, по крайней мере, двух изо

форм

α

амилазы, что характерно для многих ви

дов рыб. Возможно, обнаружение двух пиков ак

тивности

α

амилазы у исследованных нами видов

рыб также обусловлено наличием нескольких

изоформ этого фермента.

Оптимум рН липазы у атлантической трески

Gadus morhua

и дорады равен 8 (Lazo et al., 2007).

Многие эстеразы легче расщепляют эфиры жир

ных кислот с короткой цепью (С2–С4) и в отсут

ствие желчных кислот (Сорвачев, 1982). Карбок

силэстераза, или неспецифическая липаза, гид

ролизует эфиры жирных кислот, холестерина и

ретенила и в то же время обладает сродством к

диглицеридам. Этот фермент особенно высоко

активен в кишечнике морских рыб, поскольку в

их пище присутствует значительное количество

жиров, включающих в себя полиненасыщенные

жирные кислоты, которые не гидролизуются пан

креатической липазой (Gjellesvik et al., 1992). Ли

политическая активность, как правило, наиболее

высока в передней части кишечника и в пилори

ческих придатках, хотя проявляется и в желудке,

и в задней части кишечника (The Physiology …,

2005). Постепенное увеличение активности не

специфических липаз и эстераз с повышением

рН, обнаруженное в наших экспериментах, види

мо, связано с последовательной сменой оптиму

мов рН работы ферментов этих групп.

Таким образом, в результате проведённых ис

следований установлено, что значения рН в раз

ных отделах желудочнокишечного тракта рыб

изменяются от кислых (желудок) до слабокислых

и нейтральных (пилорические придатки и кишеч

ник). Значения рН в кишечниках мирных и хищ

ных рыб достоверно не различаются. У разных

видов рыб показано сходное влияние рН на уров

ни активностей одноимённых ферментов. Опти

мальные значения рН для кислых протеаз ниже, а

щелочных – выше, чем физиологические, обна

руженные в желудке и кишечнике. Один из пиков

активности

α

амилазы, установленный в экспе

рименте, отмечен при близких к физиологиче

ским значениям рН в кишечнике, в то время как

для других исследованных гидролаз максималь

ные уровни активностей обнаружены при более

высоких значениях рН. Уровни активности про

теаз, липаз и эстераз у мирных и хищных рыб раз

личаются не столь значительно, как

α

амилазы,

активность которой у мирных рыб на порядок вы

ше, чем у хищных.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Извекова Г.И., Соловьев М.М.

2012. Активность пище

варительных гидролаз рыб при заражении цестодами //

Успехи соврем. биологии. Т. 132. № 6. С. 601–610.

Кузьмина В.В.

2005. Физиологобиохимические осно

вы экзотрофии рыб. М.: Наука, 300 с.

Кузьмина В.В., Голованова И.Л.

1980. Влияние рН на

амилолитическую активность слизистой кишечника у

некоторых видов пресноводных костистых рыб //

Вопр. ихтиологии. Т. 20. Вып. 3. С. 566–571.

Кузьмина В.В., Стрельникова А.П.

2008. Влияние суточ

ных ритмов питания на общую амилолитическую ак

тивность и активность щелочной фосфатазы кишечника

у молоди рыб // Биология внутр. вод. № 2. С. 81–90.

Сорвачев К.Ф.

1982. Основы биохимии питания рыб.

М.: Лег. и пищ. промсть, 247 с.

Уголев А.М.

1985. Эволюция пищеварения и принципы

эволюции функций: элементы современного функци

онализма. Л.: Наука, 544 с.

Уголев А.М., Кузьмина В.В.

1993. Пищеварительные

процессы и адаптации у рыб. СПб.: Гидрометеоиздат,

238 с.

Alarc

ó

n F. J., D

ι

az M., Moyano F.J., Abellan E.

1998. Cha

racterization and functional properties of digestive protea

ses in two sparids; gilthead seabream (

Sparus aurata

) and

common dentex (

Dentex dentex

) // Fish Physiol. Biochem.

V. 19. Р. 257–267.

Alarc

ó

n F.J., Mart

í

nez T.F., Barranco P. et al

. 2002. Diges

tive proteases during development of larvae of red palm weevil,

Rhynchophorus errugineus

(Olivier, 1790) (Coleoptera: Curcu

lionidae) // Insect Biochem. Mol. Biol. V. 32. Р. 265–274.

Anson M.

1938. The estimation of pepsin, tripsin, papain

and eathepsin with hemoglobin // J. General Physiol. V. 22.

№ 1. Р. 79–83.

Bitterlich G.

1985. Digestive enzyme pattern of two

stomachless filter feeders, silver carp,

Hypophthalmichthys

molitrix

Val., and bighead carp,

Aristichthys nobilis

Rich //

J. Fish Biol. V. 2. № 2. P. 103–112.

Bradford M.M.

1976. A rapid and sensitive method for the

quantitation of microgram quantities of protein utilizing the

principle of proteindye binding // Anal. Biochem. V. 72.

P. 248–254.

Bucking C., Wood C.M.

2009. The effect of postprandial

changes in pH along the gastrointestinal tract on the distri

какая кислотность желудка и причины патологии

Исследование кислотности желудочного сока.

В настоящее время исследованию кислотообразующей функции желудка не уделяется такое первостепенное внимание, какое было раньше. Однако есть ряд патологических состояний, когда знание особенностей желудочной секреции обязательно.

Показания для исследования кислотности желудочного сока

• Хеликобактер-негативные часто рецидивирующие пептические язвы
• Множественные гастродуоденальные язвы
• Симптоматические пептические язвы
• Язвы, устойчивые к современной антисекреторной терапии
• Хронические атрофические (гипоацидные, анацидные) гастриты
• Гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь (в первую очередь – устойчивая к лечению)
• Функциональная диспепсия
• Определение кислото понижающего эффекта препаратов

Во многих клиниках Украины еще применяется определение кислотности методом Новикова — Мясоедова – Веретянинова с помощью зондирования.

Согласно данной методике, секреция определяется в 3-х фазах: натощак, потом в течении 1 часа – базальная секреция в ответ на введение зонда-механическое раздражение и стимулированная секреция после пробного завтрака или стандартных возбудителей — гистамин и пентагастрин. Определяется всё количество желудочного сока (норма- 2 часа – от 150 до 240 мл), общая кислотность (за счет всех видов кислот в желудке), продукция кислоты за 1 час. Кроме того можно определить уровень пепсина по методу В. Н. Туголукова.

По мнению большинства гастроэнтерологов, вышеописанный метод неточный и лучше его не применять, поскольку аспирация желудочного сока не физиологична, она вызывает недостаточность пилоруса и стимулирует дуоденогастральный рефлюкс, а часть желудочного содержимого при аспирации теряется через привратник, невозможно определять кислотообразование ночью, после приема пищи, процедура неудобна для больного, а воспроизводимость результатов очень низка. Поэтому в последние годы это исследование заменила интрагастральная рН-метрия.

Интрагастральная РН-метрия.

Суточный или многочасовой (как правило, 6-8 часов) мониторинг интрагастрального рН с помощью тончайших зондов в настоящее время рассматривается как «золотой» стандарт диагностики кислотообразования. Особенно он незаменим при установлении эффекта действия любых антисекреторных препаратов. В норме базальный уровень секреции рН в теле желудка — 1,5-2,0, а при гистаминовой стимуляции 1,1-1,2. Интрагастральная рН-метрия, проводимая в стандартизированных условиях, очень информативна для определения эффективности лечения антисекреторными препаратами, в первую очередь — ИПП.

У нас в стране широкое распространение получила экспресс-методика пошаговой экспресс-рН-метрии, при которой заключение о кислотности желудка ставится на основании компьютерной обработки данных рН, зарегистрированных в 40 точках по всей глубине желудка. А поскольку результаты представляются как в абсолютных числах, так и в графическом виде, то это дает наглядную возможность врачу сделать вывод о состоянии секреторной функции желудка, получив качественные (нормацидность, гиперацидность, гипоацидность) и количественные (отражающие, какая часть желудка работает в том или ином режиме кислотности) показатели.

Внутрипищеводная рН-метрия.

Различить патологический и физиологический гастроэзофагеальный рефлюксы и, таким образом, документально подтвердить ГЭРБ, то есть связать симптомы, присутствующие у пациента, с рефлюксом желудочного содержимого, можно с помощью многочасового внутрипищеводного рН-мониторинга, который приближается к «золотому стандарту» диагностики ГЭРБ.

В настоящее время рН-мониторинг выполняется в гастроэнтерологических и хирургических отделениях, а также в специализированных лабораториях по изучению патологии пищевода многих клиник мира. Выполнение процедуры требует наличия рН-зонда, с одним и более электродами, накопителя информации, персонального компьютера и программного обеспечения. Использоваться могут зонды нескольких типов. Накопители информации являются портативными и имеют электрическое питание от батарей или аккумуляторов, данные рН снимаются с интервалом в несколько секунд (от 4 до 16), записываются в память прибора и отражаются на жидкокристаллическом экране. Толщина современных зондов 2-2,5 мм, что делает эту процедуру максимально комфортной для пациента. Большинство современных накопителей рН-информации оборудованы клавишами для регистрации событий, которые пациент нажимает в случаях появления симптомов, приема пищи, лекарств, а также при переходе тела из вертикального положения в горизонтальное и наоборот. Прибор также оборудован таймером, который фиксирует время начала и завершения исследования. Таким образом можно исследовать связь изменений внутрипищеводного показателя рН с изменениями положения тела, временем суток, приемом пищи и лекарств, а также с возникновением симптомов (изжога, боль, бронхоспазм и т.п.). Однако необходимо тщательно обучать пациента пользоваться прибором, для того чтобы получать максимально точные данные о событиях и их связи с изменениями внутрипищеводного рН.

Следует помнить, что рН-мониторинг выполняется с целью дать ответ на два основных вопроса: первый — вызваны ли симптомы, имеющиеся у пациента, гастроэзофагеальным рефлюксом? И второй — произошло ли исчезновение рефлюкса у пациента, у которого остались, несмотря на терапию, симптомы и, если нет, вызваны ли они кислым рефлюксом.

Беззондовый 48-часовой пищеводный рН-мониторинг (капсула Браво).

Капсула Браво — это первая в мире беззондовая система регистрации внутрипищеводного рН, которая позволяет пациенту во время исследования вести нормальный образ жизни и питаться без каких-либо ограничений, благодаря маленькой капсуле с радиопередатчиком, которая при помощи специального устройства вводится в пищевод, не причиняя пациенту дискомфорта, который характерен для традиционного зондового метода рН-мониторинга. Кроме того, получаемые с ее помощью результаты больше соответствуют истине, так как образ жизни пациента при этом исследовании практически не отличается от повседневного (накопитель информации водонепроницаем, что позволяет брать его с собой даже в душ), а данные могут записываться 48 часов и более, что дает врачу, естественно, больше информации. Обычно на протяжении 5-7 дней после исследования капсула самостоятельно открепляется от слизистой пищевода и выводится через желудочно-кишечный тракт.

Процедура противопоказана пациентам с геморрагическим диатезом (повышенный риск кровотечения), варикозным расширением вен пищевода, выраженными стриктурами, тяжелым эзофагитом (опасность прободения стенки пищевода, хотя и незначительная — 0,05 %, — но все-таки существует). Кроме того, исследование нельзя проводить пациентам, у которых установлен искусственный водитель ритма или кардиостимулятор, а также в течение 30 дней после процедуры пациентам противопоказана магнитно-резонансная томография, так как капсула содержит магнит.

Пищеводная рН-импедансометрия.

Предназначена для диагностики любых забросов содержимого в пищевод (не только кислых, но и щелочных) путем регистрации изменений электрического сопротивления содержимого пищевода. Определяет эпизоды забросов, независимо от кислотности содержимого и в сочетании с рН-метрией (импеданс-рН-мониторинг) считается более точным способом диагностики ГЭРБ.

24-часовая билиметрия.

Суточное измерение концентрации билирубина в пищеводе с помощью фиброоптической спектрофотометрической системы. Один из достоверных методов регистрации патологического щелочного рефлюкса. Показан, если по результатам предыдущих исследований заподозрен дуоденогастроэзофагеальный (щелочной) рефлюкс желчи. В Украине соответствующей аппаратуры пока нет.

Пищеводная манометрия

Определение давления в области нижнего пищеводного сфинктера (НПС). Наравне с эндоскопией показана для определения места нахождения НПС при установке датчика для суточного рН-мониторинга. В настоящее время рассматривается как обязательный метод обследования при рефрактерной ГЭРБ. Использование во время операции позволяет значительно повысить эффективность оперативного лечения рефлюксной болезни.

Кафедра внутрішньої медицини № 3 та ендокринології

Основные эффекты гастроинтестинальных гормонов

Гормон	Место образования	Эффекты
Гастрин	Антральный отдел Ж и проксимальный отдел  ТонК-ш (G-клетки)	Усиление секреции соляной  кислоты (HCl) и пепсиногена  желудком (Ж) и сока  поджелудочной железы (ПЖЖ).  Стимуляция моторики Ж, тонкой  (ТонК) и толстой кишки (ТолК),  желчного пузыря (ЖП)
Гастрон	Антральный отдел Ж ( G-клетки)	Торможение секреции  желудочного сока
Бульбогастрон	Антральный отдел Ж (G-клетки)	Торможение секреции и моторики  Ж
Энтерогастрон	Проксимальный отдел ТонК (ЕС1-клетки)	Торможение секреции и моторики  Ж
Секретин	ТонК, преимущественно в проксимальный отдел  (S-клетки)	Увеличение секреции  бикарбонатов ПЖЖ, торможение  секреции HCl в Ж, усиление  желчеобразования и секреции  ТонК. Торможение моторики Ж,  усиление моторики кишечника  (Кш) и сокращения пилорического  сфинктера
Холецистокинин- Панкреозимин  (ХЦК-ПЗ)	ТонК, преимущественно проксимальный отдел  (1-клет)	Усиление моторики ЖП и  секреции ферментов ПЖЖ,  торможение секреции HCl в Ж и  его моторики, усиление секреции  пепсиногена, стимуляция  моторики ТонК и ТолК,  расслабление сфинктера Одди.  Угнетение аппетита
Гастроингибирующий  (желудочный  ингиби-рующий)  пептид (ГИП или  ЖИП)	Тон.К-ш (К-клетки)	Глюкозозависимое усиление  высвобождения ПЖЖ инсулина.  Уменьшение секреции (HCl и  пепсиногена) и моторики Ж  путем высвобождения гастрина.  Стимуляция секреции кишечного  сока, угнетение всасывания  электролитов в ТонК
Бомбезин	Ж и проксимальный отдел ТонК (Р-клетки)	Стимуляция секреции Ж путем  усиления высвобождения  гастрина. Усиление сокращений  ЖП и секреции ферментов ПЖЖ  путем стимуляции  высвобождения ХЦК-ПЗ,  усиление высвобождения  энтероглюкагона, нейротензина и  ПП
Соматостатин	Ж, ТонК, преимущественно прокси-мальный  отдел, ПЖЖ (D-клетки)	Торможение выделения  секретина, ГИПа, мотилина,  гастрина, инсулина и глюкагона
Мотилин	ТонК, преимущестенно прокси-мальный отдел  (ЕС-2- клетки)	Усиление моторики Ж и ТонК,  усиление секреции пепсиногена  Ж
Панкреатический  пептид (ПП)	ПЖЖ   (ПП-клетки)	Антагонист ХЦК-ПЗ.  Уменьшение секреции ферментов  бикарбонатов ПЖЖ, усиление  пролиферации ТонК, ПЖЖ и  печени, усиление моторики Ж.  Участие в обмене углеводов и  липидов слизистой оболочки
Гистамин	Желудочно-кишечный тракт (ЖКТ) (ECL-клетки)	Стимуляция секреции HCl Ж, сока  ПЖЖ. Усиление моторики Ж и  Кш. Расширение кровеносных  капилляров
Нейротензин	ТонК, дистальный отдел (N-клетки)	Уменьшение секреции HCl Ж,  усиление секреции ПЖЖ
Субстанция Р	ТонК (ЕС-1-клетки)	Усиление моторики Кш,  слюноотделения, торможение  высвобождения инсулина и  всасывания натрия
Вилликинин	Прокс. отдел ТонК (ЕС-1- клетки)	Стимуляция сокращений  ворсинок ТонК
Энкефалин	Тон. К, немного в ПЖЖ (G-клетки)	Торможение секреции ферментов  ПЖЖ
Энтероглюкагон	ТонК (ЕС-1-клетки)	Мобилизация углеводов.  Торможение секреции Ж и ПЖЖ,  моторики Ж и Кш. Пролиферация  слизистой оболочки ТонК
Серотонин	ЖКТ (ЕС-1, ЕС-2-клетки)	Торможение выделения HCl в Ж,  стимуляция выделения пепсина.  Стимуляция секреции ПЖЖ,  кишечной секреции,  желчевыделения
Вазоактивный  интестиналъный  пептид (ВИП)	ЖКТ (Д1-клетки)	Расслабление гладких мышц  кровеносных сосудов, ЖП,  сфинктеров. Торможение  секреции Ж, усиление секреции  бикарбонатов ПЖЖ и кишечной  секреции. Торможение действия  ХЦК-ПЗ

Типы клеток слизистой оболочки желудка (СОЖ)

Главные клетки	Париетальные (обкладочные)	Добавочные	Мукоциты
Активируются гастрином	Сильно активируются гастрином. Активируются Н2-рец-гистамина
Синтез пепсиногенов	Синтез HCl	синтез мукоидного секрета
Превращение в пепсин при контакте с HCl	Денатурация белков
	Активация пепсиногенов
Оптимум протеазной активности – рН 1,5-2	Кислая рН активирует ферменты
	Антибактериальная активность
Оптимум гастриксина при рН 3,2-3,5	Стимуляция эвакуации пищи, открытие пилорического сфинктера
Расщепляют белки до пептонов	Стимуляция пакреатической секреции

Типы желез желудка

Кардиальные	Фундальные (собственные)	Пилорические
Серкция слизи  постоянно	Активируются после еды. Условно-рефлекторная (мозговая) фаза. Безусловно-рефлекторная фаза.  Желудочная фаза (vagus + gastrin).	Пилорический секрет щелочной, выделяется постоянно
	Содержат все 3 типа клеток
	Секрет содержит и HCl, и пепсиногены
	Ведущая роль в пищеварении

Моторика гастродуоденальной зоны

(моторно-эвакуаторная функция желудка)

Физиологическая моторика	Гастропарез – ослабление моторно-эвакуаторной ф-и
Поступление пищевого комка в желудок
Рецептивная релаксация проксимального отдела желудка	Нарушение релаксации желудка
Адаптивная релаксация дна и тела желудка
Аккомодация желудка к большому объему пищи без  напряжения стенки желудка	Нарушение аккомодации пищи в дне  желудка
Перистальтика дна желудка 1 сокращение/мин. перемещает содержимое из фундального отдела в тело  желудка	Нарушение распределения пищи  внутри желудка
В теле желудка содержимое измельчается и перемешивается. При измельчении до 1 мм пищевой химус готов к  эвакуации.	Нарушение циклической активности:  желудочные дисритмии  (тахигастрия, брадигастрия,  антральная фибрилляция)
Антродуоденальная координация – синхронизация  перистальтики антрального отдела желудка с открытием  пилорического сфинктера.	Нарушение антродуоденальной  координации

Состав и свойства панкреатического сока

1,5-2,0 л  воды	сухой остаток (0,12%)
	катионы Na+, Ca2+, К+, Мg+		анионы Cl-, SO32-, HPO42-.	рН сока 7,8-8,5
Органические вещества
Ферменты  протеолитические		Протеолитические ферменты (протеазы) секретируются в виде проэнзимов –  трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы А и В, проэластазы
Трипсиноген		Неактивный предшественник. Под влиянием энтерокиназы 12-ПК  трипсиноген превращается в трипсин
Трипсин		Трипсин действует аутокаталитически на оставшееся количество  трипсиногена и на другие пропептидазы, превращая их в активные ферменты
		Расщепляет внутренние пептидные связи белков пищи с образованием  низкомолекулярных пептидов и аминокислот
Химотрипсиноген		Неактивный предшественник
Химотрипсин		Расщепляет внутренние пептидные связи белков пищи с образованием  низкомолекулярных пептидов и аминокислот
Проэластаза
Эластаза		Расщепляет внутренние пептидные связи белков пищи с образованием  низкомолекулярных пептидов и аминокислот
Прокарбоксипептидаза  А и В		Расщепляют  С-концевые связи в белках и пептидах
Нуклеаза		секретируется в активном состоянии
Рибо- и дезокси- рибонуклеазы		Расщепляют нуклеиновые кислоты
Ферменты  липолитические		В присутствии ионов Са гидролиз жиров усиливается
Панкреатическая  липаза		Секретируется в активном состоянии. Расщепляет липиды до моноглицеридов и жирных кислот. Активная в присутствии солей желчных  кислот
Фосфолипаза  А
Эстераза  В

Ферменты амилолитические

Альфа-амилаза

Секретируется в активном состоянии. Расщепляет полисахариды до олиго-, ди- и  моносахаридов

Регуляция секреции поджелудочной железы (нервные механизмы)

Блуждающий  нерв	усиливает секрецию поджелудочной железы (ПЖ)
Симпатические нервы
бета- адренергический  эффект	Уменьшают  количество  секрета		Усиливают синтез органических  веществ
альфа-адрен- ергический  эффект	Снижение секреции ПЖ за счет уменьшения кровоснабжения (сужение  кровеносных сосудов)
Вызывают  торможение секреции ПЖ
Напряженная  физическая и  умственная работа		боль		сон

Гуморальные механизмы регуляции ПЖ

Усиливают  секрецию ПЖ
ХЦК-ПЗ	Стимулирует выделение сока, богатого ферментами				Секретин		Стимулирует  выделение сока, богатого бикарбонатами
Гастрин	Инсулин		Бомбезин		Серотонин		Соли  желчных кислот
Химоденин	Стимулирует  секрецию химотрипсиногена
Тормозят секрецию ПЖ
Глюкагон		Кальцитонин		ЖИП		Соматостатин		Энкефалин	ПП

3 фазы панкреатической секреции

сложнорефлекторная	желудочная		кишечная
На отделение сока поджелудочной железы влияет характер принятой пищи
Экстрактивные вещества мяса, овощей, продукты переваривания белков		стимулируют выработку секретина
усиливают секрецию соляной кислоты в желудке		приводят к выделению поджелудочного сока, богатого бикарбонатами
Продукты начального гидролиза белков и жиров стимулируют секрецию ХЦК-ПЗ		способствует выделению сока с большим количеством ферментов

Внутрисекреторная  активность ПЖ (образование гормонов)

инсулин	липоксин	соматостатин	гастрин	панкреатический полипептид
глюкагон	ваготонин	серотонин	энкефалин	калликреин	ВИП

Пищеварение В тонкой кишке

основные процессы переваривания пищевых веществ
Особенно велика роль начального отдела – 12ПК
панкреатический сок		кишечный сок		желчь
гидролиз белков		гидролиз жиров		гидролиз углеводов
Кишечный сок
секрет желез, расположенных в слизистой оболочке вдоль всей тонкой кишки
дуоденальных желез (бруннеровых)	желез кишечных крипт (либеркюновых)		кишечных эпителиоцитов
			бокаловидных клеток, клеток Панета
2 – 3 л кишечного сока/сутки			рН от 7,2 до 9,0

Неорганические вещества

бикарбонаты

хлориды

фосфат натрия

фосфат кальция

фосфат калия

Органические вещества

белки		аминокислоты		слизь
>20 ферментов		обеспечивают конечные стадии переваривания пищевых веществ
амилаза		пептидазы	щелочная фосфатаза			липаза
лактаза	сахараза	нуклеаза	энтерокиназа			фосфолипаза
Основная часть ферментов		поступает в кишечный сок			при отторжении клеток слизистой оболочки кишки
Значительная часть ферментов		адсорбируется на поверхности эпителиальных клеток кишки			осуществляя пристеночное пищеварение

Регуляция кишечной секреции: местные нервно-рефлекторные механизмы

Регуляция кишечной секреции: Гуморальные влияния
Усиливают кишечное сокоотделение				Тормозное действие оказывает
ГИП	ВИП	мотилин		соматостатин
энтерокринин стимулирует либеркюновы железы			дуокринин стимулирует бруннеровы железы

1. Полостное пищеварение в тонкой кишке

с помощью ферментов пищеварительных секретов	поступающих в полость тонкой кишки	поджелудочный сок, желчь, кишечный сок
крупномолекулярные вещества (полимеры)	гидролизуются до	стадии олигомеров

 2. Пристеночное пищеварение в тонкой кишке – дальнейший  гидролиз олигомеров

идет в зоне, прилегающей к СО		и непосредственно на СО
слой слизистых наложений над гликокаликсом	зона гликокаликса	поверхность микроворсинок
состоит из слизи и слущиваю-щегося кишечного эпителия	адсорбирует из полости ТонК ферменты пищеварительных соков	апикальные мембраны энтеро-цитов, в которые встроены кишечные ферменты
много ферментов ПЖЖ и кишечного сока		осуществляют собственно мембранное пищеварение
питательные вещества, проходя через слой слизи, подвергаются воздействию этих ферментов	промежуточные стадии гидролиза всех основных питательных веществ	в результате образуются мономеры, способные всасываться
близко расположены встроенные в мембрану собственные кишечные ферменты
и транспортные системы, обеспечивающие их всасывание
сопряжение процессов конечного гидролиза питательных веществ и их всасывания

Пищеварение в толстой кишке

Из тонкой кишки химус	через илеоцекальный сфинктер (баугиниеву заслонку)	переходит в толстую кишку
концентрирование химуса путем всасывания воды	формирование каловых масс	эвакуация каловых масс из кишечника

Всасывание в толстой кишке

электролитов

водорастворимых витаминов

жирных кислот

углеводов

Секреторная функция толстой кишки

Железы СО толстой кишки		выделяют небольшое количество сока				рН 8,5-9,0
Слизь	Отторгнутые эпителиальные клетки		Небольшое количество ферментов со значительно меньшей активностью, чем в тонкой кишке
Механическое раздражение СОК			пептидазы	липаза	амилаза
усиливает секрецию в 8 -10 раз			нуклеаза	ЩФ	катепсин

Моторика пищеварительного тракта

Моторная функция ЖКТ осуществляется во всех его отделах
заключается в измельчении пищи	перемешивании	продвижении пищи
Сокращение и расслабление сфинктеров	Движение ворсинок и микроворсинок ТонК-ш	Удаление непереваренных остатков пищи
Сфинктеры выполняют роль клапанов (около 35 сфинктеров)	обеспечивают движение пищевого содержимого в каудальном направлении	и однонаправленное движение пищеварительных соков

Мышцы тонкой кишки

наружные продольные	внутренние (кольцевые)
Обеспечивают перемешивание химуса с соком поджелудочной железы и кишечным соком
и продвижение химуса по тонкой кишке

В тонкой кишке осуществляются несколько видов движений

ритмическая сегментация	маятникообразные сокращения	перистальтические сокращения	тонические сокращения
Обусловлены сокращением кольцевых мышц	Обусловлены последовательным сокращением кольцевых и продольных мышц	Обусловлены согласованными сокращениями продольных и кольцевых мышц	Все сокращения происходят на фоне общего тонуса стенок кишки
Образуются поперечные перехваты	Отрезок кишки то укорачивается и расширяется, то удлиняется и суживается	За счет сокращения кольцевых мышц верхнего отрезка кишки происходит выдавливание химуса	Отсутствие тонуса мышц (атония) при парезах делает невозможным любой вид сокращений
которые делят кишку (и пищевую кашицу) на небольшие сегменты	Это приводит к перемещению химуса то в одну, то в другую сторону, наподобие маятника	в одновременно расширяющийся за счет сокращения продольных мышц нижний участок	Происходит постоянное сокращение и расслабление ворсинок кишки
что способствует растиранию химуса и перемешиванию его с пищеварительными соками	что способствует тщательному пере-мешиванию химуса с пищеварительными соками	что обеспечивает продвижение химуса по кишечнику	что обеспечивает соприкосновение их с новыми порциями химуса, ↑ всасывание и отток лимфы

Двигательная активность тонкой кишки регулируется

миогенными механизмами		нервными механизмами		гуморальными механизмами
Спонтанная двигательная  активность гладких мышц  кишечника		Нейроны ауэрбаховского  нервного сплетения обладают ритмической  фоновой активностью		Стимулируют двигательную   активность тонкой кишки:
				клетчатка
				кислоты, щелочи
обусловлена их  автоматизмом: два “датчика  ритма” кишечных  сокращений		обеспечивают  организованную фазную  сократительную деятельность  кишки		концентрированные р-ры солей
				жиры, продукты гидролиза жиров
Один водитель ритма  находится у места впадения  общего желчного протока в  12ПК		Парасимпатические нервы в  основном возбуждают  сокращения тонкой кишки		Гуморальные вещества  непосредственно влияют или на  миоциты, или на энтеральные  нейроны.
Другой  водитель  ритма  находится  в  подвздошной  кишке	Симпатические нервы в   основном тормозят сокращения   тонкой кишки		Стимулируют моторику
			вазопрессин, окситоцин, брадики-нин,   серотонин, гистамин, гастрин, мотилин,  ХЦК-ПЗ, веществоР
	Эффекты раздражения  вегетативных нервов зависят от  исходного состояния мышц,  частоты и силы раздражения
			Тормозят моторику
			секретин, ВИП, ГИП

Рефлексы с различных отделов пищеварительного тракта

Возбуждающие рефлексы
пищеводно-кишечный	желудочно-кишечный и		кишечно-кишечный
Тормозные рефлексы
кишечно-кишечный		ректоэнтеральный
рецепторное торможение тонкой кишки (рецепторная релаксация) во время еды
затем сменяется усилением моторики тонкой кишки
Рефлекторные дуги этих рефлексов замыкаются
на уровне интрамуральных  ганглиев внутриорганного  отдела вегетативной нервной  системы	на уровне ядер блуждающих нервов в  продолговатом мозге и		в узлах симпатической  нервной системы

Моторная функция толстой кишки обеспечивает

резервную функцию	высушивающую ф-ю	эвакуаторную функцию
накопление кишечного содержимого	активное всасывание воды	периодическое удаление каловых масс из кишечника
Виды сокращений в толстой кишке
пропульсивные		ритмическая сегментация
перистальтические	маятникообразные	антиперистальтические

Мышцы толстой кишки

Наружный продольный слой мышц	Циркулярный мышечный слой
Располагается в виде полос	Сокращения отдельных участков образуют  складки и вздутия (гаустры)
Находится в постоянном тонусе
3-4 раза в сутки возникает сильная пропульсивная  перистальтика, продвигает содержимое кишки в  дистальном направлении	Волны гаустрации медленно проходят по  толстой кишке

Регуляция двигательной активности толстой кишки

осуществляется преимущественно внутриорганным отделом вегетативной нервной системы
интрамуральными нервными сплетениями (ауэрбаховским и мейсснеровским)
Стимулирующие рефлексы при раздражении рецепторов	Коррекция  центрами ВНС местных рефлексов	Механические и химические раздражители
пищевода, желудка, тонкой кишки, толстой кишки	Симпатические нервные волокна в составе чревных нервов, тормозят моторику	↑ двигательную активность, ускоряют продвижение химуса
Раздражение рецепторов прямой кишки тормозит моторику толстой кишки	Парасимпатические волокна в составе блуждающих и тазо-вых нервов ↑ моторику	Серотонин, адреналин, глюкагон тормозят моторику
		Кортизон – стимулирует

Акт дефекации и его регуляция

сложнорефлекторный процесс опорожнения дистального отдела толстой кишки
через задний проход.
При наполнении ампулы прямой кишки калом	повышении в ней давления до 40 – 50 см вод.ст	происходит раздражение механо- и барорецепторов
Возникшие при этом импульсы
по афферентным волокнам тазового (парасимпатического) нерва и срамного (соматического) нер.
направляются в центр дефекации
непроизвольный центр дефекации в поясничной и крестцовой частях спинного мозга
Из спинного мозга по эфферентным волокнам тазового нерва
импульсы идут к внутреннему сфинктеру, вызывая его расслабление
и одновременно усиливают моторику прямой кишки

Произвольный акт дефекации

осуществляется при участии коры полушарий, гипоталамуса и продолговатого мозга
оказывают свой эффект через центр непроизвольной дефекации
От альфа-мотонейронов крестцового отдела спинного мозга		Одновременно происходит сокращение диафрагмы и брюшных мышц
по соматическим волокнам срамного нерва		что ведет к уменьшению объема брюшной полости
импульсы поступают к наружному (произвольному) сфинктеру		повышению внутрибрюшного давления
тонус которого вначале повышается		что способствует акту дефекации
а при увеличении силы раздражения тормозится
Продолжительность эвакуации (время, в течение которого происходит освобождение кишок от содержимого) у здорового человека достигает 24-36 часов
Парасимпатические нервные волокна	Симпатические нервы
тормозят тонус сфинктеров	повышают тонус сфинктеров
усиливают моторику прямой кишки	тормозят моторику прямой кишки
стимулируют акт дефекации

Эндоскопическая pH-метрия — клиника СоколМед

Изучение кислотности желудочного сока происходит с давних времен. Учёные установили, что соляная кислота является главным элементом желудочного сока. Чтобы проверить состояние желудочного сока, достаточно пройти некоторые исследования.

При проведении эндоскопической рН-метрии используется рН-метрический зонд, который проводят через инструментальный канал эндоскопа. Аппарат для эндоскопической рН-метрии был разработан в России в 80-х годах. Данное исследование осуществляется в процессе гастроскопии, что делает такую процедуру несколько длиннее. В ходе эндоскопической рН-метриии проверяется кислотность желудка и двенадцатиперстной кишки.

Эндоскопическая рН-метрия позволяет исследовать кислотность слизистой оболочки различных отделов пищеварения (пищевода, желудка, двенадцатиперстной и тощей кишок, толстой и подвздошной кишок). 

Главное преимущество эндоскопической рН-метрии – это возможность контроля при измерении рН и точного определения границ кислотопродуцирующей и ощелачивающей зон желудка, также быстрота и простота исследования.

Также возможно использование эндоскопической рН-метрии у больных с язвенным гастродуоденальным кровотечением. рН-метрия осуществляется только после остановки кровотечения и позволяет в экстренной ситуации определить уровень кислотообразования и только потом рекомендовать патогенетическую терапию.

Для проведения исследования в настоящее время используются эндоскопические рН-зонды и ацидогастрометр “АГМ-03”, производимые предприятием “Исток-Система”.

рН-зонды бывают двух видов:

• рН-зонд Г1-Э имеет наружный диаметр 2,4 мм. Подходит ко всем отечественным и импортным эндоскопам с инструментальным каналом 2,8 мм.
• рН-зонд Г1-Д-Э имеет наружный диаметр 1,8 мм. Предназначен для детских эндоскопов с диаметром инструментального канала 2,0 мм.

Повышенная кислотность желудка

Бывают случаи, когда у человека могут случаться приступы повышенной кислотности. Это происходит из-за чрезмерного употребления жареных, кислых, острых, солёных блюд, алкоголя. Также кислотность желудка может повышаться, если в рационе присутствует только ужин, да и то очень плотный.  На это необходимо обратить пристальное внимание. Если такие случаи происходят достаточно часто, необходимо пересмотреть режим питания, либо обратиться к врачу.

Когда кислота попадает в пищевод, она поднимается вверх. Это, в свою очередь, вызывает воспаление слизистой оболочки пищевода и, как следствие, неприятные ощущения и жжение.

Основные симптомы повышенной кислотности желудка являются:

• тяжесть и боль в желудке
• потеря аппетита
• изжога
• запоры

Полагаться полностью на проявление симптомов нельзя. Для точного подтверждения диагноза необходимо пройти ряд обследований, одним из которых является эндоскопическая ph-метрия.

При повышенной кислотности обычно назначается специальная диета. Из пищи важно исключить жирные, острые, кислые блюда, копчёности, соленья, кофе, лук, чеснок. Приёмы пищи должны быть небольшими и частыми.

Пониженная кислотность желудка

Пониженная кислотность желудка возникает из-за заболеваний органов пищеварительной системы, таких как гастрит, рак желудка. Причиной становится атрофия обкладочных клеток.

При пониженной кислотности в желудке вырабатывается очень мало кислоты. В связи с этим, он не справляется с перевариванием пищи. Кусочки пищи остаются в желудке, разлагаются и накапливаются. Происходит гниение непереваренной пищи, образуются бактерии, неприятный запах изо рта. Организм человека становится подвержен грибковым заболеваниям. Организм человека плохо усваивает витамины, минералы. К симптомам также относится скопление газов в кишечнике, угревая сыпь, наличие паразитов в организме.

Диета, так же как и при повышенной кислотности, является первостепенным методом лечения. Из рациона рекомендуют исключить продукты, вызывающие брожение, такие как молоко, виноград, изделия из теста, и продукты, требующие активного переваривания, например, молочные продукты.

Если все вышеперечисленные симптомы проявляются очень часто, необходимо обратиться к врачу и пройти исследования. К таким исследованиям также относится эндоскопическая ph- метрия.

Эндоскопическая рН-метрия – это точный и быстрый метод исследования кислотопродуцирующей и ощелачивающей функций желудка. Эндоскопическая рН-метрия позволяет верно и вовремя установить диагноз у гастроэнтерологических больных, на основе которого лечащий врач назначает дальнейшее лечение.

Показания к применению эндоскопической ph-метрии:

• заболевания, при которых нарушена кислотопродуцирующая функция желудка или имеет отрицательное значение и требует дальнейшего лечения и восстановления;
• изменения слизистой оболочки, вызванные нарушением кислотопродукции.

Противопоказаний не выявлено.

При проведении эндоскопической рН-метрии используются специальные приборы для внутрижелудочной рН-метрии. Клинка «СоколМЕД» предлагает пройти своим пациентам процедуру на аппарате ацидогастрометр «АГМ-03» с эндоскопическим рН-зондом. Выполняется во время эндоскопического исследования при помощи прибора «АГМ-03» рН-зонд вводится в желудок через инструментальный канал эндоскопа.

Микропроцессорный прибор для эндоскопической и кратковременной внутрижелудочной рН-метрии у одного пациента

• Проводит измерение кислотности в точке касания стенки того или иного отдела ЖКТ измерительным электродом эндоскопического рН-зонда, вводимого через инструментальный канал эндоскопа.
• Результаты измерений сразу же выводятся на индикатор регистрирующего блока.
• Запоминает результаты не менее 25 измерений.
• Может работать с многоэлектродным (до пяти измерительных электродов) рН-зондом, вводимым в ЖКТ перорально.
• Позволяет исследовать базальную и стимулированную кислотность, провести щелочные, кислотные и другие тесты и лекарственные пробы.
• Позволяет выявлять кислотозависимые патологии ЖКТ и проводить индивидуальный подбор лекарственной терапии.

Амилаза кишечного сока — Справочник химика 21

    Кишечный сок содержит амилазу, мальтазу, сахара-зу и лактазу. Амилаза расщепляет крахмал до малыо- [c.184]

    Крахмал и некоторые другие полисахариды, попадающие в кишечный тракт с пищей, не успевают полностью расщепиться под действием амилазы слюны в полости рта и в желудке, где амилаза слюны некоторое время продолжает действовать (желудочный сок не содержит амилазы). Гидролиз полисахаридов в основном происходит в двенадцатиперстной кишке под действием амилазы поджелудочного сока. Получающаяся при этом мальтоза, наряду с другими дисахаридами, переваривается затем до моносахаридов под действием кишечного сока. [c.137]

    Углеводный обмен — сложная система биосинтеза и распада углеводов в живых организмах, неотъемлемая часть обмена веществ. Начальный этап углеводного обмена автотрофных организмов — биосинтез моносахаридов (у растений — в результате фотосинтеза, у микроорганизмов — хемосинтеза), и их превращение в полисахариды. В организм человека и животных углеводы попадают с пищей. Под действием ферментов слюны сложные углеводы (например, крахмал, гликоген) частично распадаются на декстрины и мальтозу, в небольших количествах на глюкозу. Превращение их в желудке тормозится понижением pH среды до 1,5—1,8. Углеводы перевариванэтся в основном в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и кишечного сока. Под действием а-амилазы поджелудочной железы крахмал и декстрины превращаются До мальтозы, которая под действием мальтазы расщепляется до двух молекул глюкозы. р-Галактозидаза (лактаза) кишечного сока расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу, а под действием р-фруктозидазы (сахаразы) образуется глюкоза и фруктоза. [c.208]

    В переваривании углеводов принимает участие и кишечный сок, содержащий амилазу, мальтазу, сахаразу и лактазу, катализирующие гидролитическое расщепление соответствующих углеводов. Мальтаза, которая по механизму своего действия является а-глюкозидазой расщепляет, например, мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахароза гидролизуется сахаразой, которая впервые была обнаружена в кишечном соке [c.255]

    Иван Петрович Павлов уделял большое внимание изучению ферментов. Он рассматривал вопросы о тождестве пепсина и химозина о своеобразии действия липазы, а также амилазы и особенно трипсина поджелудочной железы изучал ферменты кишечного сока и пытался оценить химическую природу ферментов, исходя из предположения об их белковом характере. Следует заметить, что эту мысль впервые (1862) высказал наш биохимик [c.335]

    Так, активность ферментов, а в некоторых случаях и специфика протекающих в тканях биохимических реакций связаны с узким интервалом допустимых значений pH. Например, оптимальная активность пепсина — фермента желудочного сока (pH ж 1,0), расщепляющего пептидные связи в белках, находится при pH 1,5. Ферменты кишечного сока поджелудочной железы (pH 7,5—8,0) — трипсин и химотрипсин, катализирующие гидролиз белков и пептидов, имеют максимальную активность в слабощелочной среде. Фермент слюны — амилаза, под действием которого крахмал и гликоген распадаются до мальтозы, имеет оптимальную активность при pH 6,7, что соответствует pH слюны. [c.106]

    В живой природе насчитывается множество разнообразных ферментов, которые находятся в различных структурных образованиях клеток (ядре, митохондриях, мембранах и других компонентах клетки), жидких частях протоплазмы, в тканевых соках многие ферменты вырабатываются специальными тканями животного организма (железами) и выделяются в составе пищеварительных соков. Желудочный сок богат пепсином, в составе сока поджелудочной железы имеется несколько ферментов трипсин, липаза, амилаза, мальтаза и др. Слюна, вырабатываемая слюнными н елезами, содержит фермент амилазу. В кишечном соке содержится целая система протеолитиче-ских ферментов и ферментов, расщепляющих углеводы, жиры и т. д. [c.126]

    В желудочно-кишечном тракте животных такие полисахариды как крахмал, гликоген и различные олигосахариды, подвергаются энзиматическому гидролизу. Крахмал и гликоген гидролитически расщепляются при участии амилазы слюны и панкреатической амилазы. Дисахариды гидролизуются при действии гликозидаз а-глюкозидазы, р-фруктофуранозидазы и р-галакто-зидазы панкреатического и кишечного соков. Таким образом, все эти углеводы испытывают полный энзиматический гидролиз до моносахаридов (0-глюкозы, -фруктозы, )-галактозы), которые через стенку кишечника поступают в кровь воротной вены. [c.98]

    Углеводы пищевых продуктов представлены преимущественно крахмалом, гликогеном и дисахаридами — сахарозой, мальтозой и лактозой. Крахмал и гликоген гидролизуются до мальтозы под действием слюнной и панкреатической амилаз в полости рта и в тонких кишках. Ацетальные связи в молекулах дисахаридов подвергаются в желудке частичному неферментативному гидролизу соляной кислотой. Большая часть дисахаридов расщепляется на поверхности микроворсинок клеток слизистой оболочки кишечника с помощью дисахараз кишечного сока (а-глюкозидазы, [c. 394]

    Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена — ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

    Кроме поджелудочного сока, в переваривании углеводов принимает участие и кишечный сок, содержащий амилазу, мальтаз у, са-харазу и лактазу, катализирующие гидролитическое расщепление соответствующих углеводов. Мальтаза, например, расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахароза гидролизуется сахаразой, которая впервые была обнаружена в кишечном соке В. В. Пашутиным. Под влиянием сахаразы из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза лактоза, попадающая в пищеварительные органы с молоком, под действием лактазы превращается в смесь глюкозы и галактозы.  [c.242]

    Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечни е химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаза, мальтаза, лактаза и целлюлоза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров.  [c.271]

    Из ротовой полости пищевой комок через пищевод поступает в желудок. В желудке отсутствуют условия для действия амилазы. Попавшая в желудок вместе с пищевым комком амилаза слюны благодаря кислой реакции желудочного сока прекращает свое действие на крахмал. Переваривание крахмала возобновляется в двенадцатиперстной кишке и в дальнейших отрезках тонких кииюк под влиянием ами шзы, поступающей в двенадцатиперстную кишку с соком поджелудочной железы. Основная масса крахмала пищи переваривается в тонких кишках с образованиед4 мальтозы и некоторого количества глюкозы. Мальтоза в свою очередь гидролизуется там же под влиянием мальтазы, выделяющейся с кишечным соком. [c.263]

    Сложные углеводы в пищеварительном тракте перевариваются, в результате образуются моносахара, всасывающиеся кишечником. В этом процессе участвует ряд ферментов — гидролазы, поступающие в пищеварительный тракт с пищеварительными соками. К ним относятся амилаза, образующаяся в слюнных железах и в поджелудочной железе и выделяющаяся с секретами этих желез, мальтаза, сахараза и лактаза, синтезирующиеся в железах слизистой оболочки тонких кишок и выделяющиеся с кишечным соком. [c.80]

    В переваривании сложных углеводов участвует ряд ферментов —карбогидразы, поступающие в пищеварительный тракт с пищеварительными соками. К. ним относятся амилаза, образующаяся в слюнных железах и в поджелудочной железе и выделяющаяся с секретом этих желез, мальтаза, сахараза и лактаза, вырабатываемые в железах слизистой оболочки тонких кишок и выделяющиеся с кишечным соком. Целлюлоза в организмах человека и животных расщепляется в пищеварительном тракте под влиянием ферментов целлюлозорасщепляющих микробов. Здесь имеет место явление симбиоза, заключающееся в том, что животные предоставляют микробам в качестве пищи целлюлозу, микробы же расщепляют целлюлозу с образованием продуктов, используемых животными. [c. 262]

    Из желудка ЛС поступает в двенадцатиперстную кишку, куда открываются общий жёлчный проток и проток поджелудочной железы. Через них поступает большое количество амилазы, липазы, нуклеаз, других ферментов и активаторов метаболизма. pH кишечного сока превышает 8,0. Компоненты жёлчи способствуют растворению липофильных препаратов, оболочек, капсул, таблеток с кишечнорастворимым покрытием. В кишечнике ЛС высвобождается из лекарственной формы. Если активное вещество медленно выделяется из наполнителя, то это может привести к удлинению фармацевтической фазы. [c.8]

    Наиболее интенсивно процесс гидролиза углеводов протекает в двенадцатиперстной и тонкой кишке, где при pH = 7 активно действуют гликозидазыразныхтипов. Здесь крахмал подвергается полному ферментативному гидролизу до мальтозы под действием кишечной амилазы, которая поступает в кишечник в составе сока поджелудочной железы. Далее образовавшиеся мальтоза, изомальтоза, а также поступающие с пищей лактоза и сахароза гидролизуются в кишечнике до соответствующих моносахаридов (глюкозы, галактозы и фруктозы) с помощью специфических гликозидаз — мальтазы, изомальтазы, лактазы и сахаразы соответственно.  [c.397]

---

Причина большинства заболеваний

ПРИЧИНА БОЛЬШИНСТВА ЗАБОЛЕВАНИЙ

 От чего зависит состояние нашей иммунной системы?

Наличие или отсутствие дефицитных состояний — витаминов, белков, минералов и даже гормонов?

Наличие или отсутствие аутоиммуных заболеваний (НЯК, болезнь Крона, астма, псориаз, ревматоидный артрит, сахарный диабет 1 типа),

аллергий, дерматитов, нейродермитов, высыпаний на коже, акне?

Бактериальные инфекции (хеликтобактер, кандидоз, стафилококк и тд.)?

Заболевания ЖКТ, сердечно-сосудистой, дыхательной и мочевыделительных систем?

 К сожалению, людей без проблем в какой-либо области практически не встречается. В лучшем случае проблема носит скрытый характер. И основа здоровья — состояние ЖКТ. И первое с чего стоит начать — это нормализация его работы.

 Большинство людей гастрит не считают чем-то серьезным и опасным.

А между тем:

— От качества обработки пищи в желудке зависит как она будет усвоена

— Отсюда берут начало различные формы желудочно-кишечных расстройств

— От концентрации соляной кислоты зависит уровень антибактериальной и противопаразитарной защиты

— Соляная кислота способствует переходу пищи из желудка в двенадцатиперстную кишку

— Участвует в регуляции секреции двенадцатиперстной кишки и поджелудочной железы⠀⠀

Делится гастрит на 2 основные категории — гиперацидные и гипоацидные.

Людей, у которых присутствует тот или иной тип отклонений очень много.

ГИПЕРАЦИДНЫЕ ГАСТРИТЫ — характерна повышенная кислотность.

• Слишком кислое содержимое желудка переходит из желудка в двенадцатиперстную кишку

• Спазм привратниковой части желудка, боль

• Спаз верхнего отдела тонкого кишечника

• Отток секретов печени и поджелудочной железы

• Пища не получает полноценной обработки желчью и соком поджелудочной железы,

• Кислота раздражает слизистую толстого кишечника

• Частые и обильные поносы

• Стенки толстого кишечника испытывают химический ожог

• Поносы сменяются запорами.

 Симптомы гиперацидного гастрита:

— боли/дискомфорт в эпигастрии

— изжоги

— ощущение дискомфорта при длительных перерывах между приемами пищи

— неприязнь к кислому

— отрыжка кислым

— быстрый процесс пищеварения

 

ГИПОАЦИДНЫЕ ГАСТРИТЫ — характерна пониженная кислотность.

• Из-за отсутствия соляной кислоты нет антибактериального действия желудочного сока

• Не уничтожаются бактерии и микробы, попадая в кишечник

• Там они получают благоприятные условия для размножения

• Ослабляется перистальтика толстого кишечника

• Запор

• Процессы гниения и брожения

• Колиты, энтероколиты, геморрой

• Размножение гнилостной микрофлоры (кандида, стафилококк, хеликобактер и тд. )

• Возможно появление в дальнейшем различного рода опухолей, вплоть до злокачественных!!!

 

Симптомы гипоацидных гастритов:

— Отрыжка тухлым

— Запоры, геморрой

— Анемия, гиповитаминозы

— Вздутие, газообразование

— Сложно набрать вес

— Зависимость от соли

— Большое количество паразитов, патогенной микрофлоры, хеликобактер и тд.

 

Как бы это парадоксально не звучало, но какое бы у вас заболевание не было, они возникло неслучайно, под воздействием нескольких факторов: питания, стресса, воды. И начинать нужно прежде всего с питания и смены образа жизни и мышления. Диагностики и лечения ЖКТ.

________

Нужна помощь ведущих специалистов?

Запишитесь на прием по номеру 76-00-00 , 47-00-00

 Имеются противопоказания. Необходимо проконсультироваться со специалистом.

Омез при пониженной кислотности

Кислотностью желудка называется концентрация кислоты в просвете органа или желудочном соке. Главную роль в формировании кислотности желудка играет соляная кислота. В норме кислотность в просвете желудка натощак – 1,5-2,0 рН³.

В течение суток и в разных отделах органа кислотность может меняться. Она повышается во время еды, так как кислота активирует ферменты, которые отвечают за переваривание пищи. Кислотность, которая возникает в ответ на прием пищи, называется стимулированной. Постоянная продукция кислоты, не связанная с едой, называется базальной кислотностью³.

Особенности кислотности пищевода

В механизме развития изжоги важна не только кислотность желудка, но и среда пищевода. В этом органе кислотность значительно ниже, из-за чего его стенки не имеют дополнительной защиты от воздействия кислоты, как стенки желудка. Поэтому при гастроэзофагеальном рефлюксе кислота желудка оказывает раздражающее действие на стенки пищевода, что может приводить к развитию жжения за грудиной².

Повышенная и пониженная кислотность

Существует два варианта нарушения кислотности желудка: повышение и понижение. Оба варианта могут провоцировать неприятные симптомы и болезни пищеварительного тракта.

Основные проявления³:

• кислая отрыжка;
• боли за грудиной или в верхней области живота приступообразного или ноющего характера.

Стойкое повышение выработки соляной кислоты может приводить к развитию кислотозависимых болезней. Самой распространенной проблемой, проявления которой – изжога и кислая отрыжка, является гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь^2,3. Она характеризуется частыми забросами пищи из желудка в пищевод и хроническим ослаблением пищеводного сфинктера².

Также повышенная кислотность может провоцировать развитие гиперацидного гастрита, чаще всего ассоциированного с бактерией Helicobacter Pylori или язвенной болезни желудка³. Поставить точный диагноз при частом, длительном возникновении симптомов повышенной кислотности может только врач после комплексного обследования.

Понижение кислотности желудка возникает при развитии гастрита со снижением выработки соляной кислоты. При недостатке кислоты могут развиваться инфекционные процессы в пищеварительном тракте. Кроме того, переваривание пищи тоже ухудшается из-за недостатка ферментов, которые активировались соляной кислотой³.

Проявления состояния³: 

• повышенное газообразование;
• тяжесть в желудке;
• неприятный запах изо рта;
• снижение моторики кишечника с риском образования запоров.

Точно установить тип кислотности желудка можно только с помощью специального исследования – внутрижелудочной рН-метрии³.

Как Омез^® 10 мг влияет на кислотность желудка?

Омез^® 10 мг с действующим веществом омепразол относится к группе ингибиторов протонной помпы и применяется для лечения изжоги и кислой отрыжки¹. Омез^® 10 мг понижает кислотность желудка, подавляя выработку соляной кислоты¹. Таким образом, он влияет непосредственно на причину развития изжоги, а не только на симптом.

Омез^® 10 мг – удобный для применения препарат. Его рекомендуется принимать 1 раз в сутки¹. Лекарство выпускается в кишечнорастворимых капсулах, поэтому действующее вещество даже при высокой кислотности дойдет до кишечника, где происходит всасывание в кровь.

Омез^® 10 мг при пониженной кислотности желудка еще больше снижает продукцию кислоты. Поэтому при данном расстройстве работы пищеварительного тракта лучше воспользоваться другими препаратами. В частности, при развитии гастритов с пониженной кислотностью может применяться заместительная терапия непосредственно соляной кислотой³.  

Список литературы:

1. Инструкция по применению лекарственного препарата для медицинского применения ОМЕЗ^® 10 мг ЛП 00328 от 11.07.17 Дата обращения 01.02.2021.
2. Лазебник Л.Б., Бордин Д.С., Машарова А.А. Общество против изжоги // Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология. – 2007. – № 4. — С. 5-10.
3. Функциональная гастроэнтерология. Справочник. Анатомия и физиология ЖКТ. Кислотность желудка. Доступ от: 02.02.2021.

Желудочно-кишечный тракт — Часть 4: тонкий кишечник

Эта статья, четвертая из серии, посвященной желудочно-кишечному тракту (ЖКТ) человека, описывает форму и функцию тонкого кишечника.

ТОМ: 102, ВЫПУСК: 09, НОМЕР СТРАНИЦЫ: 24

Мэрион Ричардсон, BD, CertEd, DipN, RGN, RNT, старший преподаватель / руководитель программы, отделение неотложной медицинской помощи, Департамент медсестер и акушерства, Университет Хартфордшира

Форма
Супообразный кислый химус (пища, частично перевариваемая в желудке) попадает в тонкий кишечник через пилорический клапан из желудка. Первая часть тонкой кишки, двенадцатиперстная кишка, является частым местом язв из-за кислотности ее содержимого. Извитая тонкая кишка между пилорическим клапаном и илеоцекальным клапаном имеет длину около 7 м (20 футов) и соединяет желудок с толстой кишкой.

Тонкая кишка составляет всего около 3,5 см в диаметре, отсюда и название «маленькая», и находится в центре и внизу живота. Пища проходит через него относительно медленно, в течение нескольких часов, что дает время для процессов пищеварения и всасывания, для которых предназначена эта часть желудочно-кишечного тракта.

Перистальтические волны перемещают содержимое только на небольшое расстояние за раз. В тонком кишечнике есть три области: короткая С-образная двенадцатиперстная кишка; тощая кишка; и подвздошная кишка.

Выстилка
Выстилка тонкой кишки не похожа на слизистую оболочку остального желудочно-кишечного тракта. Он имеет несколько круговых складок, называемых складками, которые покрыты тысячами крошечных пальцевидных выступов, называемых ворсинками, каждая длиной около 0,5 мм. Внутри каждой ворсинки находится плотная сеть капилляров, которые поглощают продукты переваривания белков и углеводов, и лимфатический сосуд, поглощающий жиры из проходящего химуса.

Поверхность ворсинок покрыта до 3000 крошечных микроворсинок, что придает им щетинистый вид (граница кисти). Складки и ворсинки увеличивают площадь поверхности примерно до 200 м2 — 600 раз по сравнению с плоской трубкой такой же длины (Smith, 2005). Это увеличивает эффективность всасывания из тонкого кишечника.

Функция
Тонкая кишка является основным местом переваривания и всасывания пищевых продуктов в организме, и большая часть этой активности происходит в двенадцатиперстной кишке.Пищеварительный сок вырабатывается в тонком кишечнике и поджелудочной железе, а желчь вырабатывается в печени. Желчь и соки поджелудочной железы попадают в середину двенадцатиперстной кишки через сфинктер Одди. Пищеварение включает в себя расщепление ферментами молекул пищи на их простые составные молекулы. Поглощение — это транспортировка этих молекул, а также витаминов, минералов и проглоченной воды из просвета кишечника в кровь или лимфу (McGeown, 2002).

Кишечный пищеварительный сок
Ежедневно до 3 л кишечного сока секретируется клетками стенок двенадцатиперстной кишки и, в меньшей степени, тощей и подвздошной кишки (Smith, 2005).Кишечный сок содержит много слизи и некоторые пищеварительные ферменты, которые помогают пищеварению.

Пищеварительный сок поджелудочной железы
Поджелудочная железа находится за желудком и является наиболее важным источником ферментов, которые переваривают все три основных типа пищи (см. «Пищеварение» ниже). Панкреатический сок также содержит бикарбонат натрия, щелочь, нейтрализующую соляную кислоту из желудка, и большое количество воды. Выделения в двенадцатиперстную кишку щелочные (pH 7.8-8.4).

Секреция поджелудочной железы сильно стимулируется пищей, поступающей в двенадцатиперстную кишку. Это вызывает выброс двух гормонов — секретина и холецистокинина, которые активируют выработку пищеварительных ферментов и секрецию панкреатического сока.

Желчь
Желчь вырабатывается в печени, которая выделяет примерно 600–1000 мл в день в желчные протоки, а оттуда в двенадцатиперстную кишку. Желчь концентрируется и хранится в желчном пузыре, который находится прямо под печенью.

Желчь не содержит пищеварительных ферментов, но содержит соли желчных кислот, которые превращают липиды (жиры) в микроскопические частицы в процессе, известном как эмульгирование. Полученные в результате мелкие частицы обеспечивают большую общую площадь поверхности жиров, так что липазы поджелудочной железы могут легче их переваривать (Godfrey, 2002). McGeown (2002) отмечает, что без эмульгирования в тонком кишечнике просто образовалось бы масляное пятно. Желчь также содержит бикарбонат натрия, желчные пигменты билирубин и биливердин, холестерин и лецитин (McGeown, 2002) и способствует усвоению жирорастворимых витаминов и железа, а также липидов.

Желчные пигменты билирубин и биливердин образуются в результате разложения красных кровяных телец и придают желчи желто-зеленый цвет. Некоторые из этих пигментов реабсорбируются из кишечника, а остальные окрашивают фекалии и выводятся вместе с ними (см. Часть 5 этой серии).

После приема пищи желчный пузырь сокращается под действием гормона холецистокинина, вырабатываемого стенками двенадцатиперстной кишки, и желчь выделяется в двенадцатиперстную кишку. Если желчный проток заблокируется желчным камнем, это приведет к боли и желтухе.

Пищеварение
Большая часть химического пищеварения происходит в двенадцатиперстной кишке, где доступны пищеварительные ферменты — пепсин из желудка и амилазы, липазы и протеазы из поджелудочной железы. Клетки эпителия слизистой оболочки тонкой кишки также вырабатывают ферменты, которые помогают полноценному пищеварению, особенно белков.

Естественно, секреция пищеварительных ферментов должна координироваться, чтобы происходить, когда пища присутствует в тонком кишечнике, иначе соки просто переваривают сам желудочно-кишечный тракт. Эта координация достигается парасимпатической нервной системой, особенно блуждающим нервом, и гормонами, особенно холецистокинином и секретином.

Продукты питания разделены на составляющие. Белки расщепляются пепсином и протеазами, превращаясь в аминокислоты, амилазы расщепляют углеводы на моносахариды, глюкозу, фруктозу и галактозу, а жиры превращаются липазами в спирт, называемый глицерином, и жирными кислотами. Эти молекулы могут абсорбироваться по всей длине тонкого кишечника.

Поглощение
Тонкий кишечник приспособлен для поглощения веществ через слизистую оболочку кишечника. Материалы абсорбируются через эпителиальную мембрану и попадают в кровеносные или лимфатические сосуды ворсинок с помощью ряда методов — диффузии, осмоса, активного транспорта и пиноцитоза (Godfrey, 2005).

Помимо переваренных молекул пищи, тонкий кишечник поглощает электролиты и воду. Ежедневно в тонкий кишечник поступает примерно 9 л воды — примерно 1.5 л из этого выпивается, а оставшаяся часть секретируется в кишечник (McGeown, 2002). Только около пол-литра этой воды достигает толстого кишечника — остальная часть всасывается в тонком кишечнике, и это тесно связано с абсорбцией хлорида натрия.

Синдромы мальабсорбции, такие как болезнь Крона и целиакия, возникают, если тонкий кишечник не может должным образом усваивать питательные вещества. Симптомы включают потерю веса, тошноту, спазмы в животе, анемию и усталость.

Заключение
По мере прохождения через тонкий кишечник содержимое желудочно-кишечного тракта изменяется с химуса, похожего на суп, на фекалии, и большая часть питательных веществ переваривается и всасывается.Материя, оставшаяся на конце подвздошной кишки, проходит через илеоцекальный клапан в толстую кишку.

— Эта статья прошла двойное слепое рецензирование.

Статьи по теме и ссылки на соответствующие веб-сайты см. На сайте www.nursingtimes.net

пищеварительных соков | BioNinja

Пищеварительная система содержит множество органов, которые способствуют секреции пищеварительных соков

• Эти органы включают слюнные железы, желудок, печень, поджелудочную железу и тонкий кишечник

Органы, участвующие в производстве пищеварительного сока

Слюнные железы

• Инициируют химическое переваривание, пока пища все еще физически пережевывается во рту
• Выделяет амилазу слюны, которая способствует расщеплению полимеров глюкозы (например,г. крахмал)

Желудок

• Вырабатывает желудочные кислоты, которые помогают в химическом расщеплении пищевых материалов
• Секретирует протеазы, которые функционируют в качестве начального участка переваривания белков
• Для активации протеаз желудка обычно требуются кислотные условия (например, пепсиноген → пепсин)

Печень

• Вырабатывает желчь, которая отвечает за эмульгирование жиров (отделяет жировые шарики для повышения активности липазы)
• Желчь, вырабатываемая в печени, обычно сохраняется в желчном пузыре до высвобождения

Поджелудочная железа

• Секретирует ионы бикарбоната в двенадцатиперстную кишку для нейтрализации кислот желудочного сока (pH кишечника обычно составляет ~ 7-8)
• Также выделяет липазу (для переваривания жиров), амилазу (для переваривания углеводов) и протеазу (для переваривания белков)
• Протеазы поджелудочной железы активируются ферментами, а не — кислотными соединениями. Определения (энтерокиназа превращает трипсиноген в трипсин)

Тонкая кишка

• Кишечные соки секретируются из ямок, называемых криптами Лейберкуна, расположенных между ворсинками кишечника
• Пищеварительные ферменты в тонкой кишке обычно иммобилизуются на эпителиальной мембране (e .г. мальтаза)
• Это предотвращает удаление ферментов из организма в рамках нормального пищеварительного цикла
• Он также концентрирует пищеварительные продукты в тех местах, где присутствуют мембранные белки (для оптимизации абсорбции)

Пищеварительных ферментов — Biology Online Archive Статья

Вы когда-нибудь задумывались о том, что происходит с пищей после того, как вы берете ее в рот?
Как эти большие кусочки стейка превращаются в маленькие аминокислоты….Как этот рис дает вам глюкозу? Как жирная пища, которую вы едите, превращается в жирную кислоту и глицерин?… И куда деваются все лишнее?

Итак, сегодня я расскажу вам все о пищеварении…

РОТ

Во рту пища физически переваривается вашими зубами, а также слюной, вырабатываемой слюнными железами во рту. В слюне содержится фермент амилаза слюны (птиалин). Амилаза слюны поддерживает уровень pH во рту. Амилаза слюны переваривает крахмал, содержащийся в пище, до мальтозы, которая позже переваривается до глюкозы в двенадцатиперстной кишке.

S. Амилаза
Крахмал ————-> Мальтоза
Примечание: не весь амилум (крахмал) переваривается во рту до мальтозы; некоторые перевариваются в желудке (очень мало), а некоторые — в двенадцатиперстной кишке.

Пища смешивается со слюной и теперь называется болюсом. Болюс перемещается по пищеводу за счет перистальтического движения. Волна сокращения создается на стенках пищевода чуть выше пищевого комка. Это толкает болюс вниз. По этим волнам пища проходит в брюшную полость (желудок) через сердечный сфинктер, расположенный в конце пищевода и чуть выше живота.

Сердечный сфинктер также предотвращает отрыгивание пищи из желудка обратно в пищевод.

ЖЕЛУДОК

Когда пептиды обнаруживаются в желудке, гормон гастрин попадает в кровоток. Этот гормон заставляет желудочные железы, выстилающие стенку желудка, вырабатывать желудочный сок. Желудочный сок — это кислый сок (pH 1 — 3). Его основные компоненты:
1. Соляная кислота (HCl)
2. Ренин
3. Пепсиноген
4. Желатиназа
5.Желудочная амилаза
6. Желудочная липаза

HCl поддерживает кислотный pH желудка. Поскольку HCl — сильная кислота, она убивает большинство бактерий, присутствующих в пище. У него есть еще одна основная функция. То есть преобразовать пепсиноген в пепсин.

HCl: Пепсиноген ——–> Пепсин

Ренин — это фермент, который выполняет функцию переваривания только белков молока до пептидов.

Ренин: молочные белки ———–> Пептиды

Пепсиноген активируется HCl в пепсин. Пепсин переваривает другие белки, присутствующие в пище, до более мелких фрагментов пептидов.

Пепсин: другие белки ———-> Пептиды

Желатиназа переваривает желатин типа I и типа V, а также коллаген типа IV и V, которые являются протеогликанами в мясе.

Желудочная амилаза переваривает крахмал, который не переваривался во рту.

Желудочная липаза действует на молочный жир. Он переваривает его в жирные кислоты и глицерин.

Это все пищеварительные процессы, происходящие в желудке. Оставшаяся пища, теперь называемая химусом, проходит через брюшную полость в двенадцатиперстную кишку через пилорический сфинктер, расположенный в нижнем конце живота.

DUODENUM

Железы Бруннера — это двенадцатиперстные железы, расположенные по всей двенадцатиперстной кишке. Основная функция этой железы — производить щелочной раствор (содержащий ион бикарбоната), чтобы:
1. Защищать двенадцатиперстную кишку от кислого содержания химуса
2. Обеспечивать щелочные условия для активности кишечных ферментов, Таким образом, происходит всасывание.
3. Для смазывания стенок кишечника

В двенадцатиперстной кишке также секретируются 3 сока:
1.Желчный сок
2. Панкреатический сок
3. Кишечный сок

Желчный сок выделяется желчным пузырем. После выделения желчным пузырем он проходит через желчный проток, который открывается в двенадцатиперстную кишку. Желчный сок содержит желчную соль, которая способствует эмульгированию жиров. Жиры расщепляются на маленькие шарики, которые легко перевариваются ферментом липазой, присутствующим в соке поджелудочной железы.

Сок поджелудочной железы секретируется поджелудочной железой. Он проходит через проток поджелудочной железы, который открывается в двенадцатиперстную кишку.В панкреатическом соке присутствуют следующие ферменты:

• Трипсиноген, неактивная форма трипсина, активируется ферментом энтерокиназой, присутствующим в кишечном соке. Переваривает белки.
• Химотрипсин
• Стеапсин (панкреатическая липаза) действует на жиры, превращая их в жирные кислоты и глицерин.
• Карбоксиполипептидаза, фермент, который превращает пептиды в аминокислоту
• Панкреатическая амилаза переваривает крахмал

Кишечный сок секретируется стенками кишечника, они содержат ферменты:

• Энтирокиназа — активирует трипсиноген в трипсиновые полипы
—
• Eripsin до аминокислот
• Мальтаза — переваривает мальтозу до глюкозы
• Сахараза — расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы
• Лактаза — расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы

ILIUM

Стенки подвздошной кости состоят из пальцевидных выступов, известных как ворсинки. Ворсинки состоят из микроворсинок. Следовательно, подвздошная кость имеет очень большую площадь поверхности. Основная функция здесь — усвоение витамина B12, солей желчных кислот и продуктов пищеварения. Клетки, выстилающие подвздошную кость, также секретируют ферменты протеазы и карбогидразы, ответственные за заключительные стадии переваривания белков и углеводов. Ворсинки содержат большое количество капилляров, которые переносят аминокислоты и глюкозу, полученные в результате пищеварения, в печень через воротную вену печени.

Лактальные железы — это небольшие лимфатические сосуды, которые находятся во ворсинах.Они поглощают жирные кислоты и глицерин, продукты переваривания жиров. Млечные клетки транспортируют жирные кислоты и глицерин в лимфатическую систему для фильтрации. Жирные кислоты и глицерин соединяются с кровью, поскольку лимфа соединяется с кровью в правой и левой подключичных венах.

БОЛЬШАЯ КИШКА

Толстая кишка в основном отвечает за хранение отходов, регенерацию воды, поддержание водного баланса и усвоение некоторых витаминов, таких как витамин К. Толстая кишка делится на слепую кишку, толстую кишку, прямую кишку и анальный канал. .

• Слепая кишка
• Толстая кишка — ее основная цель — извлечение воды из фекалий.
• Прямая кишка — Ампула прямой кишки действует как временное хранилище фекалий. Поскольку стенки прямой кишки расширяются из-за материалов, заполняющих ее изнутри, рецепторы растяжения нервной системы, расположенные в стенках прямой кишки, стимулируют желание испражняться. Если на позыв не реагировать, материал из прямой кишки часто возвращается в толстую кишку, где впитывается больше воды. Если дефекация откладывается на длительный период, возникает запор и затвердевший кал.
• Анальный канал — кал проходят из прямой кишки в анальный канал, а затем выводятся из организма через задний проход.

Прислал: Амрик, 15 октября 2006 г.

Переваривание нуклеиновых кислот начинается в желудке

Приготовление и хранение реагентов и растворителей

Желудочные соки были подарком отделения гастроэнтерологии больницы филиала больницы. Медицинский колледж Университета Циндао и муниципальная больница Циндао.Исходные желудочные соки были перенесены и сохранены при -20 ° C после того, как они вышли из желудка.

Пепсин был приобретен у Sigma-Aldrich (P6887) и растворен в воде до концентрации 40 мг / мл ^-1 . Буферы для переваривания пепсина были приготовлены в виде исходных растворов 800 мМ NaCl и 100 мМ NaH ₂ PO ₄ в H ₂ O, и pH был доведен до требуемых значений добавлением 1 M HCl или 1 M NaOH. .

ДНК спермы лосося (> 10 т.п.н.) была приобретена у Sigma-Aldrich Co., Ltd (31149) и растворяли в H ₂ O до 300 мкг мл ^-1 . λ ДНК (48,5 т.п.н.) была приобретена у Thermo Fisher Scientific (Fermentas, SD0011) с 300 мкг мл ^-1 . Буфер для хранения λ ДНК, поставляемой вместе с ДНК, представлял собой 10 мМ трис-HCl (pH 7,6), содержащий 1 мМ EDTA. Плазмида pET-28a (5,4 т.п.н.) была приобретена у EMD Chemicals Inc. (Novagen, D00131614) с концентрацией 500 мкг мл ^-1 и была разбавлена ​​до 210 мкг мл ^-1 перед использованием. ДНК M13mp18 (7,2 кнт, оцДНК) была приобретена в New England BioLabs (N4040S) с 250 мкг мл ^-1 .Исходный буфер для ДНК M13mp18, поставляемый вместе с ДНК, представлял собой 10 мМ Tris-HCl (pH 7,5), содержащий 1 мМ EDTA, и исходная концентрация для ДНК M13mp18 составляла 90 мкг / мл ^-1 . РНК-лестница (0,5–10 узлов) с 500 мкг мл ^-1 была приобретена у TaKaRa Biotechnology (Dalian) Co., Ltd. (D523A). Его разбавляли до 42 мкг мл ^-1 с помощью H ₂ O перед использованием. Их последовательности перечислены на рис. 3 и дополнительном рис. 8б. Их разбавляли до 42 мкг мл ^-1 с помощью H ₂ O перед использованием.Одноцепочечная ДНК (оцДНК), такая как S82, S70 и т. Д., Была предоставлена ​​компанией Shanghai Sangon Biological Engineering Technology & Services. Их растворяли в H ₂ O до концентрации 10 мкМ, и конечная реакционная концентрация составляла 1 мкМ.

Свежий свиной желудок был получен от местной мясоперерабатывающей компании и немедленно охлажден на льду. Слизистую оболочку желудка удаляли и хранили при –80 ° C до использования. Плазмидный вектор pPICZα A был приобретен у Invitrogen (Сан-Диего, Калифорния).Штамм Pichia Pastoris X-33 был приобретен в CICC (Китайский центр коллекции промышленных культур, Пекин, Китай). E. coli TOP10, Trizol, TIANscript RT Kit и TIANpure Mini Plasmid Kit были приобретены у TIANGEN Biotech Co., Ltd (Пекин, Китай). Полимераза и рестрикционные ферменты были получены от New England Biolabs (США). Праймеры были синтезированы компанией Shanghai Sangon Biological Engineering Technology & Services. Их последовательность представлена ​​в дополнительной вкладке.1. DEAE Sepharose Fast Flow и Sephacryl S-200 HR были приобретены у GE Healthcare life Sciences (США). Белковый маркер был приобретен в Solarbio (Пекин, Китай).

FastAP ^TM Термочувствительная щелочная фосфатаза (FastAP) была приобретена у Fermentas (EF0651) и растворена в растворе 20 мМ HEPES-NaOH (pH 7,4), 1 мМ MgCl ₂ , 0,1 мМ ZnCl ₂ и 0,1% (об. / Об.) Triton X-100. Буфер для реакции FastAP содержал 100 мМ Трис-HCl (pH 8,0, 37 ° C), 50 мМ MgCl ₂ , 1 М KCl, 0.2% (об. / Об.) Triton X-100 и 1 мг / мл ^-1 BSA. Полинуклеотидкиназа Т4 (T4 PNK) была приобретена у Fermentas (EK0037) и растворена в растворе 20 мМ Трис-HCl (pH 7,5), 25 мМ KCl, 0,1 мМ ЭДТА, 2 мМ DTT и 20% глицерина до концентрации 10 Ед мкл ^-1 . Буфер для реакции включал 500 мМ трис-HCl (pH 7,6, 25 ° C), 180 мМ MgCl ₂ , 50 мМ DTT и 1 мМ спермидин.

ДНК-лигаза Т4 была приобретена у Fermentas (EL0014) и хранилась в исходном буфере, состоящем из 20 мМ трис-HCl (pH 7.5), 1 мМ DTT, 50 мМ KCl, 0,1 мМ ЭДТА и 50% (об. / Об.) Глицерина. Буфер для реакции включал 400 мМ трис-HCl (pH 7,5), 100 мМ MgCl ₂ , 100 мМ DTT и 5 мМ АТФ (pH 7,8, 25 ^o ° C).

Все исходные растворы хранили при -20 ° C, а все исходные растворы нуклеиновых кислот (НК) перед использованием хранили при -80 ° C.

Экспрессия, очистка и активация рекомбинантного пепсина (rP) и мутантного пепсина (mP)

Согласно последовательности кДНК свиного пепсиногена (http: // www. ncbi.nlm.nih.gov/), два праймера (PF и PR, подробные последовательности приведены в дополнительной таблице 1) были разработаны для амплификации ORF (открытой рамки считывания) кДНК пепсина. ORF амплифицировали с помощью ПЦР и клонировали в сайты Eco RI и Not I вектора pPICZα A . Затем вектор трансформировали в компетентные клетки E. coli TOP10 и секвенировали BGI (Beijing Genomics Institute, Китай). Рекомбинантная плазмида pPICZα A была названа pPPGA . pPPGA линеаризовали с помощью Pme I и электропорировали в компетентные клетки Pichia Pastoris X-33 в соответствии с инструкциями производителя (Invitrogen). Трансформанты подвергали скринингу на планшетах YPDS (дрожжевой экстракт пептонно-декстрозной среды с сорбитом) с 100 мкг мл ^-1 зеоцина. Штаммы с высокой экспрессией подвергали скринингу с помощью градиента зеоцина в соответствии с инструкциями производителя (Invitrogen). Геномную ДНК из рекомбинантных штаммов экстрагировали, и присутствие гена пепсиногена было подтверждено с помощью ПЦР с использованием универсальных праймеров 5 ‘AOX1 и 3’ AOX1.

Для внеклеточной экспрессии пепсиногена рекомбинантный клон Pichia Pastoris предварительно культивировали в среде YPD, а затем размножали в забуференной среде комплекса глицерина (BMGY) при 30 ° C в шейкере инкубатора при 220 об / мин. Через 20 часов среду заменяли BMMY (забуференная среда с комплексом метанола) и инкубировали еще 96 часов. 0,5% метанола добавляли каждые 24 ч для поддержания условий индукции. Культуры центрифугировали при 5000 об / мин в течение 5 минут при 4 ° C и собирали супернатант.

Пепсиноген осаждали медленным добавлением сульфата аммония до 60% насыщения. После диализа против 25 мМ фосфатного буфера (pH 7,0; буфер I) в течение ночи при 4 ° C белок наносили на колонку с DEAE-сефарозой FF (GE Healthcare Life Sciences, 5 × 10 см, скорость потока 5 мл мин. ^-1. ). Колонку градиентно элюировали буфером I, содержащим от 0 до 0,5 М NaCl. Активную фракцию в 0,5 М NaCl диализовали против 25 мМ фосфатного буфера (pH 7,0), содержащего 0,15 М NaCl (буфер II), затем наносили на Sephacryl S-200 HR (1. 6 × 60 см) и элюируется буфером II при скорости потока 0,5 мл мин. ^-1 . Активную фракцию собирали, обессоливали и лиофилизировали как очищенный рекомбинантный пепсиноген (rPG). Сбор фракций во время колоночной хроматографии контролировали с помощью анализа активности пепсина ¹² . Все процедуры выполнялись при низких температурах (0–4 ° C).

Для активации rPG, rPG разводили в 0,01 М HCl (pH приблизительно 2,0) и инкубировали при 25 ° C в течение 0,5 часа. Смесь нейтрализовали добавлением 1 М ацетата натрия (pH 5.3). Просегмент и соль удаляли ультрафильтрацией с использованием мембраны YM-10 (Millipore, США).

Мутантный пепсиноген нес два аминокислотных изменения в сайтах 32 и 215 пепсина и продуцировался сайт-направленным мутагенезом ^11,24 . Asp в сайте 32 был заменен на Ala с использованием праймеров 32F1, 32R1, 32F2 и 32R2 (см. Подробности последовательности в дополнительной таблице 1), в то время как Asp в сайте 215 был заменен на Ala с использованием праймеров 215F1, 215R1, 215F2 и 215R2 (см. Подробности в дополнительной вкладке.1). Последующие процедуры клонирования, очистки и активации были такими же, как и для нативного rPG.

Концентрацию белка определяли с помощью анализа Брэдфорда (1976) ²⁵ , используя бычий сывороточный альбумин в качестве стандарта. Во время очистки фермента пики элюирования измеряли по оптической плотности при 280 нм.

Молекулярную массу рекомбинантных и мутантных пепсинов анализировали, как описано Laemmli (1970) ²⁶ , используя 5% (мас. / Об.) Стекирующий гель и 12% (мас. / Об.) Разделяющий гель.Молекулярные массы белков оценивали путем калибровки гелей с помощью белкового маркера.

Чистоту рекомбинантного и мутантного пепсина анализировали с помощью ВЭЖХ. Условия ВЭЖХ были описаны ниже: гель TSK G2000SWx1 УФ 280 нм; расход не менее 0,5 мл ^-1 ; подвижная фаза, 25 мМ Na ₂ HPO ₄ -NaH ₂ PO ₄ буфер (pH 6,0, содержащий 25 мМ NaCl).

Расщепление нуклеиновых кислот желудочным соком

Желудочные соки с различным pH доводили путем добавления 25 мМ NaH ₂ PO ₄ буферного раствора (pH 8. 0) до 3.8. Затем к растворам NA добавляли исходный желудочный сок или желудочный сок с установленным pH в соотношении 3: 1 (об. / Об.). Переваривание НА желудочным соком проводили при 37 ° С в течение 3 ч. После переваривания pH доводили до 7,0–8,0 для подготовки к электрофорезу.

Расщепление нуклеиновых кислот пепсином

Исходные растворы пепсина, NA, буфера для переваривания и H ₂ O смешивали вместе в соотношении 2: 3: 5: 10 (об. / Об. / Об. / Об.). Реакцию смеси проводили при 37 ° C в течение 0–24 ч. Различные концентрации пепсина разбавляли исходным раствором пепсина с помощью H ₂ O перед реакцией.Различные концентрации NaCl в буферных растворах были приготовлены в буфере для хранения с соответствующим количеством NaCl. После реакции НК немедленно экстрагировали фенол-хлороформным методом ²⁷ . Верхнюю фракцию раствора, содержащего НА, оставляли для электрофореза. ОцДНК размером 1 мкМ, такие как последовательности S82, S70 и 59 нуклеотидов, также переваривали, как указано выше.

Расщепление нуклеиновых кислот рекомбинантным пепсином (rP) и мутантным пепсином (mP)

rP и mP растворяли в H ₂ O в концентрации 0.25 мг мл ^-1 . Растворы для хранения rP NA и буфер для переваривания смешивали вместе в соотношении 12: 3: 5 (об. / Об. / Об.). Смесь реагировала при 37 ° C в течение 12 часов. mP реагировал с NA таким же образом, как и rP. После реакции НК экстрагировали и подвергали электрофорезу, как описано выше.

Ингибирование пепсина щелочным раствором

Четыре микролитра раствора для хранения пепсина (40 мг мл ^-1 ) доводили до pH 8,0 с помощью 5 мМ NaOH и выдерживали при комнатной температуре в течение 0.5 часов, чтобы инактивировать пепсин. Затем добавляли 10 мкл буфера для хранения (pH 2,0), 6 мкл ДНК λ и 20 мкл H ₂ O. Конечный pH смеси составлял 3,8, как было измерено pH-метром S20K (Mettler-Toledo, Шанхай, Китай). Для контрольной группы вместо NaOH добавляли H ₂ O. Затем смесь подвергали реакции при 37 ° C в течение 2 часов и анализировали электрофорезом, как описано выше.

Для ингибирования пепсина к раствору пепсина добавляли 30 мкл желудочного сока и доводили pH до 8.0 добавлением 5 мМ NaOH. Через 0,5 часа pH инактивированного желудочного сока снова доводили до pH 3,8 с помощью сохраненного буфера (pH 2,0), затем 30 мкл желудочного сока (pH 3,8) смешивали с 10 мкл раствора для хранения NA и проводили реакцию при 37 ° C в течение 3 часов. Экстракцию и анализ НА проводили, как описано выше.

Фосфорилирование и дефосфорилирование

S59CGTT (3 ‘FITC) расщепляли 8 мг мл ^-1 пепсина при pH 3,8 NaH ₂ PO ₄ буфер (25 мМ NaH ₂ PO _{и 200 мкМ 9028 NaCl) в течение 12 ч, затем экстрагируют фенол-хлороформным методом.Пять микролитров продуктов S59CGTT (3 ‘FITC) (2 мкМ), 1 мкл буфера 10 × T4 PNK, 1,25 мкл АТФ (10 мМ) и 0,75 мкл 10 мкл ^-1 Полинуклеотидкиназа T4 (T4 PNK, Fermentas) были смешаны вместе. Наконец, добавляли 2 мкл H 2 O. Реакции проводили при 37 ° C в течение 0,5 ч, затем нагревали до 75 ° C для инактивации фермента.}

Реакция дефосфорилирования была аналогична реакции фосфорилирования, за исключением S59CGTT (без 3′-конца, помеченного FITC) в качестве субстрата. T4 PNK был заменен на FastAP (FastAP ^TM Термочувствительная щелочная фосфатаза, Fermentas).

Лигирование

После фосфорилирования 2 мкл фрагмента Sp20 (10 мкМ), 2 мкл оцДНК Syn-31 (10 мкМ), 1 мкл буфера ДНК-лигазы Т4 и 2,5 мкл H ₂ O были добавлены к 10 мкл. мкл фосфорилированного раствора. Смесь выдерживали при 90 ° C в течение 5 мин, затем охлаждали до комнатной температуры. Затем 2 мкл ПЭГ 4000 и 0,5 мкл ДНК-лигазы Т4 добавляли до конечного объема 20 мкл. Молярное соотношение Syn-31: Sp20: S59CGTT (3 ‘FITC) составляло 2: 2: 1. Лигирование выдерживали при комнатной температуре в течение 1 часа, затем нагревали до 65 ° C в течение 15 минут для инактивации фермента ДНК-лигазы Т4.Для электрофореза использовали 20% денатурирующий акриламидный гель.

Для дефосфорилированных продуктов Sp20 и Syn-31 были заменены на Sp14 и Syn-16, а другие условия лигирования были такими же, как и для фосфорилирования.

Ингибирование пепсина пепстатином A

Для ингибирования пепсина 1 мкл пепстатина A (10 мг / мл ^-1 ) добавляли к 10 мкл пепсина (0,4 мг ^-1 мл) и инкубировали при 37 ° C. за 0,5 ч. Пепсин, пепстатин A, NAs, буфер для переваривания и H ₂ O смешивали вместе в соотношении 10: 1: 6: 10: 13 (об. / Об. / Об. / Об. / Об.), Затем проводили реакцию при 37 ° C в течение 5 ч.После переваривания НК экстрагировали и анализировали, как описано выше. Пепсин-отрицательная группа содержала ДМСО вместо раствора пепстатина А. Чтобы ингибировать пепсин в желудочном соке, исходный желудочный сок был разбавлен в 1000 раз 100 мМ NaH ₂ PO ₄ (pH 3,0, содержащий 800 мМ NaCl), затем 10 мкл пепстатина A (10 мг / мл ^-1 ) добавляли к 10 мкл желудочного сока и инкубировали при 37 ° C в течение 0,5 ч. Разбавленный желудочный сок, пепстатин A, NAs и H ₂ O (1: 1: 1: 1, об. / Об. / Об. / Об.) Смешивали и оставляли реагировать в течение 1 часа. Условия электрофореза такие же, как для активного пепсина.

Гидролиз нуклеиновых кислот катепсином D или трипсином

Расщепление λ ДНК катепсином D или трипсином было аналогично протоколу, используемому для пепсина. λ ДНК в концентрации 45 мкг / мл ^-1 обрабатывали 9 мг / мл ^-1 катепсина D в 25 мМ NaH ₂ PO ₄ буферном растворе (pH 3,5) при 37 ° C в течение 24 часов. .

Для трипсина 45 мкг мл ^-1 λ ДНК обрабатывали 1 мг мл ^-1 трипсина в 25 мМ буферном растворе трис-HCl (pH 8.5) или 25 мМ буферного раствора NaH ₂ PO ₄ (pH 3,5) при 37 ° C в течение 5 часов.

Кинетические измерения

Для измерения значений K _m и k _cat использовали синтетический субстрат 82 нт, помеченный FITC на его 5′-конце. Конечная концентрация S82 составляла 1 мкМ. Пепсин в диапазоне концентраций от 2,85 мкМ до 115 мкМ инкубировали при 37 ° C (pH 3,0) в течение различного времени для определения начальных скоростей. После разложения образцы экстрагировали фенолом и хлороформом, как описано выше, и 10 мкл супернатанта подвергали электрофорезу на 20% денатурирующем полиакриламидном геле.Изображения были получены с помощью Image Lab 3.0, и относительное количество ДНК в различных полосах было проанализировано с использованием программного обеспечения системы визуализации Molecular imager Gel Doc XR +. Затем мы использовали Lineweaver-Burk для расчета K _m и получили значение k _cat . Результаты представлены как среднее значение трех независимых экспериментов для каждой концентрации S82.

Электрофорез в агарозном геле

Экстрагированные НК подвергали электрофорезу, как описано ранее ²⁸ .Концентрации НА измеряли с помощью NanoDrop ND 2000 (Thermo Fisher Scientific). Раствор NA (8,0 мкл) подвергали электрофорезу на 0,8% агарозном геле с помощью DYCP-31DN (Liuyi, Пекин, Китай) при 100 об., Используя DYY-6C (Liuyi, Пекин, Китай) в качестве источника питания. Гель окрашивали 0,005 EB (бромид этидия) в течение 20 мин, а затем отображали с помощью GEL DOC XR + (Bio-Rad, Калифорния, США). Данные анализировали с помощью программного обеспечения Image Lab версии 3.0 (Bio-Rad, Калифорния, США).

Электрофорез в полиакриламидном геле

Экстрагированные НК подвергали электрофорезу в нативном или денатурирующем полиакриламидном геле, как описано ранее ²⁹ .NA выполняли на 20% полиакриламидном геле с помощью DYCZ-24F (Liuyi, Пекин, Китай) при 350 об. Другие условия были такими же, как для электрофореза в агарозном геле, как описано выше.

3,7: Влияние pH на кинетику ферментов

Точно так же, как каждый фермент имеет оптимальную температуру, каждый фермент также имеет оптимальный pH, при котором он работает лучше всего. Например, трипсин и пепсин являются ферментами пищеварительной системы, которые разрывают белковые цепи в пище на более мелкие части — либо на более мелкие пептидные цепи, либо на отдельные аминокислоты. Пепсин работает в очень кислой среде желудка. Оптимальное значение pH составляет около 1,5. С другой стороны, трипсин работает в тонком кишечнике, часть которого имеет pH около 7,5. Оптимальный pH трипсина составляет около 8.

Таблица \ (\ PageIndex {1} \): pH для оптимальной активности

Фермент	Оптимальный pH	Фермент	Оптимальный pH
Липаза (поджелудочная железа)	8.0	Инвертаза	4,5
Липаза (желудок)	4,0 — 5,0	Мальтаза	6,1 — 6,8
Липаза (касторовое масло)	4,7	Амилаза (поджелудочная железа)	6,7 — 7,0
Пепсин	1,5 — 1,6	Амилаза (солод)	4. 6 — 5,2
Трипсин	7,8 — 8,7	Каталаза	7,0
Уреаза	7,0

Если вы думаете о структуре молекулы фермента и о типах связей, которые она может образовывать со своим субстратом, неудивительно, что значение pH имеет значение. Предположим, фермент имеет оптимальный pH около 7.Представьте, что при pH около 7 субстрат присоединяется к ферменту через две ионные связи. На диаграмме ниже группы, допускающие ионную связь, вызваны переносом иона водорода от группы -COOH в боковой цепи одного аминокислотного остатка к группе -NH ₂ в боковой цепи другого.

В этом упрощенном примере это одинаково верно как для субстрата, так и для фермента.

А теперь подумайте, что происходит при более низком pH — другими словами, в кислых условиях.Это не повлияет на группу -NH ₃ ⁺ , но -COO ^— улавливает ион водорода. У вас будет это:

У вас больше нет способности образовывать ионные связи между субстратом и ферментом. Если бы эти связи были необходимы для прикрепления субстрата и его активации каким-либо образом, то при таком более низком pH фермент не работал. Что делать, если у вас pH выше 7 — другими словами, в щелочных условиях. На этот раз группа -COO ^— не будет затронута, но группа -NH ₃ ⁺ потеряет ион водорода.Это уходит. . .

Опять же, нет возможности образования ионных связей, поэтому фермент, вероятно, не будет работать и на этот раз. При экстремальных значениях pH может произойти нечто более серьезное. Помните, что третичная структура белка частично удерживается ионными связями, как и те, которые мы рассматривали между ферментом и его субстратом. При очень высоком или очень низком pH эти связи внутри фермента могут быть разорваны, и он может потерять свою форму. Если он потеряет форму, активный сайт, вероятно, будет полностью потерян.По сути, это то же самое, что денатурировать белок путем его слишком сильного нагревания.

Кинетика

Скорость реакций, катализируемых ферментами, зависит от pH и часто достигает максимума при изменении pH. Если фермент подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен, кинетические параметры k ₀ и k _A часто ведут себя аналогичным образом. Значение pH, при котором скорость или подходящий параметр является максимальным, называется оптимумом pH , а график зависимости скорости или параметра от pH называется профилем pH . Ни оптимум pH, ни профиль pH фермента не имеют абсолютного значения, и оба могут варьироваться в зависимости от того, какой параметр нанесен на график, и в соответствии с условиями измерений.

Если pH изменяется, а затем возвращается к исходному значению, поведение считается обратимым , если исходные свойства фермента восстанавливаются; в противном случае это необратимо. +]}} \ label {eq1} \]

, в котором k представляет k ₀ или k _A , а \ (k_ {opt} \) — значение того же параметра, которое наблюдалось бы, если бы фермент существовал полностью в оптимальном состоянии протонирования. ; его можно назвать независимым от pH значением параметра .Константы K ₁ и K ₂ иногда можно идентифицировать как константы кислотной диссоциации фермента. субстраты или другие частицы в реакционной смеси. Однако идентификация никогда не бывает прямой и должна быть подтверждена независимыми доказательствами. Поведение часто намного сложнее, чем представлено уравнением \ (\ ref {eq1} \).

Неслучайно в этом разделе упоминаются исключительно зависимости от pH k ₀ и k _A .Зависимость от pH начальной скорости или, что еще хуже, степени реакции по прошествии определенного времени редко бывает значимой; Зависимость константы Михаэлиса от pH часто слишком сложна, чтобы ее можно было легко интерпретировать.

Зависимость константы Михаэлиса от pH часто слишком сложна, чтобы ее можно было легко интерпретировать.

Тушение активности фермента

При использовании типичного метода 13.1 для определения концентрации креатинина в моче мы отслеживаем кинетику реакции с помощью ионоселективного электрода.В принципе, мы можем использовать любой из аналитических методов, описанных в главах 8–12, чтобы проследить кинетику реакции при условии, что реакция не протекает в сколько-нибудь заметной степени в течение времени, необходимого для проведения измерения. Как и следовало ожидать, это требование накладывает серьезные ограничения на кинетические методы анализа. Если кинетика реакции медленная по сравнению со временем анализа, то мы можем проводить наши измерения без значительного изменения концентрации аналита. Когда скорость реакции слишком высока — что часто бывает — мы вносим значительную ошибку, если время нашего анализа слишком велико.

Одним из решений этой проблемы является прекращение или гашения реакции путем корректировки экспериментальных условий. Например, многие реакции показывают сильную зависимость от pH, и их можно остановить добавлением сильной кислоты или сильного основания. На рис. 13.7 показан типичный пример ферментативного анализа p -нитрофенилфосфата с использованием фермента кислой фосфатазы зародышей пшеницы для гидролиза аналита до p -нитрофенола.

Реакция имеет максимальную скорость при pH 5.Повышение pH путем добавления NaOH гасит реакцию и превращает бесцветный p -нитрофенол в желтый p -нитрофенолят, который абсорбируется при 405 нм.

Рисунок 13.7: Начальная скорость ферментативного гидролиза п-нитрофенилфосфата с использованием кислой фосфатазы зародышей пшеницы. Повышение pH останавливает реакцию и превращает бесцветный п-нитрофенол в п-нитрофенолят желтого цвета, который абсорбируется при 405 нм. Данные взяты из socrates.hunter.cuny.edu.

Авторы и авторство

Человеческих желудочно-кишечных соков, предназначенных для использования в моделях пищеварения in vitro

1.

Корхонен Х., Пихланто А. (2006) Биоактивные пептиды: производство и функциональность. Int Dairy J 16: 945–960

Артикул CAS Google Scholar

2.

Escudero E, Sentandreu MA, Toldra F (2010) Характеристика пептидов, высвобождаемых при переваривании свинины in vitro. J Agric Food Chem 58: 5160–5165

Статья CAS Google Scholar

3.

Jantratid E, Janssen N, Reppas C, Dressman JB (2008) Среда для растворения, имитирующая условия в проксимальном отделе желудочно-кишечного тракта человека: обновленная информация. Pharm Res 25: 1663–1676

Статья CAS Google Scholar

4.

Dressman JB, Amidon GL, Reppas C, Shah VP (1998) Тестирование растворения как прогностический инструмент для перорального всасывания лекарств: лекарственные формы с немедленным высвобождением. Pharm Res 15: 11–22

Статья CAS Google Scholar

5.

Moreno FJ, Mellon FA, Wickham MS, Bottrill AR, Mills EN (2005) Стабильность основного аллергена 2S альбумина бразильского ореха (Ber e 1) к физиологически значимому пищеварению в желудочно-кишечном тракте in vitro. FEBS J 272: 341–352

Статья CAS Google Scholar

6.

Astwood JD, Leach JN, Fuchs RL (1996) Устойчивость пищевых аллергенов к перевариванию in vitro. Nat Biotechnol 14: 1269–1273

Статья CAS Google Scholar

7.

Fu TJ, Abbott UR, Hatzos C (2002) Усвояемость пищевых аллергенов и неаллергенных белков в искусственной желудочной жидкости и симулированной кишечной жидкости — сравнительное исследование. J Agric Food Chem 50: 7154–7160

Статья CAS Google Scholar

8.

Викхэм М., Фолкс Р., Миллс С. (2009) Методы пищеварения in vitro для оценки влияния структуры пищи на распад аллергенов. Mol Nutr Food Res 53: 952–958

Статья CAS Google Scholar

9.

Savoie L, Gauthier SF (1986) Диализная ячейка для измерения усвояемости белков in vitro. J Food Sci 51: 494–498

Статья CAS Google Scholar

10.

Hur SJ, Lim BO, Decker EA, McClements DJ (2011) Модели пищеварения человека in vitro для пищевых продуктов. Food Chem 125: 1–12

Статья CAS Google Scholar

11.

Эрнандес-Ледесма Б., Кирос А., Амиго Л., Ресио I (2007) Идентификация биоактивных пептидов после переваривания грудного молока и детской смеси с пепсином и панкреатином.Int Dairy J 17: 42–49

Артикул Google Scholar

12.

Bordenave S, Sannier F, Ricart G, Piot J-M (2000) Характеристика пептического гидролизата козьей сыворотки, полученного с помощью ультрафильтрационного мембранного ферментного реактора. J Dairy Res 67: 551–559

Статья CAS Google Scholar

13.

Schmelzer CEH, Schöps R, Reynell L, Ulbrich-Hofmann R, Neubert RHH, Raith K (2007) Пептическое расщепление бета-казеина.Динамика и судьба возможных биоактивных пептидов. J Chromatogr A 1166: 108–115

Артикул CAS Google Scholar

14.

Kim SB, Ki KS, Khan MA, Lee WS, Lee HJ, Ahn BS, Kim HS (2007) Пептический и триптический гидролиз нативного и нагретого сывороточного протеина для снижения его антигенности. J Dairy Sci 90: 4043–4050

Статья CAS Google Scholar

15.

Гасс Дж., Вора Х., Хофманн А.Ф., Грей Г.М., Хосла С. (2007) Улучшение переваривания пищевого белка конъюгированными желчными кислотами.Гастроэнтерология 133: 16–23

Статья. CAS Google Scholar

16.

Эриксен Е.К., Холм Х., Йенсен Э., Аабо Р., Деволд Т.Г., Якобсен М., Вегаруд Г.Е. (2010) Различное переваривание белков козьей сыворотки желудочно-кишечными ферментами человека и свиньи. Br J Nutr 104: 374–381

Артикул CAS Google Scholar

17.

Whitcomb DC, Lowe ME (2007) Пищеварительные ферменты поджелудочной железы человека.Dig Dis Sci 52: 1–17

Статья CAS Google Scholar

18.

Chiang L, Sanchez-Chiang L, Mills JN, Tang J (1967) Очистка и свойства свиного гастриксина. J Biol Chem 242: 3098–3102

CAS Google Scholar

19.

Робертс Н.Б. (2006) Обзорная статья: человеческие пепсины — их множественность, функция и роль в рефлюксной болезни. Aliment Pharmacol Ther 24 (Приложение 2): 2–9

Статья CAS Google Scholar

20.

de Gara CJ, Burget DW, Sivakumaran T, Hunt RH (1986) Влияние температуры и pH на стабильность человеческого пепсина в хранящемся желудочном соке. Метод предотвращения потери активности. Scand J Gastroenterol 21: 650–654

Артикул Google Scholar

21.

Muller DP, Ghale GK (1982) Стабильность активности ферментов поджелудочной железы в дуоденальном соке после стимуляции поджелудочной железы пробной едой или экзогенными гормонами. Энн Клин Биохим 19: 89–93

CAS Google Scholar

22.

Kelly DG, Sternby B, DiMagno EP (1991) Как защитить активность ферментов поджелудочной железы человека в замороженном дуоденальном соке. Гастроэнтерология 100: 189–195

CAS Google Scholar

23.

Holm H, Hanssen LE, Krogdahl A, Florholmen J (1988) Соевый шрот с высоким и низким ингибитором по-разному влияет на активность протеиназы двенадцатиперстной кишки человека: in vivo по сравнению с бычьим сывороточным альбумином. J Nutr 118: 515–520

CAS Google Scholar

24.

Go VLW, Hofmann AF, Summerskill WHJ (1970) Биологический анализ панкреозимина у человека, основанный на секреции ферментов поджелудочной железы: эффективность определенных аминокислот и других продуктов пищеварения. J Clin Invest 49: 1558–1564

Статья CAS Google Scholar

25.

Sanchez-Chiang L, Cisternas E, Ponce O (1987) Частичная очистка пепсинов от взрослых и молодых лососевых рыб Oncorhynchus keta . Влияние NaCl на протеолитическую активность.Comp Biochem Physiol B 87: 793–797

Статья CAS Google Scholar

26.

Krogdahl A, Holm H (1979) Ингибирование протеиназ поджелудочной железы человека и крысы неочищенными и очищенными ингибиторами протеиназ сои. J Nutr 109: 551–558

CAS Google Scholar

27.

Киршенбаум Д.М. (1975) Значения молярной поглощающей способности и A1 см1% для белков на выбранных длинах волн ультрафиолетового и видимого диапазонов.XI. Anal Biochem 68: 465–484

Статья CAS Google Scholar

28.

Eriksen EK, Vegarud GE, Langsrud T, Almaas H, Lea T. (2008) Влияние белков молока и их гидролизатов на иммунные ответы in vitro. Исследования мелких жвачных 79: 29–37

Статья Google Scholar

29.

Almaas H, Cases A-L, Devold TG, Holm H, Langsrud T, Aabakken L, Aadnoey T., Vegarud GE (2006) Переваривание коровьего и козьего молока с помощью ферментов желудка и двенадцатиперстной кишки человека.Int Dairy J 16: 961–968

Артикул CAS Google Scholar

30.

Almaas H, Holm H, Langsrud T, Flengsrud R, Vegarud GE (2006) Исследования in vitro переваривания белков козьей сыворотки желудочным и двенадцатиперстным соком человека и воздействия на отдельные микроорганизмы. Br J Nutr 96: 562–569

CAS Google Scholar

31.

Clarysse S, Tack J, Lammert F, Duchateau G, Reppas C, Augustijns P (2009) Постпрандиальная эволюция состава и характеристик двенадцатиперстной жидкости человека в различных состояниях питания.J Pharm Sci 98: 1177–1192

Статья CAS Google Scholar

32.

Каланци Л., Гумас К., Калиорас В., Абрахамссон Б., Дрессман Дж. Б., Реппас С. (2006) Характеристика содержимого верхних отделов желудочно-кишечного тракта человека в условиях, имитирующих исследования биодоступности / биоэквивалентности. Pharm Res 23: 165–176

Статья CAS Google Scholar

33.

Lentner C (1981) Научные таблицы Гейги.Единицы измерения, биологические жидкости, состав тела, питание. CIBA-GEIGY, Базель

Google Scholar

34.

Fallingborg J (1999) Внутрипросветный pH желудочно-кишечного тракта человека. Дэн Мед Булл 46: 183–196

CAS Google Scholar

35.

Dressman JB, Berardi RR, Dermentzoglou LC, Russell TL, Schmaltz SP, Barnett JL, Jarvenpaa KM (1990) pH верхнего отдела желудочно-кишечного тракта (GI) у молодых, здоровых мужчин и женщин.Pharm Res 7: 756–761

Статья CAS Google Scholar

36.

Chatterton DEW, Rasmussen JT, Heegaard CW, Sørensen ES, Petersen TE (2004) Переваривание in vitro новых ингредиентов молочного белка для использования в детских смесях: исследование биологических функций. Trends Food Sci Technol 15: 373–383

Статья CAS Google Scholar

37.

Mittelmann B, Wolff HG (1942) Эмоции и гастродуоденальная функция: экспериментальные исследования пациентов с гастритом, дуоденитом и язвенной болезнью. Psychosom Med 4: 5–61

Google Scholar

38.

Lydon A, Murray C, McGinley J, Plant R, Duggan F, Shorten G (1999) Цизаприд не изменяет объем желудка или pH у пациентов, подвергающихся амбулаторной хирургии. Can J Anaesth 46: 1181–1184

Статья CAS Google Scholar

39.

Elmslie RG, White TT, Magee DF (1964) Наблюдение за функцией поджелудочной железы у восьми пациентов с контролируемыми свищами поджелудочной железы: включая обзор литературы.Ann Surg 160: 937–949

Статья CAS Google Scholar

40.

Moreno MPdlC, Oth M, Deferme S, Lammert F, Tack J, Dressman J, Augustijns P (2006) Характеристика кишечных жидкостей человека натощак, собранных из двенадцатиперстной и тощей кишки. J Pharm Pharmacol 58: 1079–1089

Статья Google Scholar

41.

Schmidt HA, Fritzlar G, Dolle W, Goebell H (1970) Сравнительные исследования стимулированной гистамином и инсулином секреции кислого пепсина у пациентов, страдающих язвой двенадцатиперстной кишки, и контрольных лиц.Dtsch Med Wochenschr 95: 2011–2016

Статья CAS Google Scholar

42.

Holm H, Krogdahl A, Hanssen LE (1988) Соевый шрот с высоким и низким содержанием ингибиторов по-разному влияет на активность протеиназы двенадцатиперстной кишки человека: сравнение ингибирования протеиназ in vitro. J Nutr 118: 521–525

CAS Google Scholar

43.

Lindahl A, Ungell A-L, Knutson L, Lennernas H (1997) Характеристика жидкостей из желудка и проксимального отдела тощей кишки у мужчин и женщин.Pharm Res 14: 497–502

Статья CAS Google Scholar

44.

Sivakumaran T, de Gara CJ, Walker WH, Silletti C, Burget D, Hunt RH (1984) Стабильность пепсина желудочного сока и метод ее сохранения. Clin Chem 30: 1582–1583

CAS Google Scholar

45.

Hajduk E, Fik M (1990) Применение глицерина для замораживания поджелудочной железы крупного рогатого скота. 1. Влияние криопротектора на активность некоторых ферментов в замороженном фарше поджелудочной железы.Nahrung-Food 34: 75–79

Статья CAS Google Scholar

46.

Thiruvengadam R, DiMagno EP (1988) Инактивация липазы человека протеазами. Am J Physiol 255: G476 – G481

CAS Google Scholar

47.

Kong F, Singh RP (2008) Распад твердой пищи в желудке человека. J Food Sci 73: R67 – R80

Статья CAS Google Scholar

48.

Minekus M, Marteau P, Havenaar R, Huisintveld JHJ (1995) Многосекционная динамическая управляемая компьютером модель, имитирующая желудок и тонкий кишечник. Атла-Альтернативы лабораторным животным 23: 197–209

Google Scholar

В чем разница между желудочным соком и панкреатическим соком

Основное различие между желудочным соком и панкреатическим соком состоит в том, что желудочный сок в основном содержит ферменты для переваривания белков, тогда как панкреатический сок в основном содержит ферменты для переваривания углеводов и жиров .Кроме того, желудочный сок является кислым, а сок поджелудочной железы — щелочным.

Желудочный сок и панкреатический сок — два основных типа секрета в пищеварительной системе, содержащие пищеварительные ферменты. Желудок выделяет желудочный сок, а поджелудочная железа выделяет сок поджелудочной железы в тощую кишку тонкой кишки.

Основные зоны покрытия

1. Что такое желудочный сок
— Определение, компоненты, тип пищеварения
2.Что такое панкреатический сок
— Определение, компоненты, тип пищеварения
3. Каковы сходства между желудочным соком и панкреатическим соком
— Краткое описание общих характеристик
4. В чем разница между желудочным соком и панкреатический сок
— Сравнение основных различий

Ключевые термины

Переваривание углеводов, переваривание жиров, желудочный сок, поджелудочная железа, сок поджелудочной железы, переваривание белков, желудок

Что такое желудочный сок

Желудочный сок — это жидкая, прозрачная, практически бесцветная кислая жидкость, выделяемая желудочными железами.Эти железы доходят глубоко до слизистой оболочки стенки желудка. В основном он содержит пищеварительный фермент, отвечающий за химическое переваривание белков. Воздействие желудочного сока на пищу приводит к образованию полужидкой смеси, называемой химусом. Основными компонентами желудочного сока являются соляная кислота, пепсин, внутренний фактор, слизь и вода.

• Кислота соляная — отвечает за кислый pH желудочного сока. PH желудочного сока составляет 1-2. Париетальные клетки, расположенные в середине желудочных желез, производят и секретируют HCl.Кислый pH уничтожает болезнетворные микроорганизмы, попадающие в желудок вместе с пищей.
• Пепсин — фермент, отвечающий за расщепление белков до небольших пептидов. Он секретируется в неактивной форме в виде пепсиногена главными клетками, расположенными на дне желудочных желез, а HCl превращает пепсиноген в пепсин. Кроме того, HCl денатурирует белки в пище, облегчая пищеварение. HCl также обеспечивает оптимальный pH, необходимый для ферментативного действия пепсина.
• Внутренний фактор — секретируется париетальными клетками.Он отвечает за защиту и усвоение витамина B12.
• Слизь — смазывает химус. Он также защищает слизистую оболочку желудка от кислого pH.
• Вода — разбавляет частицы пищи, облегчая как смешивание, так и пищеварение. Он вырабатывается клетками слизистой шеи возле отверстия желудочных желез.

  Рисунок 1: Основные пищеварительные ферменты

Кроме того, как нейрональные, так и гормональные стимулы регулируют секрецию желудочного сока.Парасимпатическая нервная система стимулирует секрецию желудочного сока в ответ на вид или запах пищи. С другой стороны, гастрин — это гормон, который увеличивает секрецию желудочного сока из желудка. Его вырабатывает сам желудок.

Что такое панкреатический сок

Панкреатический сок — это прозрачная щелочная пищеварительная жидкость, выделяемая поджелудочной железой. Поджелудочная железа также служит эндокринной железой, секретируя гормоны. Большинство ферментов в соке поджелудочной железы, включая трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы и проэластазу, секретируются в неактивной форме.Кроме того, сок поджелудочной железы содержит ионы амилазы, липазы, нуклеазы и бикарбоната. Основная функция панкреатического сока — переваривание углеводов и жиров, содержащихся в пище.

• Бикарбонат — отвечает за нейтрализацию кислого pH химуса. И желчь, и сок тонкой кишки способствуют нейтрализации. Кроме того, pH пищи в тонком кишечнике равен 8, что обеспечивает оптимальные условия для функционирования ферментов поджелудочной железы.
• Трипсин — основной тип фермента, содержащийся в соке поджелудочной железы.Он отвечает за расщепление белков на полипептиды. Трипсиноген — это неактивная форма, секретируемая поджелудочной железой, в то время как энтеропептидаза, расположенная в щеточной кайме слизистой оболочки тощей кишки, отвечает за превращение трипсиногена в трипсин. Затем трипсин активирует все другие неактивные ферменты. Более того, химотрипсин — еще один фермент, отвечающий за переваривание белка, который активируется трипсином.
• Амилаза поджелудочной железы — отвечает за переваривание крахмала в мальтозу.
• Липаза поджелудочной железы — отвечает за расщепление триглицеридов на глицерин и жирные кислоты.
• Профосфолипаза, активированная до фосфолипазы — , отвечающая за переваривание фосфолипидов.
• Гидролаза сложных эфиров холестерина — , отвечающая за переваривание сложных эфиров холестерина.
• Дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы — , отвечающие за расщепление ДНК и РНК, соответственно, до мононуклеотидов.

  Рисунок 2: Гормональная регуляция секреции пищеварительных ферментов

Кроме того, несколько регуляторных пептидов и нейромедиаторов, секретируемых кишечником, поджелудочной железой и блуждающим нервом, ответственны за регуляцию секреции поджелудочной железы. Некоторые из них включают секретин, CCK (холецистокинин), нейротензин, мотилин, PYY и гормоны островков поджелудочной железы, включая инсулин, полипептид поджелудочной железы и соматостатин.

Сходства между желудочным соком и соком поджелудочной железы

• Желудочный сок и панкреатический сок — два основных типа секреции пищеварительных ферментов в пищеварительной системе.
• Обе экзокринные железы.
• Кроме того, оба содержат воду, слизь, пищеварительные ферменты, соли и ионы.
• Кроме того, оба отвечают за химическое переваривание пищи.
• Более того, различные гормоны, а также нервные импульсы стимулируют секрецию обоих соков.

Разница между желудочным соком и соком поджелудочной железы

Определение

Желудочный сок представляет собой жидкую, прозрачную, практически бесцветную кислотную жидкость, выделяемую железами желудка и активную для улучшения пищеварения, в то время как сок поджелудочной железы относится к прозрачной щелочной пищеварительной жидкости, выделяемой поджелудочной железой.Таким образом, это объясняет принципиальное различие между желудочным соком и соком поджелудочной железы.

Сальники

Желудочные железы выделяют желудочный сок, а экзокринные железы выделяют сок поджелудочной железы.

pH

Еще одно различие между желудочным соком и соком поджелудочной железы состоит в том, что желудочный сок является кислым, а сок поджелудочной железы — щелочным.

Компоненты

Компоненты, содержащиеся в каждом соке, также представляют собой важное различие между желудочным соком и соком поджелудочной железы.Желудочный сок содержит пепсин, соляную кислоту, внутренний фактор, слизь и воду, а сок поджелудочной железы содержит бикарбонат, трипсиноген, химотрипсиноген, эластазу, карбоксипептидазу, липазу поджелудочной железы, нуклеазы и амилазу.

Основная роль

Основная роль желудочного сока — переваривание белков, а основная роль сока поджелудочной железы — переваривание углеводов и жиров. Это главное различие между желудочным соком и соком поджелудочной железы.

Стимуляция

Стимуляция — еще одно отличие желудочного сока от панкреатического.Гормон, называемый гастрином, стимулирует секрецию желудочного сока, в то время как гормоны, называемые секретином и панкреозимином, стимулируют секрецию сока поджелудочной железы.

Заключение

Желудочный сок — это выделения желудочных желез в желудке. Он кислый, и пищеварительные ферменты в желудочном соке отвечают за переваривание белка. С другой стороны, сок поджелудочной железы — это секреция поджелудочной железы в тощую кишку тонкой кишки. Пищеварительные ферменты в соке поджелудочной железы отвечают за переваривание углеводов и жиров.Следовательно, основное различие между желудочным соком и соком поджелудочной железы заключается в pH и типе пищеварительных ферментов в каждом типе секреции.

Артикул:

1. «Желудок и поджелудочная железа». Lumen | Безграничная анатомия и физиология, доступно здесь
2. «Панкреатический сок». Панкреатический сок — обзор | Темы ScienceDirect, доступные здесь

Изображение предоставлено:

1. «Основные пищеварительные ферменты» Автор не предоставлен машиночитаемым автором. Предполагается Стефанигринвуд (на основании заявлений об авторских правах).- Машиночитаемый источник не предоставлен. Предполагается собственная работа (на основании заявлений об авторском праве).