Метгемоглобин валентность железа: 114. Гемоглобин.

Содержание

114. Гемоглобин.

Нb является хромопротеидом и относится к подгруппе неэнзимных (неферментных) хромопротеидов. У человека с 5-5,5 л крови гемоглобина находится 800 гр., у мужчин 130-160, у женщин 115-140 гр/л.

Функции Нb: 1) доставка кислорода к тканям. 2) Транспорт из тканей СО₂ – реализуется белковым компонентом гемоглобина, в результате образуется карбаминогемоглобин. 3) поддержание постоянства рН, входит в

состав гемоглобиновой буферной системы, работает в тесном контакте с бикарбонатной буферной системой. 4) антитоксическая функция – нейтрализация СО – реализуется небелковым компонентом и образуется карбоксигемоглобин. 5) гемоглобин в форме метгемоглобина нейтрализует цианиды с образованием цианометгемоглобина.

Гемоглобин — основной компонент эритроцитов, благодаря которому осуществляется перенос кислорода. Он относится к хромопротеинам и имеет в своем составе белок (глобин) и железосодержащую группу (гем).

Гем — комплексное соединение железа и протопорфирина IХ, состоящего из четырех пиррольных колец, соединенных СН-мостиками. Железо, находящееся в центре протопорфирина, связано с четырьмя атомами азота пиррольных колец двумя главными и двумя дополнительными связями. Одна из двух оставшихся связей (координационное число железа равно 6) используется для соединения с глобином, другая — с кислородом. Гем одинаков для всех видов гемоглобина животных. Глобин — тетрамер, состоящий из двух пар полипептидных цепей, различие аминокислотного состава которых определяет гетерогенность молекулы гемоглобина человека.
Основной компонент гемоглобина человека — НbA (95—98% гемоглобина) крови состоит из 2a- и 2b-цепей, другие виды нормального гемоглобина — HbA2 (2—2,5%) и HbF (0,1—2%) имеют общую с HbA a-пептидную цепь, но отличаются структурой второй полипептидной цепи. В целом молекула гемоглобина содержит 574 аминокислоты. Каждая полипептидная цепь глобина соединена с гемом (на 1 глобин приходится 4 гема).

Производные гемоглобина: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбаминогемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин, нитрозогемоглобин.

Метгемоглобин – в сутки образуется 2,5% метгемоглобина, обнаруживается только 1,5%, т.к. существует метгемоглобин редуктазная система – метгемоглобин восстанавливается с помощью фермента метгемоглобинредуктазы (NAD, NADФ). В восстановлении метгемоглобина принимает участие аскорбиновая кислота, глутатион. меtHbHHb+O

2HHbO₂. При повышении метгемоглобина более чем на 10% наблюдается синюшность слизистых и кожных покровов.

Метгемоглобинэмия – наследственная причина или другая (наличие аномального HbM) – больному дают ударные дозы аскарбиновой кислоты – человек розовеет – понижается уровень метгемоглобина, причина в недостаточности фермента. Если аскорбиновая не привела к понижению метгемоглобина, значит причина – это наличие в крови аномального HbM, у которого железо гема имеет валентность +3. У новорожденных детей количество метгемоглобина 6,22, у взрослого человека 1,08.

Карбоксигемоглобин – образуется в процессе присоединения СО к атому железа гема, нет места для присоединения О₂, в результате нарушился транспорт О₂ к тканям. Содержание у новорожденных 1,5%, в первые недели повышается, у взрослого человека 1,17%. Карбоксигемоглобин увеличивает гемолиз эритроцитов; так же является показателем гемолиза эритроцитов, активного курения, обеднения тканей кислородом.

Железо III гемоглобин — Справочник химика 21

Объясните, как можно использовать радиоактивный изотоп Ре (излучающий бета-лучи и имеющий период полураспада 1,1 = = 46 сут) для определения эффективности превращения какого-либо соединения железа, входящего в рацион кроликов, в содержащий железо гемоглобин крови. [c.279]

Сероводород — бесцветный газ с сильным неприятным запахом. Он ядовит и вызывает отравление, так как с железом гемоглобина крови образует сульфид железа. При отравлении сероводородом противоядием служит вдыхание свежего воздуха или кислорода с примесью хлора. [c.383]

Оксид углерода СО — бесцветный газ без вкуса и запаха, плотность 0,967, коэффициент растворения в крови человека 0,1709. Токсичность оксида углерода для человека связана с высокой его способностью вступать в реакцию с железом гемоглобина, образуя карбоксигемоглобин, неспособный транспортировать кислород из легких к потребляющим тканям. На- [c.99]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

Так же как в системе пища — молекулярный кислород , при комнатной температуре вне организма окисления не происходит, несмотря на то что система далека от состояния равновесия, не наблюдается это и вне топливного элемента с гремучим газом Нг + О2 или со смесью СО + О2. Общим свойством всех органических и неорганических преобразователей химической энергии является то, что на их поверхности вследствие адсорбции происходит повышение концентрации реагирующих веществ и что сравнительно инертный кислород не реагирует непосредственно с веществом, подлежащим окислению. В живом организме кислород соединяется с железом гемоглобина и образует при этом перекисное соединение, окисляющее субстрат в качестве переносчика кислорода. Анало-.гично активируется весьма инертный при комнатной температуре кислород на диффузионных катодах соответствующими переносчиками вроде дисперсного серебра или металлической платины. Общим свойством окисляющих систем является уже отмеченное обстоятельство, что не только редокс -элементы.

[c.474]

Сероводород — бесцветный газ тяжелее воздуха, обладающий неприятным запахом. Он очень токсичен. Отравляющее действие сероводорода объясняют его взаимодействием с железом гемоглобина. При этом функция гемоглобина как переносчика кислорода нарушается или вовсе парализуется. Химическое строение h3S аналогично строению воды, если не учитывать малую степень гибридизации орбиталей атома серы. Молекула h3S намного менее полярна, чем молекула воды, вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. Поэтому в сероводороде водородные связи практически отсутствуют в любом агрегатном состоянии. Собственная ионизация сероводорода ничтожна, и его ионное произведение [HaS JpS»] = 10 . В воде ионизация сероводорода

[c.441]

Это уравнение является уравнением гиперболы (см. 1 на рис. 15,1). Координация кислорода четырьмя атомами железа гемоглобина (НЬ) представляет собой более сложный процесс [15], который приближенно характеризуется уравнением [c.283]

Необходимо добавить, что, исходя из этих представлений, прямое присоединение кислорода к данному веществу еще не может рассматриваться как его окисление, если при этом не происходит переброски электронов с окисляемого вещества на вещество восстанавливаемое. Так, присоединение Оз к гемоглобину, не сопровождающееся изменением валентности железа гемоглобина (стр. 65), нельзя называть окислением.

[c.223]

Стандартный восстановительный потенциал (разд. 6 гл. И) пары РеЗ+/Ре++ в водном растворе равен +0,77 в, а в гемоглобине + 0,14 в восстановительный потенциал кислородного электрода (вопрос 18 в гл. П) в нейтральных растворах равен примерно +0,80 в. В каком из состояний, в двух- или в трехвалентном, железо гемоглобина более стабильно по сравнению с водными комплексами Может ли в гемоглобине иметь место окисление ферро-иона Не будет ли ско рее происходить насыщение кислородом, чем собственно окисление, н по каким причинам

[c.424]

Сероводород—бесцветный газ с сильным неприятным запахом (ощущаемым даже, когда на 100 ООО частей воздуха приходится 1 часть Н,3). Он ядовит и вызывает отравление (если 1 часть НоЗ приходится на 2000 частей воздуха), так как с железом гемоглобина крови образует сульфид железа. При отравлении сероводородом противоядием служит вдыхание свежего воздуха или кислорода с примесью хлора. [c.359]

Элементарный состав. Помимо углерода, водорода и кислорода, белки всегда содержат азот. Большинство жз них содержит серу, а некоторые йод, фосфор (казеин молока) и даже железо (гемоглобин крови). Элементарный состав белков характеризуют следующими цифрами

[c.378]

Некоторые вещества, взаимодействуя с гемоглобином, превращают его в вещества, неспособные переносить кислород. Так, угарный газ СО образует с гемоглобином комплекс карбоксигемоглобин, красная кровяная соль окисляет железо гемоглобина, превращая гемоглобин в мет-гемоглобин. [c.220]

С атомом железа гемоглобина могут связываться не только молекулы кислорода. В частности, окись углерода СО также связывается с железом крови, причем СО удерживается прочнее, чем Ог. Этот процесс представляет собой часть механизма отравления окисью углерода. Если мы будем дышать смесью СО и Ог, то молекулы СО будут связываться красными кровяными тельцами (эритроцитами) лучше, чем Ог. Таким образом, клетки тканей заполнятся молекулами СО и будут испытывать кислородное голодание. Если не упустить время, то отношение Ог к СО в легких можно увеличить (т. е. направить в легкие свежий воздух или кислород). Тогда из двух реакций

[c.591]

В работе [674] приведены данные для гемоглобина. Методика опытов та же, что и в работе [673]. Эксперименты проводили с гемоглобином человека. На основе полученных данных сделан вывод, что восстановление метгемоглобина генерируемыми у Излуче-нием электронами в замороженном растворе приводит к образованию активного центра в восстановленном низкоспиновом ферро-состоянии, которое является необычным для гемоглобина. Авторы полагают, что это неравновесное состояние возникает в результате восстановления железа гемоглобина в условиях, когда структура активного центра и всего белка не могут измениться. Пра нагреве до обычной температуры происходит релаксация и гемоглобин приходит в равновесное состояние. [c.251]

По физическим свойствам сероводород — бесцветный газ с сильным неприятным запахом, ощущаемым даже тогда, когда на 100 ООО частей воздуха приходится 1 часть HgS. Сероводород очень ядовит и вызывает отравление при содержании 1 части H S в 2000 частей воздуха. С железом гемоглобина крови сероводород образует сернистое железо. Противоядием при отравлении служит вдыхание свежего воздуха или кислорода с небольшой примесью хлора. [c.178]

Под действием окислителей двухвалентное железо гемоглобина переходит в трехвалентное и образуется метгемоглобин. Свойства метгемоглобина напоминают свойства индикатора, так как он дает коричневую окраску в кислых растворах и красную— в щелочных [171]. Обе эти формы метгемоглобина соответствуют двум находящимся в равновесии формам железа гидроокиси железа и ее катионной форме [172] [c.250]

Оксид углерода(П) очень ядовит. Его называют угарным газом, потому что он образует с железом гемоглобина крови прочное комплексное соединение и тем самым препятствует переносу кислорода. [c.347]

Биохимические сведения. Железо — это элемент, абсолютно необходимый для жизни. Все клетки животных и растений содержат железо как в связанном виде с органическими веществами, так и в виде ионов железа. Гемоглобин, красящее вещество крови, состоит из белка с очень большим молекулярным весом, названного глобином, который связан с собственно красящим веществом крови гемом. Сложная органическая молекула гема содержит один атом комплексно связанного двухвалентного железа. Этот атом слабой перекисной связью может присоединить одну молекулу кислорода, причем железо остается двухвалентным. Физиологическая роль этого соединения (оксигемоглобина) состоит, как было отмечено выше (см. стр. 321, 481), в транспортировке кислорода от легких к тканям. В клетках содержатся и другие соединения железа, также связанные с белками, родственные гемоглобину, но вьшолняющие функции окислительно-восстановительных ферментов. Эти соединения, цито-хромы и дыхательный фермент, содержат в восстановленном состоянии двухвалентное, а в окисленном — трехвалентное железо. На переходе от одной степени окисления к другой и основана каталитическая функция этих веществ в процессе окисления составных частей пищи в организме. [c.668]

Гем — небелковая часть гемоглобина, миоглобина и других белков, придающая им красный цвет является комплексом прото-порфирина с двухвалентным железом. Гемоглобин (НЬ) — сложный белок эритроцитов крови, состоящий из небелковой части — гема и белковой части — глобина выполняет транспортную функцию (доставку 0 из легких в ткани и СО2 — от тканей к легким), а также буферное действие. Кислородная емкость крови зависит от содержания гемоглобина. [c.488]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических лактивных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Сероводород — бесцветный газ, тяжелее воздуха, обладающий неприятным апахом. Он очень токсичен. Отравляющее действие сероводорода объясняют его взаимодействием с железом гемоглобина. 1ри этом функция гемоглобина как переносчика кислорода нарушается или вовсе парализуется. Химическое строение h3S аналогично строению воды, если не учитывать малую степень гибридизации атома серы. Молекула Н- З намного менее полярна, чем молекула воды, вследствие того, что ОЭО серы меньше, чем кислорода. [c.323]

Координационный узел атома железа гемоглобина Pe(N)4(Im) представляет квадратную пирамиду с основанием из четырех атомов азота (N4) порфирина, над которым находится Ре на удалении 0,075 нм от них. При этом Ре(Ц) находится в высокоспиновом состоянии (четыре неспаренных электрона с суммарным спином s = 2). Присоединяя кислород, комплекс в оксиге-моглобине переходит в искаженный октаэдр Pe(N)4(Im)(02) с низкоспиновым состоянием железа (s = 0). [c.745]

Соли Со (II) и другие соединения, используемые в качеств. гомогенных катализаторов окисления в жидкой фазе и имеющие определенные лнганды в координационной сфере, способны образовывать комплексы с кислородом в качестве лигандов (О2 или Оа), что способствует окислению. С таким действием связана важная функция сложных комплексов железа (гемоглобина), меди (гемоцианина), кобальта (витамина В12) и других с лигандами типа порфириновых циклов, пептидов, ионов аминокислот, являющихся переносчиками кислорода в организме. [c.288]

При рассмотрении сернистых соединений оказывается, что атом серы S сам по себе придает токсичность соединениям. Сероводород, HjjS, — уже весьма токсичное вещество, действующее на центральную нервную систему возможно также, что сероводород реагирует с железом гемоглобина. [c.24]

Гемоглобин (НЬ) относится к группе сложных белков хромопротеинов. Он состоит из белка глобина и простетической группы — гема, содержащего двухвалентное железо. Гемоглобин легко соединяется с кислородом воздуха, образуя оксигемоглобин НЬОа. В этом виде в крови содержится основная часть гемоглобина. При вдыхании угарного газа СО в крови образуется карбок-сигемоглобин НЬСО, соединение более проч юе, чем оксигемоглобин, что приводит к отравлению организма. При действии на кровь окислителей двухвалентное железо гемоглобина окисляется в трехвалентное и гемоглобин превращается в метгемоглобин (МНЬ), который, как и карбоксигемоглобин, неспособен присоединять кислород. Гемоглобин и его производные обладают способностью поглощать излучение различной длины волн и давать характерные спектры поглощения. Исследование спектров поглощения производных гемоглобина имеет большое значение при диагностике некоторых заболеваний и отравлений, при определении степени профессиональной вредности производства, в судебно-медицинской практике. [c.189]

Выделение окиси углерода в окружающую среду и связанная с этим опасность интоксикации может возникнуть в химических лабораториях при неполном сгорании газов, органических веществ, подвергаемых сожжению, при приготовлении сплавов, при проведении синтезов, где окись углерода является исходным про-дз ктом или продуктом разложения. В основе действия окиси углерода на организм лежит ее высокое сродство к двухвалентному железу гемоглобина, в 200—300 раз превышающее сродство железа к кислороду. Вследствие этого окись углерода вытесняет кислород из гемоглобина и образует карбоксигемоглобин — недеятельную форму гемоглобина, что ведет к нарушению транспорта кислорода, развитию кислородной недостаточности и угнетению тканевого дыхания. [c.80]

Соединение между гемом и денатурированным глобином называется гемохромоген (то же название применяется для соединений гема с другими основаниями, например с гидразином или пир1щином). В результате окисления железа гемоглобина до трехвалентного состояния (перманганатом, хлоратами, нитробензолом) образуется метгемоглобин. Метгемоглобин образуется в крови и моче при интоксикации нитропроизводными и ароматическими аминами. [c.453]

Подобно молекуле О , но значительно более прочно, может связываться с железом гемоглобина молекула, СО. Токсичное действие окиси углерода на животный организм обусловлено этим блокированием простетической группы гемоглобина, которая при этом не способна выполнять свою нормальную функцию. Карбоксиге-моглобин, подобно оксигемоглобину, является обратимым соединением и превращается в оксигемоглобин, когда парциальное давление кислорода велико. [c.454]

Пентозофосфатный путь активно реализуется и в эритроцитах человека. Образующийся NADPH предохраняет ненасыщенные жирные кислоты, входящие в состав клеточной мембраны, от аномальных взаимодействий с кислородом, и он же способствует поддержанию нормальной степени окисления атомов железа гемоглобина (Fe ). Существует группа наследственных болезней человека, при которых активность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и некоторых других ферментов пентозофосфатного пути понижена или вообще отсутствует. У таких больных наблюдается патологический гемолиз-разрушение эритроцитов с выделением из них (через поврежденную мембрану) гемоглобина, что приводит к развитию анемии. Состояние резко ухудшается под влиянием некоторых лекарственных препаратов, особенно под влиянием противомалярийного препарата примахина. В Африке и Азии от этих наследственных болезней страдают многие миллионы людей. [c.500]

Формально СО—это ангидрид муравьиной кислоты (НСООН),. что, однако, не существенно для его химии. Одно из важных свойств СО — способность выступать в качестве лиганда по отношению к переходным металлам, несм отря на то что он является чрезвычайно слабым основанием. Связь металл —СО образуется за счет я—ря-связывания и является кратной связью (гл. 28). Токсичность СО обусловлена его способностью связываться с атомом железа гемоглобина крови (гл. 31). Только железо и никель прямо реагируют с СО (гл. 28) при практически реализуемых условиях. [c.309]

Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает Ог значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как это и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОа. Диоксид углерода понижает pH, а это еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рЙ, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислоро да в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами. Миоглобин ведет себя проще, поскольку оц состоит только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта. кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые, другие вещества токсичны, потому что они свя-зыва-ются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ог. Они действуют как дон курентные ингибиторы. [c.642]

Как следует из истории исследований кровеподобных субстанций, обладающих способностью переносить кислород, сначала обратили внимание на то, что кислород транспортируется кровью в виде комплексного соединения с железом гемоглобина. Впоследствии в качестве искусственных переносчиков кислорода синтезировали различные хелатные соединения металлов, по строению сходные с ге-мом. Однако, поскольку ни в одном из организмов функция крови не ограничивается только переносом кислорода и, кроме того, полученные соединения были токсичными, практического применения они не получили. Описываемая ниже искусственная кровь, обладаю щая способностью транспортировать кислород, была разработана исходя из совершенно иных идей и представляет собой эмульсию перфторированного соединения. Эти соединения обычно называют перфторуглеродами, однако, поскольку в качестве структурных элементов кроме углерода и фтора в них могут входить азот и кислород, соединениям такого типа соответствует более общее наименование «перфторированные соединения» (ПФС). [c.448]

Примером такого типа соединений может служить 1 емоглоб1ш — вещество, которым заполнены красные кровяные щарики. Гемоглобин — это сочетание белка с другим веществом (гемом), содержащим железо. Гемоглобин обладает очень интересной особенностью он может связывать кислород, поступающий в кровь из органов дыхания, и, разнося его по всему телу, отдавать тканям. [c.156]

Очень большая константа скорости, наблюдаемая для зтой обратимой реакции, находится в соответствии с представлением о том, что скорость реакции лимитируется диффузией. При этом каждое столкновение иона фумаровой кислоты с активным участком фермента приводит к реакции. То же самое, по-видимому, справедливо для реакции соединения N0 0 железом гемоглобина и Н2О2 с пероксидазой дрожжей. [c.561]

По составу элементов белки отличаются от углеводов и жиров. Помимо углерода, водорода и кислорода, они всегда содержат азот. Кроме того, больншнство белковых веществ имеет в своем составе серу. Известны белки, составной частью которых является йод, фосфор (казеин молока) и даже железо (гемоглобин крови). [c.374]

В природе встречаются только порфириновые комплексы железа (гемоглобин и цитохромы) и магния (хлорофиллы). Выделен также медный комплекс уропорфирина П1 — турацин. Ко[c.104]

Железо гемоглобина может прочно связывать молекулу угарного газа (СО), образуя карбоксигемоглобин (НЬСО) [c.245]

Основной белок эритроцитов — гемоглобин (его нет в плазме крови). Белковым компонентом его служит глобин, соединенный с простетической группой — гемом. Гем имеет сложное строение, содержит железо. Гемоглобины разных видов животных различаются своим белковым компонентом, хотя все содержат гем [c.163]

Одновременно было показано, что повышение содержания окиси углерода в плазме идет параллельно увеличению негемоглобинового лабильного железа плазмы, некоторые фракции которого обладают значительно большим (в 800 и 2000 раз) сродством к окиси углерода, чем железо гемоглобина. Таким образом, негемоглоби-новое железо в плазме, связывая окись углерода, является как бы защитным буфером, предупреждая образование карбоксигемоглобина в эритроцитах. Особый интерес представляет установленный авторами факт, что железо плазмы не только связывает окись углерода крови, но и способствует извлечению ее из тканевых резервов, что подтверждается значительным повышением содержания окиси углерода в плазме при введении железа. [c.224]

Исходя из известной в то время способности моноокиси углерода давать комплексы с железом и другими металлами, а также с содержащим железо гемоглобином, Варбург провел многочисленные опыты с дрожжами, в которых убедительно показал, что подавление дыхания дрожжей моноокисью углерода (СО) происходит только в темноте. На свету же действие этого ингибитора снимается и дыхание полностью восстанавливается. Исходя из того, что окись углерода легко соединяется с гемином гемоглобина, причем образующееся соединение разлагается под действием света, Варбург считал, что и в опытах с дрожжами в соединение с СО вступает геминовая группировка дыхательного фермента. [c.226]

Механизму окисления в живой природе посвящено огромное число работ. Так возникла проблема механизма окисления органических веществ в живом организме или проблема биологического окисления. Окисление веществ может осуществляться путем присоединения кислорода к субстрату, потери или отнятия от субстрата водорода, отдачи субстратом электрона. В живых клетках встречаются все перечисленные типы окислительных реакций, катализируемые соответствующими ферментами. В настояще время под окислением стали понимать все химические реакции, при которых происходит отдача электронов, сопровождающаяся увеличением положительных валентностей, но одновременно с окислением одного вещества должно происходить и восстановление, т. е. присоединение электронов к другому веществу. Исходя из этих представлений, следует иметь в виду, что если прямое присоединение кислорода к какому-либо веществу не сопровождается переброской электронов с тех или иных атомов окисляемого вещества иа молекулу кислорода, то эту реакцию нельзя рассматривать как окисление. Например, молекулярный кислород легко присоединяется к железу гемоглобина и образует оксигемоглобин (НЬОг). Последний не так стоек и при изменении парциального давления легко диссоциирует на кислород и гемоглобин. Кислород при этом отщепляется, а валентность железа не изменяется оно остается двухвалентным как в гемоглобине, так и в оксигемоглобине. Следовательно, окислительно-восстановительная реакция возможна в том слу- [c.355]

Железо в виде неорганических соединений широко распространено в природе. Источником железа для человека и животных являются растения, получающие его из почвы. Ежесуточно с пищей в организм взрослого человека поступает около 15 мг железа, преимущественно в составе органических соединений. Благодаря кислотности желудочного сока поступающие в организм нерастворимые основные соединения железа превращаются в растворимые ферри- и ферро-ионы. Ионы железа, в противоположность комплексам железа с органическими веществами, легко всасываются в кишечнике. Железо гемоглобина, поступающее в пищеварительный тракт с пингей, всасывается в незначительных количествах. [c.221]

Железо окисленное состояние в гемоглобине

Примером молекулярной болезни, причина которой ныне совершенно ясна, может служить ферригемоглобинемия. Это заболевание связано с тем, что в аномальной молекуле гемоглобина два атома из четырех атомов железа (II) легко окисляются до состояния железа (III), в то время как два других атома остаются в двухзарядном состоянии. Соединение гемоглобина с молекулами кислорода в легких и их освобождение в тканях может проходить только в том случае, если атом же- [c.467]
Связь гема с полипептидной цепью осуществляется за счет координации иона железа с атомом азота гистидина (пятая аминокислота в глобине) Шестым лигандом могут выступать О2, СО и др Комплекс гемоглобина с молекулярным кислородом О2, называемый оксигемоглобином, замечателен тем, что ион железа Ре при этом не окисляется, а переходит из высокоспинового состояния в низкоспиновое, уменьшая свой радиус и вдавливаясь в плоскость порфинового кольца Молекула кислорода, таким образом, оказывается в образованном полипептидной цепью гидрофобном кармане, из которого вытеснена вода По этой причине анионы С1 , НСО , 804 , фосфаты не могут войти в комплекс в качестве шестого лиганда [c.910]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре » в Ке » . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

При извлечении гемоглобина из эритроцитов, при его обработке уксусной кислотой и хлоридом натрия или при нагревании гем отделяется от глобина, двухвалентное железо (Ре Ф) окисляется до трехвалентного (Ре , ферри-состояние) и гем превращается в гемин — прочные красные кристаллы, содержащие анион хлора [c.544]

Некоторые аномальные гемоглобины связаны с заболеванием метгемоглобинемией. Ре 11) в таких гемоглобинах окислено до Ре(1И), в силу чего эти белки уже не могут функционировать как переносчики кислорода. В связи с этим особенную важность представляют мутации, касающиеся Н15-87 а-цепи или Н15-92 р-цепи, являющихся лигандами железа гема. В HЬrwate Н15-87 в а-цепи замещен на Туг, а в НЬнуае Рагк Туг замещает Н15-92 в р-цепи. В обоих случаях фенольный гидроксил тирозина, по-видимому, образует электростатическую связь с Ре +, стабилизируя тем самьш это валентное состояние. [c.560]

При отравлении оксидами азота, парами нитробензола и другими соединениями часть гемоглобина окисляется в метгемоглобин (ПЬОП), содержащий трехвалентное железо. Метгемоглобин также теряет способность к переносу кислорода от легких к тканям, поэтому при метгемо-глобинемии (вследствие отравления окислителями) в зависимости от степени отравления может наступить смерть от недостатка кислорода. Если вовремя оказать помощь, т.е. повысить парциальное давление кислорода (вдыхание чистого кислорода), то и в этом случае можно вывести больного из опасного состояния. [c.84]

В организме человека основной механизм передачи кислорода от легких к тканям заключается в обратимой ассоциации молекулярного кислорода с белком гемоглобином. Это вещество можно рассматривать как бы состоящим из двух основных компонентов — белка глобина и содержащей железо системы норфириновых колец, которая называется гемом. Нормальная обратимая ассоциация гемоглобина с кислородом происходит без изменения окислительного состояния атома железа, образующего хелат. Если атом железа гемгруппы окислится до трехвалентного состояния, образовавшийся метгемоглобин уже не будет способен связывать кислород. Когда большая доля гемоглобина крови превратится в метгемоглобин, сюособность крови передавать кислород сильно ухудшится, что может даже привести к смерти. Физиологический результат этого действия напоминает отравление окисью углерода, так как в обоих случаях ткани не могут получать кислород. [c.206]

Обмен веществ — Железо

Несмотря на то, что содержание железа в человеке массой 70кг не превышает 5г и суточное потребление 10 – 15мг, оно играет особую роль в жизни деятельности организма
Железо занимает совершенно особое место, так как на него не распространяется действие секреторной системы. Концентрация железа регулируется исключительно его поглощением, а не выделением. В организме взрослого человека около 65% всего железа содержится в гемоглобине и миоглобине, большая часть оставшегося запасается в специальных белках (ферритине и гемосидерине), и только очень небольшая часть находится в различных ферментах и системах транспорта.
Гемоглобин и миоглобин.
Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты. Общее содержание гемоглобина равно 700г, а кровь взрослых людей содержит в среднем около 14 – 15%.
Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение (мол. вес. 68 800). Он состоит из белка глобина и четырёх молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять и отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остаётся двухвалентным.
Оксигемоглобин несколько отличается по цвету от гемоглобина, поэтому артериальная кровь, содержащая оксигемоглобин, имеет ярко — алый цвет. Притом тем более яркий, чем полнее произошло её насыщение кислородом. Венозная кровь, содержащая большое количество восстановленного гемоглобина, имеет тёмно – вишнёвый цвет.
Метгемоглобин является окислительным гемоглобином, при образование которого меняется валентность железа: двухвалентное железо, входящее в молекулу гемоглобина, превращается в трёх валентное. В случае большого накопление в организме метгемоглобина отдача кислорода тканям становится невозможной и наступает смерть от удушения.
Карбоксигемоглобин представляет собой соединение гемоглобина с угарным газом. Это соединение примерно в 150 – 300 раз прочнее, чем соединение гемоглобина с кислородом. Поэтому примесь даже 0,1% угарного газа во вдыхаемом воздухе ведёт к тому, что 80% гемоглобина оказываются связанными с окисью углерода и не присоединяют кислород, что является опасным для жизни.
Миоглобин. В скелетной и сердечной мышце находится миоглобин. Он способен связывать до 14% общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжение кислородом работающих мышц. Если при сокращение мышцы кровеносные капилляры её сжимаются и кровоток в некоторых участках мышцы прекращается, в течение некоторого времени сохраняется снабжение мышечных волокон кислородом.

Валентность железа в гемоглобине — Про сосуды

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe²⁺. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
HbA₂ – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
HbO₂ – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
HbCO₂ – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Источник: biokhimija.ru

Гемоглобин (Нb) это хемопротеин, содержащийся в эритроцитах. Его молекулярная масса 66’000 Дальтон. Молекулу гемоглобина образуют четыре субъединицы, каждая из которых включает гем, соединенный с атомом железом, и белковую часть – глобин. Гем синтезируется в митохондриях эритробластов, а глобин в их рибосомах. У взрослого человека гемоглобин содержит две альфа- и две бета-полипепетидных цепи. Он называется А-гемоглобином (adult-взрослый). В зрелом возрасте он составляет основную часть гемоглобина. В первые три месяца внутриутробного развития в эритроцитах находится гемоглобин типа G1 и G2 (GoVer). В последующие периоды внутриутробного развития и в первые месяцы после рождения основную часть составляет фетальный гемоглобин (F-гемоглобин). В его структуре две альфа- и две гамма-полипептидные цепи. При рождении до 50-80% гемоглобина составляет F-гемоглобин, а 20-40 % А-гемоглобин. Ранние гемоглобины имеют большую кислородную емкость.

Гем содержит атом 2-х валентного железа, который легко соединяется с кислородом и легко отдает его. При этом валентность железа не изменяется. Один грамм гемоглобина способен связывать 1,34 мл кислорода. Соединение гемоглобина с кислородом, образующееся в капиллярах легких, называется оксигемоглобином (НbО₂).

имеет ярко-алый цвет. Гемоглобин, отдавший кислород в капиллярах тканей, называется дезоксигемоглобином или восстановленным (Нb). У него темно-вишневая окраска. От 10 до 30% углекислого газа, поступающего из тканей в кровь, соединяются с амидной группировкой гемоглобина. Образуется легко диссоциирующее соединение карбгемоглобин (HbCO₂). В этом виде часть углекислого газа транспортируется к легким.

В некоторых случаях гемоглобин образует патологические соединения. При отравлении угарным газом образуется карбоксигемоглобин (НbСО). Сродство гемоглобина с окисью углерода значительно выше, чем с кислородом, а скорость диссоциации карбоксигемоглобина в 200 раз меньше, чем оксигемоглобина. Поэтому присутствие в воздухе даже 1% угарного газа приводит к прогрессирующему увеличению количества карбоксигемоглобина и опасному угарному отравлению. Кровь теряет способность переносить кислород. Развивается гипоксия мозга и других тканей. Угарное отравление сопровождается сильной головной болью, тошнотой, рвотой, судорогами, потерей сознания и смертью.

При отравлении сильными окислителями, например нитритами, марганцевокислым калием, красной кровяной солью, образуется метгемоглобин (MetHb). В этом соединении гемоглобина железо становится трехвалентным. Поэтому метгемоглобин – очень слабо диссоциирующее соединение. Он не отдает кислород тканям.

Все соединения гемоглобина имеют характерный спектр. Восстановленный гемоглобин дает одну широкую полосу поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и Е. Оксигемоглобин дает 2 узкие полосы поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и Е. У карбоксигемоглобина такая же спектральная картина, как и оксигемоглобина. Поэтому для диагностики отравления угарным газом, в исследуемую кровь добавляют восстановитель, например реактив Стокса. Под их влиянием оксигемоглобин превращается в дезоксигемоглобин и появляется спектр восстановленного гемоглобина. Карбоксигемоглобин не восстанавливается. Метгемоглобин в зависимости от рН крови дает 3-5 полос поглощения. Одна из них находится в красной части, другие в желто-зеленой области спектра.

Гемоглобин образует с соляной кислотой соединение коричневого цвета – солянокислый гематин. Форма его кристаллов зависит от видовой принадлежности крови. В частности, кристаллы солянокислого гематина человека имеют форму прямоугольных пластинок.

Содержание гемоглобина определяют методом Сали. Гемометр Сали состоит из 3 пробирок, находящихся в специальном штативе. Две из них, расположенные по бокам от центральной, заполнены стандартным раствором солянокислого гематина коричневого цвета. Средняя пробирка имеет градуировку в единицах гемоглобина. В нее наливают 0,2 мл соляной кислоты. Затем мерной пипеткой набирают 20 мкл крови и выпускают ее в соляную кислоту.

ремешивают содержимое пробирки и выдерживают 5 мин. Полученный раствор солянокислого гематина разводят водой до тех пор, пока его цвет не станет таким же, как в боковых пробирках. По уровню жидкости в средней пробирке определяется содержание гемоглобина. В норме в крови мужчин содержится 132-164 г/л (13,2-16,4 г·%) гемоглобина. У женщин 115-145 г/л (11,5-14,5 г·%). Количество гемоглобина снижается при кровопотерях, интоксикациях, нарушениях эритропоэза, недостатке железа, витамина B₁₂ и т.д.

Кроме этого определяют цветовой показатель. Он отражает степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это отношение содержания гемоглобина в крови к количеству эритроцитов. В корме его величина составляет 0,85-1,05.

Реакция оседания эритроцитов

Удельный вес эритроцитов выше, чем плазмы. Поэтому в капилляре или пробирке с кровью, содержащей вещества, препятствующие ее свертыванию, происходит оседание эритроцитов. Над кровью появляется светлый столбик плазмы. Это явление называется реакцией оседания эритроцитов.

В сосудистой системе эритроциты не оседают. Это связано с тем, что они имеют одинаковый отрицательный заряд и отталкиваются друг от друга. Такой же отрицательный заряд имеет стенка сосудов. Способствуют взвешенному состоянию эритроцитов и низкомолекулярные белки плазмы – альбумины. Оседание эритроцитов вне организма обусловлено потерей ими заряда и образованием скоплений – агрегатов.

В норме скорость оседания эритроцитов (СОЭ) у мужчин 2-10 мм/час, у женщин 2-15 мм/час. Она возрастает при беременности. Особенно СОЭ повышается при различных заболеваниях. Например, при анемии она возрастает из-за снижения вязкости крови. СОЭ также увеличивается при инфекционных, воспалительных заболеваниях и особенно злокачественных опухолях. В этом случае ее возрастание объясняется накоплением в крови грубодисперсных глобулинов – агломеринов. Выдвинуто 2 теории, объясняющие повышение СОЭ:

1. Электрохимическая. Она связывает оседание эритроцитов с нейтрализацией их отрицательного заряда агломеринами.

2. Теория лабильности коллоидов. Объясняет агрегацию и оседание эритроцитов накоплением в крови агломеринов и фибриногена. Они, являются неустойчивыми коллоидами, поэтому осаждаются на эритроцитах. Клейкость их оболочки увеличивается и они склеиваются в агрегаты.

Скорость оседания эритроцитов определяют по методу Панченкова. Для этого используют капилляр Панченкова, имеющий градуировку от «0» до «100», а также отметки «Р» (раствор) и «К» (кровь). До метки «Р» набирают 5% раствор цитрата натрия и выпускают его на стекло. Затем набирают кровь до отметки «К» и сливают ее в цитрат натрия. Перемешивают и набирают смесь до отметки «0». Затем капилляр ставят в штатив на час.

Источник: studopedia.ru

Источник: www.chem21.info

У беременной женщины СОЭ равна 20 мм/ч. Оцените данные анализа.

+норма

патология

У беременной женщины СОЭ равна 70 мм/ч. Оцените данные анализа.

норма

+патология

Количество эритроцитов в крови человека в горах:

сначала уменьшается, а затем увеличивается

сначала увеличивается, а затем уменьшается

не изменяется

уменьшается

+увеличивается

Изменится ли количество эритроцитов и гемоглобина (Hb) в крови при длительной тренировке в условиях высокогорья?

количество эритроцитов — уменьшится, Hb — увеличится

количество эритроцитов — увеличится, Hb — уменьшится

уменьшатся

+увеличатся

Какое соединение гемоглобина в основном содержится в капиллярах альвеол?

дезоксигемоглобин

карбоксигемоглобин

+оксигемоглобин

метгемоглобин

Какова валентность железа, входящего в молекулу метгемоглобина?

+3+

Какова валентность железа, входящего в молекулу оксигемоглобина?

+2+

СОЭ зависит от:

количества противосвёртывающих факторов

количества лейкоцитов

осмотического давления крови

+свойств белков плазмы

К физиологическим соединениям гемоглобина (Hb) относят все перечисленные, кроме:

+метгемоглобина

дезоксигемоглобина

карбгемоглобина

оксигемоглобина

Для подсчёта эритроцитов в счётной камере Горяева кровь разводят:

4% раствором уксусной кислоты

+3% раствором NaCl

дистиллированной водой

0,1 Н раствором HCl

Относительный эритроцитоз возможен при:

переливании кровезаменителей

хронических стрессах

гипоксии (высокогорье, болезни сердца и лёгких)

+обезвоживании организма

+однократной тяжёлой физической работе

К функциям эритроцитов относят всё перечисленное, кроме:

+транспорта углеводов

переноса СО2

переноса О2

Какова продолжительность жизни эритроцитов?

120 часов

10 -14 суток

+100 — 120 суток

1 — 2 года

Укажите причины увеличения скорости оседания эритроцитов (СОЭ):

лейкоцитоз

+гипериммуноглобулинемия

повышение температуры тела

+беременность

+эритроцитопения

Как изменится скорость оседания эритроцитов (СОЭ) при эритроцитозе?

+уменьшится

увеличится

не изменится

Основными функциями эритроцитов являются:

транспорт углеводов

+участие в буферных реакциях крови

+транспорт кислорода и углекислого газа

участие в процессах пищеварения

поддержание осмотического давления

В крови здоровой женщины нормальное количество гемоглобина составляет:

180-160 г/л

170-200 г/л

+120-140 г/л

100-110 г/л

70-90 г/л

В крови здорового мужчины нормальное количество гемоглобина составляет:

90-100 г/л

170-200 г/л

+130-160 г/л

100-110 г/л

50-70 г/л

В 1 литре крови здорового мужчины в норме содержится эритроцитов:

+4,5 – 5,5×10^12/л

3,7 – 5,0×10^12/л

8,5 – 8,9×10^12/л

15,0 – 20,0×10^12/л

В 1 литре крови здоровой женщины в норме содержится эритроцитов:

5,5×1012 8,5×10^12/л

3,9×1012 — 5,1×10^12/л

4,3×1012 — 6,0×10^12/л

+4×1012 — 4,5×10^12/л

1,0×1012 — 2,0×10^12/л

Дыхательная функция крови обеспечивается содержащимся в эритроцитах:

гепарином

плазмой

протромбином

+гемоглобином

фибрином

Как называются соединения гемоглобина с кислородом?

+метгемоглобин

карбоксигемоглобин

+оксигемоглобин

карбогемоглобин

Как называется соединение гемоглобина с угарным газом?

метгемоглобин

+карбоксигемоглобин

оксигемоглобин

карбогемоглобин

Ретикулоцит – это:

клетка ретикулярной формации

+молодая форма эритроцита

тканевый моноцит

нейтрофил с токсической зернистостью

Формы транспорта кислорода кровью:

+химическое связывание с гемоглобином

+физическое растворение в крови

химическое связывание с неорганическими веществами крови

химическое связывание с липидами крови

Как изменится скорость оседания эритроцитов (СОЭ) при эритроцитопении?

уменьшится

не изменится

+увеличится

Нормоцит имеет форму:

сферическую

двояковыпуклую

+двояковогнутую

эллипсоидную

Метгемоглобин образуется при взаимодействии гемоглобина с:

соляной кислотой

метионином

+сильными окислителями

метиленовой синью

Эритроциты выполняют функции:

защищают организм от микробов, вирусов, чужеродных веществ

+обеспечивают транспорт кислорода и углекислого газа

+участвуют в регуляции кислотно-основного равновесия

участвуют в свертывании крови и фибринолизе, поддерживают в спазмированном состоянии мышцы поврежденных сосудов

Какой вид гемоглобина содержится в эритроцитах взрослого человека?

+А

миоглобин

Где в норме в организме человека происходит гемолиз эритроцитов?

в венах

+в печени

в сосудах высокого давления

+в селезенке

в лимфе

в гипотонической среде

Укажите причины увеличения скорости оседания эритроцитов (СОЭ):

+гипериммуноглобулинемия

+гиперфибриногенемия

эритроцитоз

+эритроцитопения

Что такое гемоглобин

Гемоглобин (Hb) — металлсодержащий белок, придающий крови красный цвет. Чтобы понять свойства и значение гемоглобина, необходимо уточнить его структуру.
Структура и производство Hb.
Hb представляет собой глобулярный белок с относительной молекулярной массой 64 500. В своей сложной молекуле он содержит белок и небелковую часть. Белковая часть называется глобином, а небелковая часть называется гемом. А именно, гем придает красный цвет гемоглобину и крови соответственно. Глобиновая часть гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (PPV), каждая пара имеет одинаковую структуру. Обычно гемоглобин у взрослых (состоящий из 4 полипептидных цепей) содержит две альфа-цепи, которые состоят из 141 аминокислоты, и две бета-цепи, состоящие из 146 аминокислот. Гемоглобин с такой структурой называется гемоглобином А.
Гемоглобин плода отличается от гемоглобина у взрослых. Фетальный гемоглобин обычно содержит две гамма-полипептидные цепи вместо 2 бета-полипептидных цепей. Это называется гемоглобин F (HbF). Во время беременности и особенно сразу после рождения синтез бета-цепи увеличивается за счет гамма-цепи. Гемоглобин плода почти полностью заменяется гемоглобином А к концу первого года жизни ребенка. Перенос гемоглобина плода из крови матери в кровь плода облегчается благодаря его сродству к кислороду при низких парциальных давлениях.
Один гем (4 пиррольных кольца, присоединенных к одному атому Fe 2+ ) конъюгирован с каждым из четырех PPV. Лабильное связывание кислорода с гемоглобином происходит через железо. Когда дело доходит до максимального насыщения кислородом, одна молекула гемоглобина, содержащая 4 гема, может связывать 4 молекулы кислорода.
Гемоглобин синтезируется в сложной серии биохимических реакций. Гем образуется в митохондриях и цитозоле незрелых клеток крови, а глобин синтезируется рибосомами в цитозоле. Производство гемоглобина начинается в проэритробласте и продолжается до дифференцировки зрелого эритроцита. Синтез гемоглобина происходит в клетках линии эритроцитов, которая находится в эритропоэтических органах. Количество, необходимое для построения гем Fe 2+, поступает в них после связывания специфических мембранных рецепторов с трансферрином. Последний является белком плазмы, который транспортирует железо.
Свойства и значение гемоглобина.
Свойства и значение гемоглобина выражаются главным образом в его участии в транспорте кислорода. Гемоглобин может образовывать следующие соединения:
— оксигемоглобин — соединение гемоглобина с кислородом;
— карбаминогемоглобин (карбемоглобин) — соединение гемоглобина с углекислым газом;
— карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина с окисью углерода;
— метгемоглобин (гемоглобин) — это соединение гемоглобина с кислородом, в котором железо имеет третью валентность.
Когда кислород связывается с гемовым железом, образуется оксигемоглобин. В этой форме кислород передается тканям. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от температуры, рН и концентрации 2,3-дифосфоглицерина (2,3-ДФГ), который является промежуточным продуктом гликолиза в эритроцитах. И 2,3-ДФГ, и Н + «конкурируют» с кислородом за связывание с гемоглобином, тем самым снижая сродство кислорода к гемоглобину. Это смещает кривую диссоциации оксигемоглобина вправо и облегчает доставку кислорода из оксигемоглобина в ткани.
Транспорт углекислого газа также осуществляется с помощью гемоглобина. Важные свойства гемоглобина также очевидны в связывании гемоглобина с углекислым газом. Путем образования лабильной карбаминовой связи между глубиной и диоксидом углерода получается обратимое соединение карбаминогемоглобин. Это соединение отвечает за транспортировку около 27% углекислого газа в крови.
Гемоглобин является важной буферной системой крови, емкость которой примерно в 5 раз превышает белки плазмы. Метгемоглобин и карбоксигемоглобин, которые снова являются соединениями гемоглобина, также могут быть обнаружены в крови. Метгемоглобин представляет собой терминальную окисленную форму гемоглобина, в которой железо имеет третью валентность. Это соединение не участвует в транспорте кислорода в организме. Он составляет около 2% от всеобщего количества Hb в крови.
Карбоксигемоглобин представляет собой соединение гемоглобина с окисью углерода. Обычно он составляет около 2% от всеобщего количества Hb в крови. Угарный газ имеет примерно в 200 раз более высокое сродство к связыванию с гемоглобином, чем кислород. Карбоксигемоглобин является стойким соединением и медленно диссоциирует. При высоком насыщении крови окисью углерода в результате воздействия газами из двигателей внутреннего сгорания и др. количество карбоксигемоглобина увеличивается, а его содержание в крови повышается более чем на 50%. Это приводит к потере сознания и даже смерти из-за уменьшения притока кислорода к тканям и главным образом к клеткам мозга. У курильщиков уровень карбоксигемоглобина может достигать 20% общего гемоглобина из-за высокого содержания оксида углерода в табачном дыме. Это может вызвать серьезные повреждения нервной и сердечно-сосудистой системы.
Концентрация Hb в крови.
Содержание Hb в крови различно для обоих полов. Это 140 ± 20 г / л у женщин и 160 ± 20 г / л у мужчин. Разница обусловлена тем, что у женщин эритроцитов меньше. Содержание Hb у новорожденных выше, чем у взрослых. Примерно в 10 лет уровень гемоглобина у ребенка уравнивается с уровнем взрослого. Понижение уровня Hb в крови называют олигохромемией, а завышенные уровни — гиперхромемией.
В клинической практике обычно используемым индикатором нагрузки Hb на отдельный эритроцит является так называемое среднее содержание Hb в эритроците. Как правило, его среднее значение составляет 29,5 ± 2,5 гп Hb в эритроците и рассчитывается по формуле: среднее содержание Hb = (Hb в крови в г / л 10 / количество эритроцитов в миллионах / мкл) х пг на эритроцит. Приобрести денежный ящик недорого можно на сайте интернет-магазина POSTORG http://postorg.com.ua/category/denezhnye-jashiki/

Метгемоглобин — обзор | ScienceDirect Topics

Метгемоглобин

Метгемоглобин (MetHb) образуется в результате обратимого окисления гемового железа до состояния трехвалентного железа (Fe ³⁺). Обычно небольшое количество метгемоглобина постоянно образуется в результате окисления железа во время нормальной оксигенации и деоксигенации гемоглобина. ¹¹ ^, ¹² Однако системы восстановления метгемоглобина, преимущественно путь НАДН-цитохром b5 редуктаза 3 (НАДН-метгемоглобин редуктаза), обычно ограничивают его накопление только 1% от общего гемоглобина (Глава 6 и Рисунок 6.1). ^11-13

Метгемоглобин не может переносить кислород, потому что окисленное трехвалентное железо не может его связывать. Повышение уровня метгемоглобина приводит к снижению доставки кислорода к тканям. У людей с уровнем метгемоглобина менее 25% симптомы обычно протекают бессимптомно. ¹⁴ Если уровень метгемоглобина повышается до более чем 30% от общего гемоглобина, возникают цианоз (посинение кожи и слизистых оболочек) и симптомы гипоксии (одышка, головная боль, головокружение, изменение психического статуса).¹² ^, ¹³ Уровни метгемоглобина более 50% могут привести к коме и смерти. ¹² ^, ¹³

Повышение уровня метгемоглобина, называемое метгемоглобинемией, может быть приобретенным или наследственным. Приобретенная форма, также называемая токсической метгемоглобинемией , возникает у нормальных людей после воздействия экзогенного окислителя, такого как нитриты, примахин, дапсон или бензокаин. ¹² ^, ¹⁴ Поскольку окислитель подавляет системы восстановления гемоглобина, уровень метгемоглобина увеличивается, и у пациента может проявляться цианоз и симптомы гипоксии.¹¹ Во многих случаях для выздоровления достаточно отмены вызывающего нарушение окислителя, но если уровень метгемоглобина увеличивается до 30% или более от общего гемоглобина, вводится метиленовый синий внутривенно. Метиленовый синий восстанавливает метгемоглобин трехвалентное железо до двухвалентного состояния за счет НАДФН-метгемоглобинредуктазы и НАДФН, продуцируемого глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой в гексозо-монофосфатном шунте (рис. 6.1). ¹¹ В опасных для жизни случаях может потребоваться обменное переливание крови.¹²

Наследственные причины метгемоглобинемии редки и включают мутации в гене НАДН-цитохром b5 редуктазы 3 (CYB5R3), , что приводит к снижению способности восстанавливать метгемоглобин, а также мутации в α-, β- или Ген γ-глобина, приводящий к структурно аномальной полипептидной цепи, которая способствует окисленной трехвалентной форме железа и предотвращает ее восстановление. ¹¹ ^, ¹² Метгемоглобин, продуцируемый последней группой, называется M гемоглобин или Hb M (Глава 24).Hb M наследуется по аутосомно-доминантному типу, при этом метгемоглобин составляет от 30% до 50% от общего гемоглобина. ¹² Эффективного лечения этой формы метгемоглобинемии не существует. ¹¹ ^, ¹² Дефицит цитохрома b5 редуктазы является аутосомно-рецессивным заболеванием, и повышение метгемоглобина происходит у лиц, гомозиготных или сложных гетерозиготных по мутации CYB5R3 . ¹¹ ^, ¹² Большинство людей с дефицитом Hb M или гомозиготной цитохром b5 редуктазы поддерживают уровень метгемоглобина менее 50%; у них цианоз, но лишь легкие симптомы гипоксии, не требующие лечения.^11-13 Лица, гетерозиготные по мутации CYB5R3 , имеют нормальный уровень метгемоглобина, но у них развивается метгемоглобинемия, цианоз и гипоксия при воздействии оксидантного препарата или химического вещества. ¹² ^, ¹⁴

Метгемоглобин анализируется с помощью инструментов спектрального анализа поглощения, таких как CO-оксиметр. Метгемоглобин показывает пик поглощения при 630 нм. ¹² При высоком уровне метгемоглобина кровь приобретает шоколадно-коричневый цвет и не возвращается к нормальному красному цвету после воздействия кислорода.¹² ^, ¹³ Метгемоглобин при болезни Hb M имеет разные пики абсорбции в зависимости от варианта. ¹¹ Электрофорез гемоглобина, ВЭЖХ и тестирование мутаций ДНК используются для идентификации вариантов Hb M. Дефицит цитохром b5 редуктазы 3 диагностируется с помощью ферментных анализов и тестов на мутации ДНК. ¹¹

Метгемоглобинемия: основы практики, история вопроса, патофизиология

Автор

Мэри Деншоу-Берк, доктор медицины, FACP Доцент клинической медицины, Медицинский колледж Джефферсона Университета Томаса Джефферсона; Клинический доцент, филиал клинического факультета Института медицинских исследований Ланкенау; Директор программы стипендий по гематологии / онкологии, координатор образования по онкологии, Медицинский центр Ланкенау

Мэри Деншоу-Берк, доктор медицинских наук, FACP является членом следующих медицинских обществ: Американский колледж врачей

Раскрытие информации: не раскрывать.

Соавтор (ы)

Элизабет Дельджакко, DO Главный научный сотрудник, Отделение гематологии / онкологии, Main Line Health, Медицинский центр Ланкенау

Элизабет Дельджакко, DO является членом следующих медицинских обществ: Американское общество гематологии, Американское общество клинической онкологии

Раскрытие информации: нечего раскрывать.

Эми Лоузер Карран, доктор медицины Сотрудник отделения гематологии / онкологии, больница Ланкенау

Эми Лоузер Карран, доктор медицины, является членом следующих медицинских обществ: Alpha Omega Alpha, Sigma Xi, The Scientific Research Honor Society

Раскрытие информации: Нечего раскрывать.

Дерик С. Сэвиор, доктор медицинских наук, , научный сотрудник, отделение гематологии / онкологии, больница Ланкенау.

Раскрытие информации: раскрывать нечего.

Мудра Кумар, MD, MRCP, FAAP Профессор педиатрии, Директор курса, Курс 6 MSII, Директор по преклеркам, Клиническая интеграция, Кафедра педиатрии, Медицинский колледж Морсани Университета Южной Флориды

Мудра Кумар, MD, MRCP, FAAP является членом следующих медицинских обществ: Американской академии педиатрии, Американского общества гематологии, Американского общества детской гематологии / онкологии

Раскрытие информации: не подлежит разглашению.

Главный редактор

Эммануэль Беса, доктор медицины Почетный профессор кафедры медицины, отделение гематологических злокачественных новообразований и трансплантации гемопоэтических стволовых клеток, Онкологический центр Киммела, Медицинский колледж Джефферсона Университета Томаса Джефферсона

Эммануэль Беса, доктор медицины, является членом следующих медицинских организаций: общества: Американская ассоциация по образованию в области рака, Американское общество клинической онкологии, Американский колледж клинической фармакологии, Американская федерация медицинских исследований, Американское общество гематологии, Академия наук Нью-Йорка